Глобуларна белковина
Глобуларни белковини или сферобелковини се белковини со сферична молекуларна форма и се најчестиот вид на белковини (другите видови се фибриларни, интринзично неструктурирани и мембрански белковини).
Глобуларните белковини до одреден степен се растворливи во вода (формираат колоиди во вода), за разлика од фибриларните и мембранските белковини, кои воопшто не се растворливи во вода.[1] Постојат повеќе класи на склопови на глобуларни белковини, бидејќи постојат многу различни архитектури кои можат да се склопат во приближно сферични форма.
Терминот глобин се однесува на белковините кои во својата структура го имаат глобинскиот склоп.[2]
Глобуларна структура и растворливост уреди
Поимот глобуларна белковина е прилично стар (датира најверојатно од XIX век) и во денешно време се смета за архаичен, имајќи предвид дека се откриени и детално проучени структурите на стотици илјади белковини од кои секоја е до некој степен уникатна. Глобуларната природа на белковините може да се одреди и без примена на современите техники, а само со користење на ултрацентрифугирање или динамички техники на расејување на светлината.
Сферичната структура е индуцирана од третичната структура на белковината. Аполарните (хидрофобни) аминокиселински остатоци од полипептидната верига се ориентираат кон внатрешноста на белковинската молекула (за да избегнат контакт со молекулите на вода), додека поларните (хидрофилни) аминокиселински остатоци се ориентираат кон надворешноста на молекулата (за да стапат во дипол-дипол интеракции со молекулите на вода).[3]
Глобуларните белковини се само маргинално стабилни, бидејќи слободната енергија ослободена кога белковината се склопува во својата природна конформација е релативно мала.[4] Првичната структура на полипептидот (аминокиселинската низа на полипептидната верига) може да формира бројни тридимензионални конформации (третична структура на полипептидот), а глобуларната структура на белковината ги ограничува сите тие можни конформации на само неколку. Најодговорни за формирањето на глобуларната структура и стабилизацијата на молекулата на белковината се хидрофобните интеракции.
Иако сè уште не е познат деталниот механизам на природното склопување на белковините во нивната тридимензионална третична структура, најновите докази доста го имаат унапредено нашето разбирање на овој процес. Дел од проблемот во деталното опишување на природното белковинско склопување е што во него учествуваат неколку не-ковалентни, слаби интеракции, како што се водородните врски и Ван дер Валсовите интеракции. Денес се користат неколку техники за изучување на механизмот на склопување на белковините.
Се чини дека глобуларните белковини имаат два механизма на склопување, моделот на дифузија-колизија[5] и моделот на нуклеациона кондензација,[6] иако неодамнешни наоди покажале дека некои глобуларни белковини, како што е PTP-BL PDZ2, се склопуваат преку посебни механизми кои имаат одлики и на двата модела.[7] Новите наоди покажале дека транзиционите состојби на белковините можат да влијаат на начинот на кој тие се склопуваат. Истражувањата покажале дека склопувањето на глобуларните белковини влијае на нивната функција.[8]
Според вториот закон на термодинамиката, слободната енергетска разлика помеѓу несклопената и склопената состојба на белковината резултира со промени во енталпијата и ентропијата на системот.[4] Бидејќи слободната енергетска разлика кај глобуларен белковина, која резултира од склопувањето во неговата природна конформација, е мала, следува дека белковината ќе биде само маргинално стабилен, што е услов за негово нормално функционирање во биолошкиот систем.
Улога уреди
За разлика од фибриларните белковини, кои имаат само структурна функција, глобуларните белковини може да ги поседуваат следните функции:
- Ензими, белковини кои катализираат специфични биохемиски реакции.
- Гласници, белковини кои се преносители на хемиски пораки за регулација на биолошките процеси. Ваква функција имаат белковинските хормони, како што се инсулинот, гликагонот итн.
- Транспортери на други молекули низ клеточната мембрана.
- Складирање на аминокиселини.
- Регулаторни улоги во метаболните процеси.
- Структурни белковини, како што се, на пример, актинот и тубулинот, кои како мономери се водорастворливи и глобуларни, но способни се за полимеризација во долги и цврсти влакнести структури.
Членови уреди
Најпознатиот глобуларен белковина е хемоглобинот, член на белковинската фамилија на глобини. Друга позната група на глобуларни белковини се алфа, бета и гама (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM) глобулините. Речиси сите ензими кои вршат битни метаболни функции во организмот спаѓаат во глобуларни белковини. Повеќето белковини кои служат за пренос на сигнали исто така се глобуларни белковини.
Албумините се глобуларни белковини кои, за разлика од сите други глобуларни белковини, се потполно растворливи во вода.
Поврзано уреди
Наводи уреди
- ↑ Andreeva, A (2014). „SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining“. Nucleic Acids Res. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656.
- ↑ Globins at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- ↑ Branden, Carl; Tooze, John (1999-01-03). Introduction to Protein Structure (англиски) (2. изд.). New York: Garland Science. ISBN 9780815323051.
- ↑ 4,0 4,1 Finkelstein, Alexei V.; Ptitsyn, Oleg (2016-07-12). Protein Physics: A Course of Lectures (англиски) (2. изд.). Amsterdam Boston Heidelberg London: Academic Press. ISBN 9780128096765.
- ↑ Karplus, M.; Weaver, D. L. (1994-4). „Protein folding dynamics: the diffusion-collision model and experimental data“. Protein Science : A Publication of the Protein Society. 3 (4): 650–668. ISSN 0961-8368. PMC 2142854. PMID 8003983. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help)CS1-одржување: PMC-формат (link) - ↑ Nölting, Bengt; Agard, David A. (2008-11-15). „How General Is The Nucleation–Condensation Mechanism?“. Proteins. 73 (3): 754–764. doi:10.1002/prot.22099. ISSN 0887-3585. PMC 2776727. PMID 18498109.CS1-одржување: PMC-формат (link)
- ↑ Gianni, Stefano; Calosci, Nicoletta; Aelen, Jan M. A.; Vuister, Geerten W.; Brunori, Maurizio; Travaglini-Allocatelli, Carlo (2005-8). „Kinetic folding mechanism of PDZ2 from PTP-BL“. Protein engineering, design & selection: PEDS. 18 (8): 389–395. doi:10.1093/protein/gzi047. ISSN 1741-0126. PMID 16043447. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help) - ↑ Travaglini-Allocatelli, Carlo; Ivarsson, Ylva; Jemth, Per; Gianni, Stefano (2009-2). „Folding and stability of globular proteins and implications for function“. Current Opinion in Structural Biology. 19 (1): 3–7. doi:10.1016/j.sbi.2008 декември 001 Проверете ја вредноста
|doi=(help). ISSN 1879-033X. PMID 19157852. Проверете ги датумските вредности во:|date=(help)