Википедија

Алфа-завојница

Алфа-завојница (α-хеликс) — чест мотив на вторичната структура на белковините. Тој претставува спирална, десногира конформација, кај која секоја алфа-амино (N-H) група од полипептидниот ‘рбет создава водородна врска со алфа-карбонилната (C=O) група која е четири аминокиселински остатоци подолу од неа (i + 4 → i водородна врска).

Полипептидниот синџир може да образува различни видови на завојни структури кои се разликуваат по бројот на завртувања на синџирот и по растојанието помеѓу извиените сегменти на полипептидот во завојница. Алфа-завојницата е, исто така, познат како класичен Полинг-Кори-Бренсон α-завојница. Понекогаш се користи и називот 3.613 – завојница, што го означува бројот на остатоци на едно завртување (извивање), каде бројот 13 го означува бројот на атоми кои го градат прстенот затворен со водородната врска.

Алфа-завојницата се образува спонтано, бидејќи е енергетски најсиромашна, а со тоа и најстабилна, конформација на полипептидната верига. Завојници можат да образуваат и L- и D-аминокиселините, но никогаш двата изомера заедно во иста молекула. Завојниците можат да бидат десногири или левогири, во зависност од тоа на која страна се завртува полипептидниот ланец; десногирната завојница е одредена со правецот во кој се вртат прстите на десната рака кога палецот се поставува на оската на завојницата во правецот во кој таа се гради. L-аминокиселините се доста почести во природата од D-аминокиселините и тие можат да образуваат и левогири и десногири завојници, но мнозинството на познати завојници во биолошкиот свет се десногири.

Историја

уреди
 
Страничен поглед на α-завојница изграден од аланински остатоци во атомски детали. Двете водородни врски се обоени розово; растојанието помеѓу H и O атомите е околу 2 Å (0.20 nм). Полипептидниот ланец е насочен нагоре; т.е., N-терминалот е на дното, а C-терминалот е на врвот. Забележете дека аминокиселинските странични ланци (црно) благо се наклонети надолу, кон N-терминалот, додека пептидните кислороди (црвено) се насочени нагоре, а пептидните NH групи (сино и сиво) се насочени надолу.
 
Приказ на истата завојница од погоре. Четири карбонилни групи се насочени нагоре, кон гледачот, оддалечени за околу 100° на кругот, што одговара на 3.6 аминокиселински остатоци по едно завртување на завојницата.

Во текот на раните 1930-ти години, Вилијам Естбури воочил драстични промени во дифракцијата на Х-зраците во влакната на влажната волна или коса по направеното истегнување. Податоците укажувале на постоењето на спирални молекулски структури со карактеристичен период на повторување од приближно 5.1 Å (0.51 nm).

Естбури го претпоставил следното:

  • неистегнатите молекули на белковината образуваат завојница (која тој ја нарекол α-облик)
  • истегнувањето доведува до одмотување на завојницата и создавање на издолжена состојба (која тој ја нарекол β-облик).

Естбуриевите модели, иако не биле многу прецизни во деталите, во суштина биле точни и тие одговараат на модерните елементи на вторичната структура, α-завојница и β-плоча (Естбуриевата номенклатура се задржала), кои ги развиле Лајнус Полинг, Роберт Кори и Херман Бренсон во 1951 година. Ханс Нојрат прв воочил дека Естбуриевите модели не можат да бидат прецизни до детали, бидејќи подразбирале преклопување на атомите на молекулата.[1] Студијата на Нојрат и Естбуриевите податоци ги поттикнале Хју Стот Тејлор,[2] Морис Хагинс,[3] Вилијам Лоренс Брег и соработниците[4] да предложат модели за структурата на кератинот кои потсетувале на структурата на α-завојница.

Два битни чекори во развојот на денешното сознание за структурата на α-завојницата биле: (1) правилна геометрија на врската која била опишана благодарение на методите за одредување на кристалната структура на аминокиселините и пептидите, како и предвидувањата на Полинг на планираните пептидни врски и (2) отфрлање на идејата за задолжителен цел број на остатоци при полно завртување на завојницата. Идејата за осен момент се јавила во 1948 година, кога Полинг нацртал полипептиден ланец со приближно точни димензии на хартиена лента која ја извил во завојница, внимавајќи да полипептидните врски ги одржи планарни. После неколку обиди, тој направил модел со физички веројатни водородни врски. Пред конечното објавување на студијата,[5] Полинг соработувал со Кори и Бренсон за потврдување на неговиот модел. Во 1954 година, Полинг ја добил својата прва Нобелова награда „за неговото истражување на природата на хемиската врска и нејзината примена во објаснувањето на структурата на сложените супстанци“[6] (како што се белковините), посебно структурата на α-завојницата.

