Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките
[проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
с →top: Јазична исправка, replaced: веб опслуж → опслуж |
с Јазично подобрување, replaced: фамилија → семејство (11), Фамилија → Семејство (2), фамилии → семејства (4), Фамилии → Семејства (2), мејствота → |
||
Ред 21:
Петелки се региони од полипептидната верига, кои: 1) се наоѓаат помеѓу α завојниците и β плочите, 2) имаат различни должини и тродимензионални конфигурации и 3) се наоѓаат на површината на структурата.
Петелките на шнолите кои прават целосен пресврт во полипептидниот синџир поврзуваат две антипаралелни β-нишки и можат да бидат само две аминокиселини во должина. Петелките стапуваат во интеракција со околната водена средина и другите белковини. Бидејќи аминокиселините во петелките не се просторно ограничени, како аминокиселините во јадрото, и немаат ефект врз аранжманот на секундарните структури во јадрото, кај нив можат да настанат повеќе супституции, вметнувања и бришења. Така, во порамнувањето на секвенците, присуството на овие особини може да биде показател за присуство на петелка. Позициите на [[интрон]]ите во геномската [[ДНК]] понекогаш одговараат на локациите на петелките во кодираниот протеин. Петелките, исто така, имаат тенденција да содржат поларни и наелектризирани аминокиселини и тие често се дел од активните места на [[ензим]]ите. Деталниот преглед на структурите на петелките покажал дека тие припаѓаат на различни
=== Навои ===
Ред 38:
'''Склоп''' е тип на архитектура која има сочувана структура и на петелките.
'''Блок''' е сочувана шема на аминокиселинска секвенца во
'''Класа''' е термин кој се користи за класификација на белковинските домени според нивната содржина на секундарни структури и организацијата. Левит и Чотиа (1976) првично навеле четири класи, а подоцна биле додадени уште неколку други во SCOP базата на податоци. CATH базата на податоци наведува три класи: доминантно-α, доминантно-β и α–β класи, со тоа што α–β класата ги вклучува α/β и α+β структурите.
Ред 46:
'''[[Белковински домен|Домен]]''' (во контекст на секвенци) е сегмент од полипептидниот синџир кој може да се склопи во тродимензионална структура без оглед на присуството на други сегменти од синџирот. Посебните домени на даден протеин може да стапуваат екстензивно во интеракција или може да бидат споени преку краток дел од полипептидниот синџир. Протеин со неколку домени (мултидоменски протеин) може да ги користи овие домени за функционални интеракции со различни молекули.
'''[[
Кога секвенците на белковините со истата функција се испитуваат подетално, за некои се наоѓаа дека имаат голема секвенциска сличност. Според горенаведените критериуми тие се членови на
Со 50% идентична секвенца, белковините имаат иста тродимензионална структура, а идентичните атоми во порамнувањето на секвенците би се поклопиле за приближно 1 Å во структурниот модел. На тој начин, ако структурата на еден член од
'''
'''Склопот''' е сличен на структурниот мотив, вклучува поголема комбинација на единици на секундарната структура во истата конфигурација. На тој начин, белковините кои го споделуваат истиот склоп имаат иста комбинација на секундарни структури кои се поврзани со слични петелки. Еден пример е [[Розманов склоп|Розмановиот склоп]], кој се состои од неколку наизменични α-завојници и паралелни β-нишки. Во базите на податоци SCOP, CATH и FSSP, познатите белковински структури се класифицирани во хиерархиски нивоа на структурна комплексност, каде склопот е основното ниво на класификација.
Ред 58:
'''Хомологен домен''' (во контекст на секвенци) е продолжен секвенциски образец, кој најчесто се детектира со методите за порамнување на секвенците. Тој сигнализира заедничко еволутивно потекло на порамнетите секвенци. Хомологниот домен генерално е подолг од мотивите. Доменот може да ја содржи целата дадена белковинска секвенца или само дел од секвенцата. Некои домени се комплексни и се состојат од неколку помали хомологни домени кои се здружиле за да формираат поголем во текот на еволуцијата. Домен кој ја покрива целата секвенца се нарекува хомеоморфен домен од страна на PIR (од анг. Protein Information Resource - Белковински информативен ресурс).
