Отвори го главното мени
Тридимензионална структура на хемоглобинот, пример за глобуларна белковина.

Глобуларни белковини (протеини) или сферопротеини се белковини со сферична молекуларна форма и се најчестиот вид на белковини (другите видови се фибриларни, интринзично неструктурирани и мембрански белковини).

Глобуларните протеини до одреден степен се растворливи во вода (формираат колоиди во вода), за разлика од фибриларните и мембранските протеини, кои воопшто не се растворливи во вода.[1] Постојат повеќе класи на склопови на глобуларни протеини, бидејќи постојат многу различни архитектури кои можат да се склопат во приближно сферични форма.

Терминот глобин се однесува на протеините кои во својата структура го имаат глобинскиот склоп.[2]

Глобуларна структура и растворливостУреди

Терминот глобуларен протеин е прилично стар (датира најверојатно од 19 век) и во денешно време се смета за архаичен, имајќи во предвид дека се откриени и детално проучени структурите на стотици илјади протеини од кои секоја е до некој степен уникатна. Глобуларната природа на протеините може да се одреди и без примена на современите техники, а само со користење на ултрацентрифугирање или динамички техники на расејување на светлината.

Сферичната структура е индуцирана од терциерната структура на протеинот. Аполарните (хидрофобни) аминокиселински остатоци од полипептидната верига се ориентираат кон внатрешноста на белковинската молекула (за да избегнат контакт со молекулите на вода), додека поларните (хидрофилни) аминокиселински остатоци се ориентираат кон надворешноста на молекулата (за да стапат во дипол-дипол интеракции со молекулите на вода).[3]

Глобуларните протеини се само маргинално стабилни, бидејќи слободната енергија ослободена кога протеинот се склопува во својата природна конформација е релативно мала.[4] Примарната структура на полипептидот (аминокиселинската секвенца на полипептидната верига) може да формира бројни тродимензионални конформации (терциерна структура на полипептидот), а глобуларната структура на протеинот ги ограничува сите тие можни конформации на само неколку. Најодговорни за формирањето на глобуларната структура и стабилизацијата на молекулата на протеинот се хидрофобните интеракции.

Иако сè уште не е познат деталниот механизам на природното склопување на белковините во нивната тродимензионална терциерна структура, најновите докази доста го имаат унапредено нашето разбирање на овој процес. Дел од проблемот во деталното опишување на природното протеинско склопување е што во него учествуваат неколку не-ковалентни, слаби интеракции, како што се водородните врски и Ван дер Валсовите интеракции. Денес се користат неколку техники за изучување на механизмот на склопување на протеините.

Се чини дека глобуларните протеини имаат два механизма на склопување, моделот на дифузија-колизија[5] и моделот на нуклеациона кондензација,[6] иако неодамнешни наоди покажале дека некои глобуларни протеини, како што е PTP-BL PDZ2, се склопуваат преку посебни механизми кои имаат карактеристики и на двата модела.[7] Новите наоди покажале дека транзиционите состојби на протеините можат да влијаат на начинот на кој тие се склопуваат. Истражувањата покажале дека склопувањето на глобуларните протеини влијае на нивната функција.[8]

Според вториот закон на термодинамиката, слободната енергетска разлика помеѓу несклопената и склопената состојба на протеинот резултира со промени во енталпијата и ентропијата на системот.[4] Бидејќи слободната енергетска разлика кај глобуларен протеин, која резултира од склопувањето во неговата природна конформација, е мала, следува дека протеинот ќе биде само маргинално стабилен, што е услов за негово нормално функционирање во биолошкиот систем.

УлогаУреди

За разлика од фибриларните протеини, кои имаат само структурна функција, глобуларните протеини може да ги поседуваат следните функции:

  • Ензими, протеини кои катализираат специфични биохемиски реакции.
  • Гласници, протеини кои се преносители на хемиски пораки за регулација на биолошките процеси. Ваква функција имаат белковинските хормони, како што се инсулинот, глукагонот итн.
  • Транспортери на други молекули низ клеточната мембрана.
  • Складирање на аминокиселини.
  • Регулаторни улоги во метаболните процеси.
  • Структурни протеини, како што се, на пример, актинот и тубулинот, кои како мономери се водорастворливи и глобуларни, но способни се за полимеризација во долги и цврсти влакнести структури.