Структура

уреди

Геометрија и водородно врзување

уреди

Аминокиселините во α-завојницата се подредуваат во десногира спирална структура, каде што секој аминокиселински остаток одговара на завртување на завојницата од 100° (т.е. завојницата има 3.6 аминокиселински остатоци по полн круг) и транслација од 1.5 Å (0.15 nm) долж оската на завојницата.[7] Висината на α-завојницата (вертикалното растојание помеѓу последователните завртувања на завојницата) изнесува 5.4 Å (0.5 nm), што е производот од 3.6 и 1 мај Најважно е што N-H групата на еден аминокиселински остаток гради водородна врска со C=O групата која се наоѓа 4 аминокиселински остатоци подолу во полипептидниот ланец; ова повторувачко i + 4 → i водородно поврзување е најзначајната одлика на α-завојницата. Официјалната меѓународна номенклатура[8][9] специфицира два начина за дефинирање на α-завојниците, правило 6.2 во смисла на повторување на торзионите агли φ и ψ (види подолу) и правило 6.3 во однос на шемата на водородни врски и висината на завојницата. Причината за ваквиот распоред на водородните врски во α-завојницата е што на овој начин се постигнува оптимално растојание од 2.8 Å помеѓу О- и H- атомите на овие групи, на кое јачината на водородната врска е висока. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци во α-завојницата се свртени кон надворешноста на завојницата што овозможува да се избегне просторна интерференција на овие групи. Кај глобуларните белковини, α-завојниците во просек имаат околу 12 аминокиселински остатоци и должина од околу 18 Å, иако кај некои од нив најдени се α-завојници изградени од 53 аминокиселински остатоци. Во структурата на белковините, α-завојниците можат да се идентификуваат со употреба на неколку компјутерски методи, од кои најпозната е DSSP (анг. Dictionary of Protein Secondary Structure).[10]

 
Разлика помеѓу α-завојница (четириаголен) и 310-завојница (триаголен), гледани од горе.
 
Рамачандранов дијаграм (φ, ψ дијаграм), со податочни точки за α-завојните остатоци кои образуваат густ дијагонален кластер подолу и лево од центарот, околу глобалниот енергетски минимум за конформацијата на полипептидниот ’рбет.[11]

Слични структури на α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување) се 310-завојницата (i + 3 → i водородно врзување) и π-завојницата (i + 5 → i водородно врзување). Овие алтернативни завојници се релативно ретки во биолошките системи, иако 310-завојницата се среќава на крајот од α-завојниците, „затворајќи“ го како капа. Привремените i + 2 → i структури (понекогаш означувани како δ-завојници) забележани се како интермедиери во симулациите на молекулската динамика на извивањето на α-завојниците. Алфа-завојницата може, исто така, да се означи како 3.613 завојница, бидејќи растојанието i + 4 додава уште три атоми на водородно-врзаната петелка во споредба со потесниот 310-завојница, а во просек 3.6 аминокиселински остатоци прават еден прстен на α-завојница. Индексите се однесуваат на бројот на атоми (вклучително и водородот) во затворената петелка која ја образува водородното поврзување.[12]

Аминокиселинските остатоци на α-завојницата обично заземаат осни (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-60°, -45°), како што е прикажано на сликата од десно. Во поопшта смисла, тие заземаат диедарски агли така да ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -105°. Како последица на тоа, диедарските агли на α-завојницата воглавно се сместени на дијагоналната лента на Рамачандрановиот дијаграм (со наклон -1), земајќи вредности од (-90°, -15°) до (-35°, -70°). За споредба, збирот на диедарските агли кај 310-завојницата е приближно -75°, додека кај π-завојницата е околу -130°. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со транс изомери е изразена со равенката:[13]

3 cos Ω = 1 − 4 cos2 φ + ψ2

Алфа-завојницата е густо спакувана; речиси нема слободен простор внатре во него. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци се наоѓаат од надворешната страна на завојницата и благо се закривени „надолу“ (т.е., кон N-крајот), како гранките на зимзелено дрво. Оваа насоченост понекогаш се користи во прелиминарните мапи (со ниска резолуција) на електронска густина за утврдување на насоката на завртување на полипептидниот ‘рбет.[14]

