Аминокиселина: Разлика помеѓу преработките

[проверена преработка][проверена преработка]
Избришана содржина Додадена содржина
с →‎Функционално значење на R-групите од аминокиселините: Јазично подобрување, replaced: донор → дарител
Нема опис на уредувањето
Ред 184:
::::::<math>\mbox{R-NH}_3^++ \to \mbox{R-NH}_2+\mbox{H}^+</math>
 
Рамнотежните реакции, како што се напишани, покажуваат дека аминокиселините содржат барем две послаби кисели групи. Но, [[Карбоксилна група|карбоксилната група]] е далеку посилна киселина отколку амино групата. При физиолошка [[Водороден показател|pH]] -вредност (околу 7,4), карбоксилната група ќе биде депротонирана и амино групата ќе се протонира (ќе прими [[протон]]). Аминокиселина со R-група која не е способна за јонизација ќе биде електронеутрална при оваа pH -вредност. Ваквиот комплекс се нарекува [[цвитерјон]].
[[Податотека:Zuiterrionball.svg|center|500px]]
Како и типичните органски киселини, киселинската сила на карбоксилната, амино и јонизационо способните R-групи во аминокиселините можат да се дефинираат со [[Киселинска дисоцијациона константа|константата на асоцијација]] K<sub>a</sub>, или поконкретно негативниот [[логаритам]] на K<sub>a</sub>, pK<sub>a</sub>. Вкупниот полнеж (алгебарскиот збир на сите присутни наелектризирани групи) на било која аминокиселина, пептид или белковина, ќе зависи од pH на околната водна средина. Како што се менува pH на [[раствор]]от од аминокиселини или белковини, така се менува и вкупниот полнеж. Овој феномен може да се набљудува за време на [[титрација]]та на секоја аминокиселина или белковина. Кога вкупниот полнеж на една аминокиселина или белковина е нула, тогаш pH ќе биде еднаква на [[Изоелектрична точка|изоелектричната точка]] (pI).
Ред 192:
Во раствор, сосема типично е што R-групите од аминокиселините ја диктираат структурно-функционалната поврзаност на пептиидте и белковините. Хидрофобните аминокиселини главно ќе се соберат во внатрешноста на белковините, заштитени од директниот контакт со [[вода]]та. Обратно, хидрофилните аминокиселини главно се наоѓаат во надворешноста на белковините, како и во активните центри на ензимски активните белковини. Всушност, некои ензимски реакции се случуваат токму како резултат на присуството на R-групите.
 
[[Имидазол]]ниот прстен на [[хистидин]]от овозможува тој да дејствува и како протон-дарител, и како протон-акцептор при физиолошка pH -вредност. Значи, тој често се наоѓа во реактивните центри на ензимите. Еднакво важна е и можноста на хистидинот во [[хемоглобин]]от да ги оттргнува H<sup>+</sup> [[јон]]ите при јонизацијата на [[Јаглеродна киселина|јаглеродната киселина]] во [[еритроцит]]ите. Токму како резултат на ова, хемоглобинот врши размена на [[гас]]ови во [[Ткиво|ткивата]] и [[Бел дроб|белите дробови]].
 
Примарниот [[алкохол]] на [[серин]]от и [[треонин]]от, како и [[тиол]]от (-SH) на цистеинот им дозволуваат на овие аминокиселини да дејствуваат како [[нуклеофил]]и за време на [[катализа]]та. Додатно, тиолот од цистеинот е способен да образува [[дисулфидна врска]] со други цистеини: