Свиок (биохемија)
Свиок е елемент на вторичната структура кај белковините каде полипептидниот синџир ја менува својата главна насока.
Дефиниција
уредиСпоред една дефиниција,[1] свиокот е структурен мотив каде Cα атомите на две аминокиселински остатоци одделени со неколку (обично една до пет) пептидни врски се блиску еден до друг (растојание помало од 7 Å, односно 0.70 nm). Близината на терминалните Cα атоми овозможува создавање на водородна врска помеѓу соодветните остатоци. Ваквата водородна врска е основата за првичната, а и подобро познатата, дефиниција за свиок. Во повеќето случаи, но не сите, дефиницијата која го користи водородното врзување е еквивалентна со дефиницијата која го користи Cα-растојанието.
Видови на свиоци
уреди
Свиоците се класифицираат[2] врз основа на разделувањето помеѓу двата крајни остатока:
- Кај α-свиокот, крајните остатоци се одделени со четири пептидни врски (i → i ± 4).
- Кај β-свиокот (најчестата форма), крајните остатоци се одделени со три пептидни врски (i → i ± 3).
- Кај γ-свиокот, крајните остатоци се одделени со две пептидни врски (i → i ± 2).
- Кај δ-свиокот, крајните остатоци се одделени со една пептидна врска (i → i ± 1), што е стерично малку веројатно.
- Кај π-свиокот, крајните остатоци се одделени со пет пептидни врски (i → i ± 5).
| Тип | φi + 1 | ψi + 1 | φi + 2 | ψi + 2 |
|---|---|---|---|---|
| I | -60° | -30° | -90° | 0° |
| II | -60° | 120° | 80° | 0° |
| VIII | -60° | -30° | -120° | 120° |
| I' | 60° | 30° | 90° | 0° |
| II' | 60° | -120° | -80° | 0° |
| VIa1 | -60° | 120° | -90° | 0°* |
| VIa2 | -120° | 120° | -60° | 0°* |
| VIb | -135° | 135° | -75° | 160°* |
| IV |
свиоци кои не спаѓаат во ниедна од горенаведените категории | |||
Свиоците се класифицираат врз основа на диедарските агли на полипептидниот ’рбет (види Рамачандранов дијаграм). Свиокот може да се претвори во неговиот инверзен свиок (во кој атомите на главниот синџир имаат спротивна хиралност) со промена на знакот на диедарските агли. (Инверзниот свиок не е вистински енантиомер, бидејќи хиралноста на Cα атомот е сочувана.) На овој начин, γ-свиокот има две форми, една класична форма со (φ, ψ) диедарски агли од околу (75°, -65°) и инверзна форма со диедарски агли од (-75°, 65°). Се јавуваат најмалку осум форми на бета свиокот, зависно од тоа дали има цис изомер на пептидна врска и зависно од диедарските агли на централните два остатока. При пишувањето, класичниот и инверзниот β-свиок се разликуваат со знакот прим, на пр., тип I и тип I' бета свиок. Ако i → i + 3 водородна врска се земе како критериум за свиоци, тогаш четирите категории на Венкатачалам[4] (I, II, II', I') се доволни[5] за да се опишат сите можни бета свиоци. Сите четири категории често се јавуваат во белковините, но I е најчестиот, по кого следат II, I' и II" по тој редослед.
Петелки
уредиω-петелка е термин кој ги опфаќа сите подолги, издолжени или неправилни петелки без фиксно внатрешно водородно поврзување.
Повеќекратни свиоци
уредиВо многу случаи, еден или повеќе остатоци се вклучени во две делумно преклопени свиоци. На пример, во низа од 5 остатоци, и остатоците 1 до 4 и остатоците 2 до 5 формираат свиок; во ваков случај, станува збор за (i, i + 1) двоен свиок. Повеќекратните свиоци (до седумкратни) често се среќаваат во белковините. Бета свитканите ленти се друг тип на повеќекратни свиоци.
Шноли
уредиШнолата е посебен случај на свиок, кај која насоката на полипептидниот ’рбет се обрнува, а соседните елементи на вторичната структура стапуваат во меѓусебна интеракција. На пример, бета шнолата поврзува две водородно-врзани, антипаралелни β-нишки (прилично збунувачко име, бидејќи β-шнолата може да содржи многу видови на свиоци – α, β, γ, итн.).