Дводимензионални (2D) дијаграми за претставување на α-завојниците

уреди
 
Дијаграм на завојно тркало
 
Веншијанг дијаграм

Три различни стилови на 2D дијаграми се користат за да се претстават различни аспекти на односите на аминокиселинската низа и структурата, кои даваат специфични физички и заемоделувачки својства на поединечните α-завојници. Два од нив го нагласуваат кружното поставување околу цилиндричниот пресек: прво-развиениот таков дијаграм се нарекува „завојно тркало“,[15] а поновата верзија се нарекува „веншијанг дијаграм“.[16]

Завојното тркало претставува завојница со проекција на Cα структурата на полипептидниот ‘рбет по должина на оската на завојницата, додека веншијанг дијаграмот го претставува поапстрактно, како рамномерна спирала извиена на рамнината на страницата. Двата дијаграма ја одбележуваат низата со еднобуквен аминокиселински код на секоја Cα позиција, користејќи различни бои или симболи како кодови за својствата на аминокиселините. Секогаш се разграничени хидрофобните од хидрофилните аминокиселини, како најважното својство кое ги регулира завојните заемодејства. Понекогаш се одделуваат позитивните од негативно наелектризираните хидрофилни аминокиселини, а понекогаш се одделуваат и двосмислените аминокиселини, каков што е глицинот (G). Правилата за кодирањата со бои се различни. Завојното тркало не ја менува репрезентацијата долж завојницата, додека веншијанг дијаграмот може да ги прикаже релативните локации на аминокиселините во α-завојницата независно од неговата должина.

И двата кружни дијаграми даваат интуитивна и лесно визуелизирачка 2D слика која го карактеризира распоредот на хидрофобни и хидрофилни остатоци во α-завојницата,[15][16] и може да се користи за проучување на заемодејствата завојница-завојница,[17] завојница-мембранските заемодејства квантифицирани со завојниот хидрофобен момент,[18] или замодејствата белковина-белковина.[19][20]

Третиот стил на 2D дијаграм се нарекува „завојна мрежа“. Тој се создава со отворање на цилиндричната површина на секоја завојница долж линија која е паралелна со оската и прикажување на резултатот вертикално. Завојната мрежа не е погодна за проучување на замодејствата завојница-завојница на пакување, но таа станала доминантно средство за репрезентација на аранжманот на низата на интегралните мембрански белковини, бидејќи прикажува важни односи меѓу завојната низа и нејзиното вертикално позиционирање во мембраната, дури и без познавање на 3D аранжманот на завојниците.

Стабилност

уреди

Завојниците кои се набљудуваат во структурата на белковините може да варираат во големина од 4 до над 40 аминокиселински остатоци, но типична завојница содржи околу 10 аминокиселини (околу три завртувања). Општо земено, кратките полипептиди обично не градат α-завојници во раствор, бидејќи ентропискиот губиток на енергија вложена за склопување на полипептидниот синџир не се компензира со доволен број на стабилизирачки заемодејства. Генерално, водородните врски на основната структура на α-завојницата се сметаат за нешто послаби од оние кои се јавуваат кај β-плочите и изложени се на јако дејство на околните молекули на вода. Меѓутоа, во хидрофобни средини, како што е плазматската мембрана, или во присуство на ко-растворувачи, како што е трифлуороетанолот (TFE), или изолирани од растворувач во гасовита фаза,[21] олигопептидите лесно образуваат стабилни α-завојни структури. Понатаму, во пептидите можат да бидат инкорпорирани вкрстени врски за конформациона стабилизација на завојните склопови. Вкрстените врски ја стабилизираат завојната состојба со ентрописка дестабилизација на несклопената состојба и со отстранување на енталписки стабилизираните „лажни“ склопови, кои се конкуренти на потполно завојната состојба.[22] Се покажало дека α-завојниците се постабилни, поробустни кон мутации и полесни за дизајнирање од β-нишките во природните белковини,[23] а исто така и во вештачки дизајнираните белковини.[24]

 
α-завојница прикажан со ултрависоко-резолуциски контури на електронска густина, каде кислородните атоми се обоени црвено, азотните атоми сино, а водородните врски како зелени точкести линии (PDB податотека 2NRL, 17-32).На сликата N-терминалот се наоѓа на врвот.

