Миофибрил
Мускулно влакно или миофибрил (латински: myiofibrillae) ― основна функционална единица на мускулната клетка. Тоа е специјално диференциран, контрактилен дел од цитоплазмата на миоцитите, кој има мрежеста структура и дијаметар од 1-2 µm.[1] Мускулните влакна се распоредени напоредно по должина на оската на клетката и покажуваат тежнеење да се групираат во снопови, наречени Конхајмови полиња.[2] Во нивната градба учествуваат околу 1.500 миозински (дебели) и 3.000 актински (тенки) филаменти. Тоа се големи полимеризирани протеински молекули.
Филаментите на актин и миозин делумно се преклопуваат и на тој начин предизвикуваат попречни стрии. Светлите ленти на миофибрилите содржат само актински филаменти и се нарекуваат И-ленти, бидејќи се изотропни на поларизирана светлина. Темните ленти содржат миозин и краеви на филаментот на актин. Овие се означени како А-ленти бидејќи се анизотропни за поларизирана светлина. Во средината на темната лента се наоѓа лентата X (Хенсенова мембрана) која содржи само дебели филаменти. Краевите на актинските филаменти се прикачени на т.н З-диск, а делот од миофибрилот (т.е. целото мускулно влакно) сместен помеѓу два З-диск е нарекуваn саркомер.[3]
Теорија на лизгачки филаменти уреди
За време на мускулното собирање, самите филаменти не се скратуваат, туку актинските филаменти се движат центрипетално кон внатрешноста на саркомерот. Собирањето на саркомерот е започнато со ширење на ефекторниот потенцијал по Т-тубулата, што доведува до ослободување на калциум од завршните цистерни на саркоплазматскиот ретикулум. Високата концентрација на јони на калциум во цитозолот овозможува нивно врзување за молекулите на тропонин во филаментите на актин, што директно предизвикува конформациски промени на комплексот тропонин-тропомиозин, откривајќи специфични места за врзување на молекулата на актин за врзување на регионите на главата на миозин. Главата на миозин во состојба на висока енергетска конформација има силен афинитет за врзување за споменатите специфични места на молекулата на актин. По поврзувањето (т.н. „мост“), производите за хидролиза на АТП (ADP и неоргански фосфат) се ослободуваат од главата, актинскиот филамент се влече центрипетално под влијание на миозин, а друга молекула на АТП се врзува за одредено место. на главата на миозин, предизвикувајќи конформациски промени и прекин на мостот. Враќањето на миозинот во високо-енергетска конформација овозможува процесот да се повторува до замор на мускулите или ослободување на калциум од тропонин, првенствено со работа на калциумовата пумпа. Сите глави никогаш не се истовремено прикачени на одредени места на актинот, образувањето и прекинувањето на мостовите е синхронизирано и последователна постапка која овозможува најголема ефикасност на таквите движења.
Наводи уреди
- ↑ Михаљ, Марија; Обрадовић, Даница (2000). Општа анатомија. Нови Сад. 86-489-0276-2.
- ↑ З. Анђелковић; Љ. Сомер; М. Перовић; В. Аврамовић; Љ. Миленкова; Н. Костовска; А. Петровић (2001). Хистолошка грађа органа. Ниш: Бонафидес. ISBN 978-86-7434-003-5.
- ↑ Guyton, Arthur C.; Hall, John E. (1999). Медицинска физиологија,. Белград: Савремена администрација. ISBN 978-86-387-0599-3.
Книжевност уреди
- Guyton, Arthur C.; Hall, John E. (1999). Медицинска физиологија. Белград: Савремена администрација. ISBN 978-86-387-0599-3.CS1-одржување: ref=harv (link)
- З. Анђелковић; Љ. Сомер; М. Перовић; В. Аврамовић; Љ. Миленкова; Н. Костовска; А. Петровић (2001). Хистолошка грађа органа. Ниш: Бонафидес. ISBN 978-86-7434-003-5.CS1-одржување: ref=harv (link)