ЧленовиУреди

Најпознатиот глобуларен протеин е хемоглобинот, член на протеинската фамилија на глобини. Друга позната група на глобуларни протеини се алфа, бета и гама (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM) глобулините. Речиси сите ензими кои вршат битни метаболни функции во организмот спаѓаат во глобуларни протеини. Повеќето протеини кои служат за пренос на сигнали исто така се глобуларни протеини.

Албумините се глобуларни протеини кои, за разлика од сите други глобуларни протеини, се потполно растворливи во вода.

ПоврзаноУреди

НаводиУреди

  1. Andreeva, A (2014 г). SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining. „Nucleic Acids Res“ том  42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMID 24293656. 
  2. Globins at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  3. Branden, Carl; Tooze, John (1999-01-03) (на English). Introduction to Protein Structure (2 edition издание). New York: Garland Science. ISBN 9780815323051. https://www.amazon.com/Introduction-Protein-Structure-Carl-Branden/dp/0815323050/ref=pd_sim_14_1?_encoding=UTF8&pd_rd_i=0815323050&pd_rd_r=bcea2057-c95a-11e8-89f8-c712fb8f1c61&pd_rd_w=8V8Q1&pd_rd_wg=u9ljg&pf_rd_i=desktop-dp-sims&pf_rd_m=ATVPDKIKX0DER&pf_rd_p=56838e6b-66d4-41e0-a762-743f1a1a628a&pf_rd_r=8HQPRHB7H8V6K960250S&pf_rd_s=desktop-dp-sims&pf_rd_t=40701&psc=1&refRID=8HQPRHB7H8V6K960250S. 
  4. 4,0 4,1 Finkelstein, Alexei V.; Ptitsyn, Oleg (2016-07-12) (на English). Protein Physics: A Course of Lectures (2 edition издание). Amsterdam Boston Heidelberg London: Academic Press. ISBN 9780128096765. https://www.amazon.com/Protein-Physics-Lectures-Condensed-Biomaterials-dp-0128096764/dp/0128096764/ref=mt_paperback?_encoding=UTF8&me=&qid=1538825148. 
  5. Karplus, M.; Weaver, D. L. (1 април 1994 г). Protein folding dynamics: the diffusion-collision model and experimental data.. „Protein Science : A Publication of the Protein Society“ том  3 (4): 650–668. ISSN 0961-8368. PMID 8003983. PMC: PMC2142854. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2142854/. 
  6. Nölting, Bengt; Agard, David A. (15 ноември 2008 г). How General Is The Nucleation–Condensation Mechanism?. „Proteins“ том  73 (3): 754–764. doi:10.1002/prot.22099. ISSN 0887-3585. PMID 18498109. PMC: PMC2776727. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2776727/. 
  7. Gianni, Stefano; Calosci, Nicoletta; Aelen, Jan M. A.; Vuister, Geerten W.; Brunori, Maurizio; Travaglini-Allocatelli, Carlo (1 август 2005 г). Kinetic folding mechanism of PDZ2 from PTP-BL. „Protein engineering, design & selection: PEDS“ том  18 (8): 389–395. doi:10.1093/protein/gzi047. ISSN 1741-0126. PMID 16043447. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16043447. 
  8. Travaglini-Allocatelli, Carlo; Ivarsson, Ylva; Jemth, Per; Gianni, Stefano (1 февруари 2009 г). Folding and stability of globular proteins and implications for function. „Current Opinion in Structural Biology“ том  19 (1): 3–7. doi:10.1016/j.sbi.2008.12.001. ISSN 1879-033X. PMID 19157852. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19157852.