'''Модул''' е регион на сочувани аминокиселински обрасци кои содржат еден или повеќе мотиви, а се смета за основна единица на структура или функција. Присуството на модул, исто така, се користи за класификација на белковините во
'''Мотив''' (во контекст на секвенца) е сочуван образец на аминокиселини кој се наоѓа во два или повеќе протеина. Во каталогот [[PROSITE]], мотив е аминокиселински образец кој се наоѓа во група на белковини кои имаат слична биохемиска активност, а кој често е сместен во близина на активното место на протеинот. Примери за бази на податоци за секвенциски мотиви се каталогот PROSITE и базата на податоци Stanford Motifs Database.<ref>{{Наведено списание|last=Huang|first=JY.|last2=Brutlag|first2=DL.|date=Jan 2001|title=The EMOTIF database|journal=Nucleic Acids Res|volume=29|issue=1|pages=202–04|doi=10.1093/nar/29.1.202|pmc=29837|pmid=11125091}}</ref>
Ред 70:
'''[[Примарна структура на белковините|Примарна структура]]''' е линеарната аминокиселинска секвенца на протеинот, која од хемиска гледна точка е полипептидна низа составена од аминокиселини врзани со пептидни врски.
'''Профил''' (во контекст на секвенца) е бодувачка матрица која претставува повеќекратно порамнување на секвенците на
'''Профил''' (во контекст на структура) е бодувачка матрица која претставува кои аминокиселини треба добро да се вклопат и кои треба да се вклопат лошо во секвенциски позиции на позната белковинска структура. Колоните на профилот претставуваат секвенциски позиции во структурата, а редовите на профилот ги претставуваат 20-те аминокиселини. Како и со секвенцискиот профил, структурниот профил се поместува по целната секвенца за да го пронајде највисокиот можен бод за порамнување, со алгоритам за динамичко програмирање. Празнините може да бидат вклучени и добиваат казнени бодови. Резултирачката оцена дава индикација за тоа дали целниот протеин може да има таква структура или не.
Ред 78:
[[Секундарна структура на белковините|'''Секундарна структура''']] се интеракциите кои се одвиваат помеѓу C, O, и NH групите на аминокиселините во полипептидниот синџир за да формираат α-завојници, β-плочи, свиоци, петелки и други форми, и кои го олеснуваат склопувањето во тродимензионална структура.
[[Белковинско натсемејство|'''Натсемејство''']] е група на белковински семејства кои имаат мала но детектибилна сличност во секвенците. Припадниците на едно натсемејство имаат заедничко еволутивно потекло. Белковини со неколку идентитети во порамнувањето на секвенците, но со заеднички број на структурни и функционални карактеристики се класифицирани во истото натсемејство. На ниво на тродимензионална структура, белковините од исто натсемејство споделуваат заеднички структурни карактеристики, како што е заеднички склоп, но може да имаат разлики во бројот и распоредот на секундарните структури. PIR ресурсот го користи терминот хомеоморфни натсемејства за оние натсемејства кои се составени од секвенци кои можат да бидат порамнети од крај до крај, што претставува споделување на единечен секвенциски хомологен домен, регион на сличност кој се протега низ целото порамнување. Овој домен, исто така, може да содржи помали хомологни домени кои се споделуваат со други белковински семејства и натсемејства. Иако дадена белковинска секвенца може да содржи домени кои се наоѓаат во неколку натсемејства, што укажува на комплексна еволутивна историја, секвенците ќе бидат доделени само на една хомеоморфно натсемејство врз основа на присуството на сличност низ повеќекратното порамнување на секвенци. Порамнувањето кај
'''Суперсекундарна структура''' е термин кој има слично значење со терминот структурен мотив.<ref name="Mount"/>
|