Бета-плоча
Бета-плоча (β-плоча), исто така наречена и β-набрана плоча, е чест мотив на вторичната структура на белковините. Бета плочите се состојат од бета нишки (β-нишка), кои латерално (странично) се поврзани со најмалку две или три водородни врски на полипептидниот ‘рбет. Бета нишка е дел од полипептиден ланец, најчесто три до десет аминокиселински остатоци долг, кој се наоѓа во издолжена конформација. Супрамолекуларната асоцијација на β-плочите е одговорна за појавата на белковинските агрегати и фибрили кои се забележуваат кај многу болести, особено амилоидозите, како Алцхајмеровата болест.
Историја
уреди
Структурата на β-плоча за првпат била предложена од англискиот физичар и молекуларен биолог Вилијам Естбури, во 1930-тите години.[1] Тој предложил водородно врзување меѓу пептидните врски на паралелни и антипаралелни, издолжени β-нишки. Меѓутоа, Естбури немал доволно податоци за геометријата на ковалентната врска која се гради меѓу аминокиселините за да можел да постави точни модели, а особено бидејќи во тоа време сè уште не била позната планарноста на пептидната врска. Дури во 1951 година, Лајнус Полинг и Роберт Кори предложиле точен модел за структурата на β-набраната плоча, кој ја инкорпорирал планарноста на пептидната врска.[1] Претходно тие покажале дека планарноста на пептидната врска се должи на кето-енол тавтомеризација.
Структура и ориентација
уредиГеометрија
уредиМнозинството на β-нишки се подредуваат во близина на други β-нишки и со нив формираат екстензивни водородни врски, така што N-H гругите од полипептидниот ‘рбет на една нишка градат водородни врски со C=O групите од ‘рбетот на соседната нишка.[2] Кај потполно издолжената β-нишка, последователните аминокиселински странични ланци се насочени право нагоре, па право надолу, па повторно право нагоре, итн. Соседните β-нишки во една β-плоча се така порамнети што нивните Cα атоми се наоѓаат еден до друг, а нивните странични ланци се насочени во иста насока. Изгледот на „набраност“ на β-нишките произлегува од тетраедарската геометрија на хемиските врски на Cα атомот; на пример, доколку еден страничен ланец е насочен право нагоре, тогаш хемиската врска за C’ атомот мора да е насочена малку надолу, бидејќи аголот на врската изнесува околу 109.5°.[3] Набраноста прави да растојанието помеѓу Cαi и C αi+2 изнесува околу 6 Å (0.60 nm), а не 7.6 Å (0.76 nm), што би се очекувало од две потполно издолжени транс пептидни виртуелни врски. Страничното растојание помеѓу соседните Cα атоми кај водородно-поврзаните β-нишки изнесува околу 5 Å (0.50 nm).
β-нишките многу ретко се совршено издолжени; наместо тоа, тие најчесто покажуваат благо завртување. Енергетски претпочитаните диедарски агли (φ, ψ) = (-135°, 135°) (горниот лев регион од Рамачандрановиот дијаграм) значително се разликуваат од потполно издолжената конформација (φ, ψ) = (-180°, 180°).[3] Завртувањето најчесто е поврзано со наизменични флуктуации во диедарските агли, што спречува разделување на поединечните β-нишки во состав на поголема β-плоча. Типичен пример за исклучително извртена β-шнола (анг. β-hairpin) може да се види во белковината BPTI (анг. bovine pancreatic trypsin inhibitor).
Аминокиселинските странични ланци се насочени нанадвор од наборите на плочата, скоро под прав агол во однос на рамнината на плочата; последователните аминокиселински остатоци се насочени кон надвор на наизменични лица од плочата.
Шеми на водородно врзување
уреди
Бидејќи полипептидните синџири поседуваат насоченост, која потекнува од N- и C-терминалите, може да се каже дека и β-нишките се насочени. Обично во тополшките белковински дијаграми, насоката на нишките е прикажана со стрелка која е насочена кон C-терминалот. Соседните β-нишки можат да градат водородни врски во антипаралелни, паралелни или мешани аранжмани.[2][3]
Кај антипаралелниот аранжман, последователните β-нишки ги менуваат насоките на тој начин што N-терминалот од едната нишка е соседен со C-терминалот од следната нишка. Овој аранжман е најстабилен од сите, бидејќи обезбедува планарност на водородните врски помеѓу соседните нишки.[3] Диедарските агли на полипептидниот ‘рбет изнесуваат околу (-140°, 135°) кај антипаралелните плочи. Во овој случај, доколку два атома, Cαi и Cαј, се соседни во две водородно-поврзани β-нишки, тогаш тие формираат т.н. близок пар на водородни врски.
Кај паралелниот аранжман, сите N-терминали на последователните нишки се ориентирани во истата насока; оваа ориентација е послаба од антипаралелната бидејќи постои непланарност на водородното поврзување помеѓу соседните нишки.[3] Диедарските агли (φ, ψ) се околу (-120°, 115°) кај паралелните β-плочи. Во структурните мотиви ретко се среќаваат помалку од пет водородно-поврзани паралелни β-нишки, што укажува дека плочата со помал број на нишки не би била доволно стабилна за да се формира. Општо земено, многу потешко е да се формираат паралелни β-плочи отколку антипаралелни β-плочи, бидејќи за N- и C-терминалите да бидат порамнети во структурата, нишките би требало да се оддалечени во низата.
Кај паралелната структура на β-плоча, ако два атома, Cαi и Cαј, се соседни во две водородно-поврзани β-нишки, тогаш тие меѓусебно не се поврзуваат со водородни врски; наместо тоа, еден аминокиселински остаток создава водородни врски со остатоците кои се соседни на другиот остаток (но не обратно). На пример, остатокот i може да формира водородни врски со остатоците j-1 и ј+1; ова се нарекува широк пар на водородни врски. Од друга страна, остатокот ј може водородно да се врзе со било кој друг остаток, или за ниту еден.
На крај, поединечна нишка може да има мешана шема на водородно врзување, со паралелна нишка од едната страна и антипаралелна нишка од другата страна. Ваквиот аранжман е исто така доста редок кај белковините, што укажува дека веројатно е помалку стабилен од антипаралелниот аранжман.
Водородното врзување на β-нишките не мора да биде совршено, но понекогаш може да се јават локализирани нарушувања во водородните врски наречени β-испакнатини (анг. β-bulges).
Водородните врски лежат приближно на рамнината на плочата, каде пептидните карбонилни групи наизменично се насочени во спротивни насоки; за споредба, последователните карбонилни групи во алфа-завојницаот се насочени во иста насока.
Склоност на аминокиселините за формирање на β-плоча
уредиГолемите ароматични остатоци (тирозин, фенилаланин, триптофан) и β-разгранетите аминокиселини (треонин, валин, изолеуцин) често се среќаваат во β-нишките во средината на β-плочите. Разни други остатоци (како што е пролинот) може да се најдат во нишките кои се на работ од β-плочите, веројатно за да се избегне „раб-со-раб“ асоцијацијата помеѓу белковините, која би можела да доведе до агрегација и појава на амилоид.[4]
Чести структурни мотиви
уреди
Многу едноставен структурен мотив кој вклучува во својот состав β-плочи е β-шнолата (анг. β-hairpin), во која две антипаралелни нишки се поврзани преку кратка петелка, составена од две до пет аминокиселински остатоци, од кои едниот најчесто е глицин или пролин. И двата остатока можат да заземат конформации на диедарските агли кои се потребни за образување на тесен свиок или петелка на β-испакнатина. Одделните нишки, исто така, можат да бидат поврзани на посложени начини со подолги петелки, кои можат да содржат α-завојници.
Грчки клуч мотив
уредиОвој мотив се состои од четири соседни антипаралелни нишки и нивните поврзувачки петелки. Тој се состои од три антипаралелни нишки поврзани преку β-шноли, додека четвртиот е во непосредна близина на првиот, а е поврзан со третиот преку подолга петелка. Овој тип на структура многу лесно се создава во текот на процесот на склопување на белковините.[5][6] Мотивот бил именуван по шара која е честа кај старогрчките уметнички дела.
β-α-β мотив
уредиПоради хиралноста на нивните аминокиселински компонентни, сите β-нишки имаат десногиро завртување кое е очигледно кај повеќето β-плочести структури од повисок ред. Особено, поврзувачката петелка помеѓу две паралелни β-нишки речиси секогаш има десногира вкрстена хиралност, која е силно фаворизирана од инхерентното завртување на плочата.[7] Оваа поврзувачка петелка често содржи завоен регион, во кој случај се нарекува β-α-β мотив. Блиску сродниот мотив, наречен β-α-β-α мотив, ја формира основната компонента на најчесто забележаната третична структура на белковините, TIM цилиндарот (анг. TIM barrel).
Мотив на β-меандра
уредиОвој мотив претставува едноставна супервторична белковинска топологија, составена од две или повеќе последователни антипаралелни β-нишки кои се поврзани меѓусебе со β-шноли.[8][9] Овој мотив е чест кај β-плочите и може да се најде во неколку структурни архитектури, вклучувајќи ги β-цилиндрите (анг. β-barrel) и β-пропелерите (анг. β-propeller).
Пси-петелка мотив
уредиМотивот пси-петелка (Ψ-петелка) се состои од две антипаралелни нишки меѓу кои има уште една нишка, која е поврзана со двете преку водородни врски.[10] Постојат четири можни топологии на нишките кај една Ψ-петелка.[11] Овој мотив е редок бидејќи процесот што резултира со негово формирање малку е веројатно да се одвие за време на процесот на склопување на белковините. Ψ-петелката првпат била идентификувана во белковинската фамилија на протеази на аспарагинска киселина.[11]
Структурни архитектури на белковините со β-плочи
уредиβ-плочите се присутни во исклучиво-β, α+β и α/β домените, како и во многу пептиди или мали белковини со слабо дефинирана севкупна архитектура.[12][13] Исклучиво-β домените може да формираат β-цилиндри, β-сендвичи, β-пропелери и β-завојници.
Структурна топологија
уредиТопологијата на β-плочата го опишува редоследот на водородно-поврзаните β-нишки долж полипептидниот ‘рбет. На пример, флаводоксинскиот склоп има β-плоча составена од пет паралелни нишки со топологија 21345; што означува дека рабните нишки се β-нишка 2 и β-нишка 5 долж полипептидниот ‘рбет. Изразено експлицитно, β-нишката 2 водородно е врзана за β-нишката 1, која водородно е врзана за β-нишката 3, која водородно е врзана за β-нишката 4, која водородно е врзана за β-нишката 5. Во истиот систем, мотивот грчки клуч, опишан погоре, има 4123 топологија. Вторичната структура на β-плочата може грубо да се опише со давање на бројот на нишки, нивната топологија и дали нивните водородни врски се паралелни или антипаралелни.
β-плочите можат да бидат отворени, што значи дека имаат две рабни нишки (како кај флаводоксинскиот склоп или имуноглобулинскиот склоп) или можат да бидат затворени β-цилиндри (како што е TIM цилиндарот). Некои отворени β-плочи се многу закривени и се свиткуваат околу себе (како кај SH3 доменот) или формираат потковичести форми (како кај рибонуклеазниот инхибитор). Отворените β-плочи можат да се состават лице-в-лице (како β-пропелер доменот или имуноглобулинскиот склоп) или раб-до-раб, формирајќи една голема β-плоча.
Динамички особини
уредиβ-набраните плочи се изградени од издолжени полипептидни синџири на β-нишки, каде нишките се поврзуваат со своите соседи преку водородни врски. Поради издолжената конформација на ‘рбетот на полипептидниот синџир, β-плочите се спротивставуваат на истегнување. β-плочите во белковините може да покажуваат нискочестотно движење, слично на движењето на хармоника, што било набљудувано со Раманова спектроскопија[14] и анализирано со квазиконтинуум моделот.[15]
Паралелни β-завојници
уреди
Бета завојницаот (β-завојница) е формиран од повторувачки структурни единици кои се состојат од две или три куси β-нишки поврзани со кратки петелки. Овие структурни единици се „напластуваат“ една врз друга во облик на завојница, на тој начин што последователните повторувања на истата нишка се поврзуваат меѓусебе со водородни врски во паралелна ориентација.
Кај левогирите β-завојници, самите нишки се сосема прави и неизвиени; резултирачките завојни површини се речиси рамни, со што се добива форма на правилна триаголна призма, каков што е примерот прикажан десно на 1QRE архејската карбонска анхидраза. Други примери се LpxA ензимот за синтеза на липид А и инсектните антифриз белковини со правилна низа од треонински (Thr) странични ланци на едното лице, кои ја имитираат структурата на мразот.[16]
Десногирите β-завојници, чиј претставителен член е ензимот пектатна лиаза, прикажан од лево, или белковината на P22 бактериофагот, имаат помалку правилен пресек, подолг и вовлечен на една од страните; од трите линкер петелки, едната е секогаш долга само два остатоци, а другите се варијабилни, често елаборирани за да формираат врзувачко или активно место.
Двостран β-завојница (десногир) се среќава кај некои бактериски металопротеази; неговите две петелки се долги шест остатоци и се врзуваат за стабилизирачки калциумови јони за да им се одржи интегритетот на структурата, со користење на полипептидниот ’рбет и кислородните атоми од страничниот ланец на аспарагинска киселина (Asp), кој е дел од GGXGXD низниот мотив.[17] Овој склоп се нарекува β-ролна во SCOP класификацијата.
Во патологијата
уредиНекои белковини кои се неструктурирани или завојни како мономери, како што е амилоидот β, можат да формираат олигомерни структури богати со β-плочи, кои се поврзани со патолошки состојби. Олигомерната форма на амилоид β белковината се смета дека се јавува кај Алцхајмеровата болест. Нејзината структура допрва треба да се утврди во целост, но неодамнешните податоци сугерираат дека таа може да личи на невообичаен двоверижен β-завојница.[18]
Поврзано
уредиНаводи
уреди- ↑ 1,0 1,1 Dubey, R. C. (2014). Advanced Biotechnology (англиски). S. Chand Publishing. стр. 477. ISBN 9788121942904.
- ↑ 2,0 2,1 Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2017-01-01). Lehninger Principles of Biochemistry (англиски) (Seventh. изд.). New York NY: W. H. Freeman. ISBN 9781464126116.CS1-одржување: датум и година (link)
- ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Finkelstein, Alexei V.; Ptitsyn, Oleg (2016-07-12). Protein Physics: A Course of Lectures (англиски) (2. изд.). Amsterdam Boston Heidelberg London: Academic Press. ISBN 9780128096765.
- ↑ Richardson, Jane S.; Richardson, David C. (2002-03-05). „Natural beta-sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (5): 2754–2759. doi:10.1073/pnas.052706099. ISSN 0027-8424. PMID 11880627.
- ↑ „SWISS-MODEL | Course | Tertiary Protein Structure and Folds“. swissmodel.expasy.org (англиски). Посетено на 2018-10-25.
- ↑ Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1993-4). „The Greek key motif: extraction, classification and analysis“. Protein Engineering. 6 (3): 233–245. ISSN 0269-2139. PMID 8506258. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help) - ↑ „The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure“. Advances in Protein Chemistry (англиски). 34: 167–339. 1981-01-01. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISSN 0065-3233.
- ↑ „SCOP: Fold: triple barrel“. scop.mrc-lmb.cam.ac.uk. Архивирано од изворникот на 2012-02-04. Посетено на 2018-10-25.
- ↑ „PPS '96 - Super Secondary Structure“. www.cryst.bbk.ac.uk. Архивирано од изворникот на 2016-12-28. Посетено на 2018-10-25.
- ↑ Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1996-2). „PROMOTIF--a program to identify and analyze structural motifs in proteins“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 5 (2): 212–220. doi:10.1002/pro.5560050204. ISSN 0961-8368. PMC 2143354. PMID 8745398. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help)CS1-одржување: PMC-формат (link) - ↑ 11,0 11,1 Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1990). „HERA--a program to draw schematic diagrams of protein secondary structures“. Proteins. 8 (3): 203–212. doi:10.1002/prot.340080303. ISSN 0887-3585. PMID 2281084.
- ↑ Hubbard, T. J.; Murzin, A. G.; Brenner, S. E.; Chothia, C. (1997-01-01). „SCOP: a structural classification of proteins database“. Nucleic Acids Research. 25 (1): 236–239. ISSN 0305-1048. PMID 9016544.
- ↑ Fox, Naomi K.; Brenner, Steven E.; Chandonia, John-Marc (2014-1). „SCOPe: Structural Classification of Proteins--extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures“. Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D304–309. doi:10.1093/nar/gkt1240. ISSN 1362-4962. PMC 3965108. PMID 24304899. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help)CS1-одржување: PMC-формат (link) - ↑ Painter, P. C.; Mosher, L. E.; Rhoads, C. (1982-7). „Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins“. Biopolymers. 21 (7): 1469–1472. doi:10.1002/bip.360210715. ISSN 0006-3525. PMID 7115900. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help) - ↑ Chou, K. C. (1985-8). „Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel“. Biophysical Journal. 48 (2): 289–297. doi:10.1016/S0006-3495(85)83782-6. ISSN 0006-3495. PMC 1329320. PMID 4052563. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help)CS1-одржување: PMC-формат (link) - ↑ Liou, Y. C.; Tocilj, A.; Davies, P. L.; Jia, Z. (2000-07-20). „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein“. Nature. 406 (6793): 322–324. doi:10.1038/35018604. ISSN 0028-0836. PMID 10917536.
- ↑ Baumann, U.; Wu, S.; Flaherty, K. M.; McKay, D. B. (1993-9). „Three-dimensional structure of the alkaline protease of Pseudomonas aeruginosa: a two-domain protein with a calcium binding parallel beta roll motif“. The EMBO journal. 12 (9): 3357–3364. ISSN 0261-4189. PMID 8253063. Проверете ги датумските вредности во:
|date=(help) - ↑ Nelson, Rebecca; Sawaya, Michael R.; Balbirnie, Melinda; Madsen, Anders Ø; Riekel, Christian; Grothe, Robert; Eisenberg, David (2005-06-09). „Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils“. Nature. 435 (7043): 773–778. doi:10.1038/nature03680. ISSN 1476-4687. PMC 1479801. PMID 15944695.CS1-одржување: PMC-формат (link)
Литература
уреди- „Super Secondary Structure - Part II“. Principles of Protein Structure Using the Internet. 31 May 1996. Архивирано од изворникот на 2016-12-28. Посетено на 25 May 2007.
- „Open-sided Beta-meander“. Structural Classification of Proteins (SCOP). 20 October 2006. Архивирано од изворникот на 2012-02-04. Посетено на 31 May 2007.
Надворешни врски
уреди- Анатомија и таксономија на белковинските структури - преглед Архивирано на 16 март 2019 г. (англиски)
- NetSurfP - предвидувач на вторична структура и површина на белковините (англиски)