Експериментално одредување

уреди

Бидејќи α-завојницата е дефиниран од неговите водородни врски и конформацијата на полипептидниот ‘рбет, најдеталниот експериментален доказ за α-завојна структура доаѓа од рендгенската кристалографија со атомска резолуција, како примерот прикажан од десно. Јасно е дека сите карбонилни кислородни атоми од ‘рбетот се насочени надолу (кон C-крајот), но малку се распрснуваат, а водородните врски се приближно паралелни со оската на завојницата. Белковинските структури добиени со NMR спектроскопија, исто така покажуваат завојни структури, со карактеристични опсервации на спарувања преку јадрениот Оверхаузеров ефект (NOE или nOe) помеѓу атомите на соседни завојни свиоци. Во некои случаи, поединечните водородни врски може директно да се набљудуваат како мало скаларно спарување кај NMR.

Постојат неколку други методи, со пониска резолуција, со кои може да се одреди општа завојна структура. NMR хемиските преместувања (анг. NMR chemical shifts), особено на Cα, Cβ и C’, и резидуалните диполни спарувања често се карактеристични за завојниците. Далечното-УВ (170-250 nm) циркуларен дихроизам дава спектар на завојници кој е исто така идиосинкратски, а покажува изразен двоен минимум на околу 208 и 222 nm. Инфрацрвената (IR) спектроскопија ретко се користи, бидејќи α-завојниот спектар е сличен на оној на случајниот навој (иако овие може да се раздвојат преку, на пример, замена на водородот со деутериум). Конечно, крио-електронската микроскопија сега е способна да ги распознае поединечните α-завојници во белковината, иако назначувањето на остатоците во нив сè уште е активна област на истражување.

Долгите аминокиселински хомополимери често образуваат завојници доколку се водорастворливи. Таквите долги, изолирани завојници можат да се детектираат и со други методи, како што се диелектричната релаксација, проточна бирефрингенција и мерење на константата на дифузија. Всушност, овие методи ја детектираат само карактеристичната пролатна (издолжена) хидродинамичка форма на завојницата, или нејзиниот голем диполен момент.

Склоност на аминокиселините за образување на α-завојница

уреди

Различните аминокиселински низи имаат различни склоности за образување на α-завојница. Метионин, аланин, леуцин, глутаминска киселина и лизин (означени со акронимот „MALEK“, според еднобуквениот аминокиселински код) имаат висока склоност кон образување на α-завојница, додека пролин и глицин имаат ниска склоност.[25] Пролинот е познат како нарушувач на α-завојната структура, бидејќи не може да донира амиден водород за образување на водородна врска, а исто така и поради тоа што неговиот страничен ланец стерично интерферира со ‘рбетот на претходниот свиок – во внатрешноста на завојницата ова предизвикува искривување од околу 30° во оската на завојницата.[12] Сепак, пролинот често се среќава како првиот остаток на завојница, веројатно поради неговата структурна ригидност. Глицинот, исто така, има тенденција да ја нарушува структурата на завојницата, бидејќи нејзината висока конформациска флексибилност прави да, од ентрописка гледна точка, неговата фиксација во релативно ригидната α-завојна структура е неисплатлива.

Табела на стандардните склоности на аминокиселините за образување на α-завојница

уреди

Во табелата прикажани се пресметаните разлики во слободна енергија, Δ(ΔG), изразени во kcal/mol по остаток во α-завојна конфигурација, во однос на аланин за кој по договор се зема вредност од нула. Повисоките вредности (попозитивни слободни енергии) означуваат помала склоност за образување на α-завојница. Можни се значителни отстапувања од овие просечни вредности, зависно од идентитетот на соседните остатоци.