Бета шнолите може да се класифицираат според бројот на остатоците кои го сочинуваат свиокот - т.е., оние кои не се дел од β-нишките.[6] Ако овој број е X или Y (според две различни дефиниции за β плочи) β шнолата е дефинирана како X:Y.
Бета свиоците на краевите на бета шнолите имаат различна дистрибуција на типови од другите свиоци; тип I' е најчестиот, проследен со типовите II', I и II.
Флексибилни линкери
уредиСвиоците понекогаш се наоѓаат во рамките на флексибилните линкери или петелките кои ги поврзуваат белковинските домени. Низите на линкерите варираат во должината и типично се богати со поларни ненаелектризирани аминокиселини. Флексибилни линкери им овозможуваат на домените слободно да се виткаат и да ротираат, што е важно за правилно извршување на нивната функција. Тие, исто така, им овозможуваат на нивните врзувачки партнери да индуцираат големи конформациони промени со помош на далекусежна алостерија.[7][8][9]
Улога во склопувањето на белковините
уредиПредложени се две хипотези за улогата на свиоците во белковинското склопување. Според едното гледиште, свиоците играат клучна улога во склопувањето со тоа што овозможуваат интеракции помеѓу елементите на вторичната структура. Ова гледиште е поддржано со студии со мутагенеза кои укажуваат на критична улога на одредени остатоци во свиоците на некои белковини. Исто така, изомерите на X-Pro пептидните врски во свиоците можат целосно да го блокираат конформационото склопување на некои белковини. Според спротивното гледиште, свиоците играат пасивна улога во склопувањето. Ова гледиште е поддржано од слабата сочуваност во аминокиселинската низа кај повеќето свиоци. Исто така, изомерите на многу X-Pro пептидни врски во свиоците имаат мал или никаков ефект на склопувањето.
Поврзано
уредиНадворешни врски
уредиНаводи
уреди- ↑ Rose, G. D.; Gierasch, L. M.; Smith, J. A. (1985). „Turns in peptides and proteins“. Advances in Protein Chemistry. 37: 1–109. ISSN 0065-3233. PMID 2865874.
- ↑ Toniolo, C. (1980). „Intramolecularly hydrogen-bonded peptide conformations“. CRC critical reviews in biochemistry. 9 (1): 1–44. ISSN 0045-6411. PMID 6254725.
- ↑ Hutchinson, E. G.; Thornton, J. M. (1994). „A revised set of potentials for beta-turn formation in proteins“. Protein Science: A Publication of the Protein Society. 3 (12): 2207–2216. doi:10.1002/pro.5560031206. ISSN 0961-8368. PMC 2142776. PMID 7756980.CS1-одржување: PMC-формат (link)
- ↑ Venkatachalam, C. M. (1968). „Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units“. Biopolymers. 6 (10): 1425–1436. doi:10.1002/bip.1968.360061006. ISSN 0006-3525. PMID 5685102.
- ↑ Richardson, J. S. (1981). „The anatomy and taxonomy of protein structure“. Advances in Protein Chemistry. 34: 167–339. ISSN 0065-3233. PMID 7020376.
- ↑ Sibanda, B. L.; Blundell, T. L.; Thornton, J. M. (1989-04-20). „Conformation of beta-hairpins in protein structures. A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering“. Journal of Molecular Biology. 206 (4): 759–777. ISSN 0022-2836. PMID 2500530.
- ↑ Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P.; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; Ratliff, C. M. (2001). „Intrinsically disordered protein“. Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. ISSN 1093-3263. PMID 11381529.
- ↑ Bu, Zimei; Callaway, David J. E. (2011). „Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling“. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. 83: 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISSN 1876-1631. PMID 21570668.
- ↑ Compiani, Mario; Capriotti, Emidio (2013-12-03). „Computational and theoretical methods for protein folding“. Biochemistry. 52 (48): 8601–8624. doi:10.1021/bi4001529. ISSN 1520-4995. PMID 24187909.