Бета пропелер — вид на белковинска (белковинска) архитектура која се одликува со 4 до 8 високо симетрични бета плочи во форма на перки од пропелер, кои се организирани тороидално околу една централна оска. Сите бета плочи заедно образуваат активно место во форма на инка.

WD домен, G-бета повторување
Лента дијаграм на C-терминалниот WD40 домен на Tup1 (транскрипционен корепресор кај квасецот), кој има склоп на бета пропелер со седум перки. Лентата е обоена од сино (N-терминал) до црвено (C-терминал). PDB 1erj [1]
Назнаки
СимболWD40
PfamPF00400
Pfam-кланCL0186
InterProIPR001680
PROSITEPDOC00574
SCOP1gp2
SUPERFAMILY1gp2
CDDcd00200

Структура

уреди

Кај бета пропелерот обично секоја од бета плочите има четири антипаралелни β-нишки, распоредени во бета-цик-цак мотив.[2] Бета нишките се свиени, така што првата и четвртата нишка се поставени речиси нормално една на друга.[3] Постојат пет класи на бета пропелери, од кои секоја е со исклучително симетрична структура, со 4-8 бета плочи, кои заедно формираат централен тунел што дава псевдосиметрични оски.[2]

Активното место за врзување на лиганд се формира на еден од краевите на централниот тунел од страна на петелки меѓу поединечните бета нишки, додека белковина-белковина интеракции можат да се јават на различни места од доменот. Во зависност од пакувањето и наклонот на бета плочите и бета нишките, бета пропелерот може да има централен џеб наместо тунел.[4]

Структурата на бета прополерот е стабилизирана главно преку хидрофобните интеракции на бета плочите, додека водородните врски помеѓу C- и N-терминалните бета плочи може да дадат дополнителна стабилност. На овој начин се затвора кругот, што може да биде дури и со посилни врски кај пропелерите со 4 перки преку дисулфидна врска.[2] Во барем еден случај, било покажано дека јоните ја зголемуваат стабилноста, на тој начин што се врзуваат длабоко во централниот тунел на бета пропелерот.[4]

Алексеј Г. Мурзин има предложено геометриски модел за опишување на структурните принципи на бета пропелерот.[5] Според овој модел, бета пропелерот со седум перки е најпогодниот аранжман од геометриска гледна точка.

И покрај тоа што по природа претставува високо сочувана белковинска структура, постојат бета пропелери кои се познати по својата пластичност. Евидентирани се бета пропелери кои во склоп на своите бета плочи можат да акомодираат и други белковински домени. Постојат и белковини кај кои бројот на бета нишките, во склоп на бета плочите на бета пропелерот, може да варира и да биде помал или поголем од четири.[2]

Функција

уреди

Функцијата на бета пропелерот варира врз основа на бројот на „перките“. Бета пропелерите со четири перки главно имаат улога на транспортни белковини и конформација која е погодна за врзување на одреден супстрат.[4] Бета пропелерите со пет перки можат да бидат трансферази, хидролази и белковини кои врзуваат шеќери.[4] Бета пропелерите со шест или седум перки имаат многу поширок спектар на функции во споредба со претходните. Овие функции можат да вклучуваат: врзување на лиганди, хидролази, лиази, изомерази, сигнални белковини, структурни белковини и оксидоредуктази.[4]

Наводи

уреди
  1. Sprague, E. R.; Redd, M. J.; Johnson, A. D.; Wolberger, C. (2000). „Structure of the C-terminal domain of Tup1, a corepressor of transcription in yeast“. The EMBO Journal. 19 (12): 3016–3027. doi:10.1093/emboj/19.12.3016. PMC 203344. PMID 10856245.
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 „(PDF) Beta-propellers: Associated Functions and their Role in Human Diseases“. ResearchGate (англиски). Посетено на 2018-11-17.
  3. Kuriyan, Konforti, Wemmer, John, Boyana, David (2013). The molecules of life: physical and chemical principles. New York: Garland Science. стр. 163–164. ISBN 9780815341888.CS1-одржување: повеќе имиња: список на автори (link)
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 Chen, Cammy K-.M; Chan, Nei-Li; Wang, Andrew H.-J (October 2011). „The many blades of the β-propeller proteins: conserved but versatile“. Trends in Biochemical Sciences. 36 (10): 553–561. doi:10.1016/j.tibs.2011.07.004. |access-date= бара |url= (help)
  5. Murzin AG (October 1992). „Structural principles for the propeller assembly of beta-sheets: the preference for seven-fold symmetry“. Proteins. 14 (2): 191–201. doi:10.1002/prot.340140206. PMID 1409568.

Дополнителна литература

уреди
  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.

Надворешни врски

уреди