Разлики во слободната енергија по остаток[26]
Аминокиселина 3-буквен код 1-буквен код Слободна енергија
kcal/mol kJ/mol
Аланин Ala A 0.00 0.00
Аргинин Arg R 0.21 0.88
Аспарагин Asn N 0.65 2.72
Аспарагинска киселина Asp D 0.69 2.89
Цистеин Cys C 0.68 2.85
Глутаминска киселина Glu E 0.40 1.67
Глутамин Gln Q 0.39 1.63
Глицин Gly G 1.00 4.18
Хистидин His H 0.61 2.55
Изолеуцин Ile I 0.41 1.72
Леуцин Leu L 0.21 0.88
Лизин Lys K 0.26 1.09
Метионин Met M 0.24 1.00
Фенилаланин Phe F 0.54 2.26
Пролин Pro P 3.16 13.22
Серин Ser S 0.50 2.09
Треонин Thr T 0.66 2.76
Триптофан Trp W 0.49 2.05
Тирозин Tyr Y 0.53 2.22
Валин Val V 0.61 2.55

Диполен момент

уреди

Завојницата поседува мерлив вкупен диполен момент, кој се јавува поради збирното дејство на поединечните микродиполи од карбонилните групи на пептидните врски насочени долж оската на завојницата.[27] Ефектите на збирниот макродипол се тема на дискусија. Кај α-завојниците, N-терминалниот крај често завршува со негативно наелектризирана група, понекогаш страничниот ланец на глутамат или аспартат, или понекогаш фосфатен анјон. Некои научници сметаа дека макродиполот на завојницата стапува во електростатичко заемодејство со таквите групи. Други научници сметаат дека ваквото видување е погрешно, и дека е пореално да се каже дека потенцијалот за водородно врзување на слободните NH групи на N-терминалот од α-завојница може да се засити со водородна врска; ова, исто така, може да се смета како збир на заемодејства меѓу локалните микродиполи C=O···H−N.[28][29]

Намотани завојници

уреди

Намотаните α-завојници се високостабилни форми кај кои два или повеќе завојници се замотуваат помеѓу себе во структура на „супернавој“. Намотаните завојници содржат мошне карактеристичен мотив познат како хептад повторување, кај кој мотивот се повторува на секои седум остатоци долж низата. Првиот и четвртиот остаток (познати како a и d позиции) скоро секогаш се хидрофобни; четвртиот остаток типично е леуцин, што довело до именување на овој структурен мотив како леуцински патент. Овие хидрофобни остатоци се пакуваат заедно во внатрешноста на завојниот сноп. Генерално, петтиот и седмиот остаток (познати како e и g позиции) имаат спротивни електрични полнежи, па така образуваат солен мост. Фибриларните белковини, како што е кератинот, често имаат структура на намотани завојници, а таа се среќава и кај некои белковини кои образуваат димери. Пар на намотани завојници, наречен четири-завоен сноп, е многу чест структурен мотив кај белковините. На пример, се јавува кај човечкиот хормон на раст и кај неколку типови на цитохроми. Rop белковината, која поттикнува плазмидна репликација во бактериските клетки, е интересен случај, кај кој единечен полипептиден ланец образува намотана завојница и два мономера се агрегираат за да образуваат четири-завоен сноп.

Фацијални аранжмани

уреди

Аминокиселини кои градат одредена завојница може да се нанесат на завојно тркало, репрезентација која ги илустрира ориентациите на составните аминокиселини. Често кај глобуларните белковини, како и кај специјализирани структури, како што се намотаните завојници и леуцинските патенти, α-завојницата ќе покаже две „лица“ – едно кое содржи претежно хидрофобни аминокиселини ориентирани кон внатрешноста на белковината (хидрофобно јадро) и едно кое содржи претежно хидрофилни аминокиселини ориентирани кон површината на белковината која стапува во контакт со вода.

Промени во ориентацијата на врзување, исто така, се јавуваат кај фацијално-организираните олигопептиди. Ова често се јавува кај антимикробните пептиди, а создадени се многу модели за да се опише како ова влијае на нивната функција. Заедничка одлика за многу од нив е што хидрофобното „лице“ на антимикробниот пептид создава пори во плазматската мембрана по асоцијација со јаглеводородните ланци на масните киселини кои го градат јадрото на мембраната.[30][31]

Функционални улоги

уреди
 
Намотана завојница кај леуцинскиот патент и ДНК-врзувачки завојници: транскрипционен фактор Max (PDB податотека 1HLO)
 
Говедски родопсин (PDB податотека 1GZM), со сноп од седум завојници, вграден во мембраната (површините на мембраната се означени со хоризонтални линии).

Врзување на ДНК

уреди

Алфа завојниците имаат особено значење кај мотивите за врзување на ДНК, вклучувајќи ги завојница-свиок-завојница мотивите, мотивите на леуцински патент и мотивите на цинкови прсти. Пречникот на α-завојницата изнесува околу 12 Å (1.2 nm), во кој се вклучени и просечни странични ланци од аминокиселински остатоци, која вредност е приближно еднаква на ширината на главниот жлеб на B-формата на ДНК. Исто така, димерите од намотани завојници (или леуцински патент) лесно може да позиционираат пар на заемоделувачки површини за контакт со честите симетрично повторливи низи во двоверижната ДНК. Пример за двата аспекти е транскрипциониот фактор Max (види слика лево), кој користи намотана завојница за да димеризира, со што позиционира уште еден пар на завојници за заемодејство во две последователни завртувања на главниот жлеб на ДНК.

Трансмембрански белковини

уреди

Алфа-завојниците се најчестите белковински структурни елементи на трансмембранскиот сегмент од мембранските белковини. Се претпоставува дека тоа е поради фактот што завојната структура може внатрешно да ги засити сите водородни врски од полипептидниот ‘рбет, со што не остануваат поларни групи изложени на мембраната, само доколку аминокиселинските странични ланци се хидрофобни. Мембранските белковини понекогаш се закотвени во мембраната со помош на една завојница, а понекогаш со пар на завојници или со завоен сноп, кој најчесто се состои од седум завојници со аранжман горе-долу, поредени во прстен. Ваква структура поседуваат родопсините (види слика десно) и рецепторите поврзани со G-белковина (GPCRs, од англ. G protein-coupled receptors).

Механички својства

уреди

Алфа-завојниците под осна деформација на затегнување, карактеристична оптоварена состојба која се јавува во многу филаменти и ткива богати со α-завојници, резултира со карактеристично трифазно однесување на крут-мек-крут тангентен модул.[32] Фаза I одговара на режимот на мала деформација, во тек на која завојницата се истегнува хомогено, по што следи фаза II, во која α-завојните извивања се раскинуваат поради раскинувањето на водородните врски. Фаза III главно е поврзана со високоизобличувачки истегнувања на ковалентните врски.

Динамички својства

уреди

Алфа-завојниците во белковините можат да покажуваат нискочестотни движења (слични на движењата на хармоника), што било утврдено со Раманова спектроскопија[33] и било анализирано со квазиконтинуираниот модел.[34][35] Завојниците кои не се стабилизирани од третични заемодејства покажуваат динамичко однесување, кое главно се припишува на триење на завојните краеви.[36]

Поврзано

уреди

Наводи

уреди
  1. ↑ Neurath, Hans (1940-03). „Intramolecular Folding of Polypeptide Chains in Relation to Protein Structure“. The Journal of Physical Chemistry (англиски). 44 (3): 296–305. doi:10.1021/j150399a003. ISSN 0092-7325. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  2. ↑ Taylor, Hugh S. (1941). „Large Molecules Through Atomic Spectacles“. Proceedings of the American Philosophical Society. 85 (1): 1–12.
  3. ↑ Huggins, Maurice L. (1943-04). „The Structure of Fibrous Proteins“. Chemical Reviews (англиски). 32 (2): 195–218. doi:10.1021/cr60102a002. ISSN 0009-2665. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  4. ↑ Bragg, William Lawrence; Kendrew, John Cowdery; Perutz, Max Ferdinand (1950-10-10). „Polypeptide chain configurations in crystalline proteins“. Proc. R. Soc. Lond. A (англиски). 203 (1074): 321–357. doi:10.1098/rspa.1950.0142. ISSN 0080-4630.
  5. ↑ Pauling, L.; Corey, R. B.; Branson, H. R. (1951-4). „The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (4): 205–211. ISSN 0027-8424. PMC 1063337. PMID 14816373. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  6. ↑ „The Nobel Prize in Chemistry 1954“. NobelPrize.org (англиски). Посетено на 2018-10-21.
  7. ↑ Dunitz, Jack D. (2001-11-19). „Pauling's Left‐Handed α‐Helix“. Angewandte Chemie International Edition (англиски). 40 (22). doi:10.1002/1521-3773(20011119)40:22%3C4167::aid-anie4167%3E3.0.co;2-q. ISSN 1521-3773.
  8. ↑ Nomenclature, IUPAC-IUB Commission on Biochemical (1970-12-25). „Abbreviations and Symbols for the Description of the Conformation of Polypeptide Chains Tentative Rules (1969)“. Journal of Biological Chemistry (англиски). 245 (24): 6489–6497. ISSN 0021-9258.
  9. ↑ „Polypeptide Conformations 1 and 2“. www.sbcs.qmul.ac.uk. Посетено на 2018-10-21.
  10. ↑ Kabsch, W.; Sander, C. (1983). „Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features“. Biopolymers. 22 (12): 2577–2637. doi:10.1002/bip.360221211. ISSN 0006-3525. PMID 6667333.
  11. ↑ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (February 2003). „Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation“. Proteins. 50 (3): 437–50. doi:10.1002/prot.10286. PMID 12557186.
  12. ↑ 12,0 12,1 Richardson, J. S. (1981). „The anatomy and taxonomy of protein structure“. Advances in Protein Chemistry. 34: 167–339. ISSN 0065-3233. PMID 7020376.
  13. ↑ Langel, Ulo; Cravatt, Benjamin F.; Graslund, Astrid; Heijne, N. G. H. von; Zorko, Matjaz; Land, Tiit; Niessen, Sherry (2009-11-18). Introduction to Peptides and Proteins (англиски). CRC Press. ISBN 9781439882047.
  14. ↑ Terwilliger, Thomas C. (2010-3). „Rapid model building of alpha-helices in electron-density maps“. Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 66 (Pt 3): 268–275. doi:10.1107/S0907444910000314. ISSN 1399-0047. PMC 2827347. PMID 20179338. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  15. ↑ 15,0 15,1 Schiffer, M.; Edmundson, A. B. (1967-3). „Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential“. Biophysical Journal. 7 (2): 121–135. doi:10.1016/S0006-3495(67)86579-2. ISSN 0006-3495. PMC 1368002. PMID 6048867. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  16. ↑ 16,0 16,1 Chou, K. C.; Zhang, C. T.; Maggiora, G. M. (1997-5). „Disposition of amphiphilic helices in heteropolar environments“. Proteins. 28 (1): 99–108. ISSN 0887-3585. PMID 9144795. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  17. ↑ Kurochkina, Natalya (2010-05-21). „Helix-helix interactions and their impact on protein motifs and assemblies“. Journal of Theoretical Biology. 264 (2): 585–592. doi:10.1016/j.jtbi.2010 февруари 026 Проверете ја вредноста |doi= (help). ISSN 1095-8541. PMID 20202472.
  18. ↑ Eisenberg, D.; Weiss, R. M.; Terwilliger, T. C. (1982-09-23). „The helical hydrophobic moment: a measure of the amphiphilicity of a helix“. Nature. 299 (5881): 371–374. ISSN 0028-0836. PMID 7110359.
  19. ↑ Zhou, Guo-Ping (2011-09-07). „The disposition of the LZCC protein residues in wenxiang diagram provides new insights into the protein-protein interaction mechanism“. Journal of Theoretical Biology. 284 (1): 142–148. doi:10.1016/j.jtbi.2011 јуни 006 Проверете ја вредноста |doi= (help). ISSN 1095-8541. PMID 21718705.
  20. ↑ Zhou, Guo-Ping (2011-10). „The structural determinations of the leucine zipper coiled-coil domains of the cGMP-dependent protein kinase Iα and its interaction with the myosin binding subunit of the myosin light chains phosphase“. Protein and Peptide Letters. 18 (10): 966–978. ISSN 1875-5305. PMID 21592084. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  21. ↑ Hudgins, Robert R.; Jarrold, Martin F. (1999-04). „Helix Formation in Unsolvated Alanine-Based Peptides: Helical Monomers and Helical Dimers“. Journal of the American Chemical Society (англиски). 121 (14): 3494–3501. doi:10.1021/ja983996a. ISSN 0002-7863. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  22. ↑ Kutchukian, Peter S.; Yang, Jae Shick; Verdine, Gregory L.; Shakhnovich, Eugene I. (2009-04-08). „All-atom model for stabilization of alpha-helical structure in peptides by hydrocarbon staples“. Journal of the American Chemical Society. 131 (13): 4622–4627. doi:10.1021/ja805037p. ISSN 1520-5126. PMC 2735086. PMID 19334772.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  23. ↑ Abrusán, György; Marsh, Joseph A. (12 2016). „Alpha Helices Are More Robust to Mutations than Beta Strands“. PLoS computational biology. 12 (12): e1005242. doi:10.1371/journal.pcbi.1005242. ISSN 1553-7358. PMC 5147804. PMID 27935949. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  24. ↑ Rocklin, Gabriel J.; Chidyausiku, Tamuka M.; Goreshnik, Inna; Ford, Alex; Houliston, Scott; Lemak, Alexander; Carter, Lauren; Ravichandran, Rashmi; Mulligan, Vikram K. (7 14, 2017). „Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing“. Science (New York, N.Y.). 357 (6347): 168–175. doi:10.1126/science.aan0693. ISSN 1095-9203. PMC 5568797. PMID 28706065. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  25. ↑ Pace, C. N.; Scholtz, J. M. (1998-7). „A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins“. Biophysical Journal. 75 (1): 422–427. ISSN 0006-3495. PMC 1299714. PMID 9649402. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  26. ↑ Pace, C. Nick; Scholtz, J. Martin (1998). „A Helix Propensity Scale Based on Experimental Studies of Peptides and Proteins“. Biophysical Journal. 75. стр. 422–427. Bibcode:1998BpJ....75..422N. doi:10.1016/s0006-3495(98)77529-0.
  27. ↑ Hol, W. G. J.; van Duijnen, P. T.; Berendsen, H. J. C. (1978-06). „The α-helix dipole and the properties of proteins“. Nature (англиски). 273 (5662): 443–446. doi:10.1038/273443a0. ISSN 0028-0836. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  28. ↑ He, J. J.; Quiocho, F. A. (1993-10). „Dominant role of local dipoles in stabilizing uncompensated charges on a sulfate sequestered in a periplasmic active transport protein“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 2 (10): 1643–1647. doi:10.1002/pro.5560021010. ISSN 0961-8368. PMC 2142251. PMID 8251939. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  29. ↑ Milner-White, E. J. (1997). „The partial charge of the nitrogen atom in peptide bonds“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 6 (11): 2477–2482. doi:10.1002/pro.5560061125. ISSN 0961-8368. PMC 2143592. PMID 9385654.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  30. ↑ Kohn, Eric; Shirley, David; Arotsky, Lubov; Picciano, Angela; Ridgway, Zachary; Urban, Michael; Carone, Benjamin; Caputo, Gregory; Kohn, Eric M. (2018-02-04). „Role of Cationic Side Chains in the Antimicrobial Activity of C18G“. Molecules (англиски). 23 (2): 329. doi:10.3390/molecules23020329.
  31. ↑ Toke, Orsolya (2005). „Antimicrobial peptides: new candidates in the fight against bacterial infections“. Biopolymers. 80 (6): 717–735. doi:10.1002/bip.20286. ISSN 0006-3525. PMID 15880793.
  32. ↑ Ackbarow, Theodor; Chen, Xuefeng; Keten, Sinan; Buehler, Markus J. (2007-10-16). „Hierarchies, multiple energy barriers, and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (42): 16410–16415. doi:10.1073/pnas.0705759104. ISSN 0027-8424. PMC 2034213. PMID 17925444.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  33. ↑ Painter, P. C.; Mosher, L. E.; Rhoads, C. (1982-7). „Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins“. Biopolymers. 21 (7): 1469–1472. doi:10.1002/bip.360210715. ISSN 0006-3525. PMID 7115900. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)
  34. ↑ Chou, K. C. (1983-12-01). „Identification of low-frequency modes in protein molecules“. The Biochemical Journal. 215 (3): 465–469. ISSN 0264-6021. PMC 1152424. PMID 6362659.CS1-одржување: PMC-формат (link)
  35. ↑ Chou, K. C. (1984-5). „Biological functions of low-frequency vibrations (phonons). III. Helical structures and microenvironment“. Biophysical Journal. 45 (5): 881–889. doi:10.1016/S0006-3495(84)84234-4. ISSN 0006-3495. PMC 1434967. PMID 6428481. Проверете ги датумските вредности во: |date= (help)CS1-одржување: PMC-формат (link)
  36. ↑ Fierz, Beat; Reiner, Andreas; Kiefhaber, Thomas (2009-01-27). „Local conformational dynamics in alpha-helices measured by fast triplet transfer“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (4): 1057–1062. doi:10.1073/pnas.0808581106. ISSN 1091-6490. PMC 2633579. PMID 19131517.CS1-одржување: PMC-формат (link)

Литература

уреди

Надворешни врски

уреди
Преземено од „https://mk.wikipedia.org/w/index.php?title=Алфа-завојница&oldid=5234197“