Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките

Белковините (белковините) се [[Макромолекула|макромолекули]] изградени од [[Аминокиселина|аминокиселини]] поврзани меѓусебе со [[Пептидна врска|пептидни врски]] (наречени и [[полипептид]]и). Постојат многу конформации кои може да ги заземе полипептидната верига поради нејзината ротација околу секој Cα атом. Овие конформациони промени се одговорни за разликите во тродимензионалната структура на белковините. Секоја аминокиселина во полипептидната верига е поларна, односно поседува одвоени позитивно и негативно наелектризирани региони, со слободна [[карбонилна група]], која може да игра улога на акцептор на [[водородна врска]], и [[Амин (хемија)|NH група]], која може да игра улога на дарител на водородна врска. Затоа овие групи може да стапуваат во интеракција во склоп на белковинската структура. Дваестте природни аминокиселини може да се класифицираат според хемискиот состав на нивните странични ланци, кои исто така играат важна структурна улога. [[Глицин]]от зазема посебна позиција, бидејќи го има најмалиот страничен ланец, т.е. само еден водороден атом, па затоа може да ја зголеми локалната флексибилност во белковинската структура. [[Цистеин]]от може да реагира со друг цистеински остаток и на тој начин да формира вкрстена врска која ја стабилизира целата белковинска структура.

 

[[Податотека:Fipsi.png|мини|242x242px|Агли на врзување ψ и ω|алт=]]

Формирањето на овие структури ги неутрализира поларните групи на секоја аминокиселина. Секундарните структури густо се спакувани во јадрото на белковинската молекула каде владее хидрофобна средина. Секоја странична група на аминокиселините има ограничен волумен што може да го заземе и ограничен број на можни интеракции со другите соседни странични групи.<ref name="Mount">{{Наведена книга|title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis|last=Mount DM|publisher=Cold Spring Harbor Laboratory Press|year=2004|isbn=0-87969-712-1|volume=2}}</ref>

 

=== β-плоча ===

Бета (β) плочите се формираат по пат на водородно поврзување помеѓу просечно 5-10 последователни аминокиселински остатоци, во еден дел од полипептидниот синџир, со други 5-10 последователни аминокиселински остатоци на подалечен крај од синџирот. Регионите кои стапуваат во интеракција може да се во непосредна близина, со кратка петелка меѓу нив, или повеќе оддалечени, со други структури меѓу нив. Секој од синџирите може да биде во истата насока па да формираат паралелна плоча, или да бидат во спротивна хемиска насока па да формираат антипаралелна плоча, или плочата може да биде мешана ако поседува и паралелни и антипаралелни нишки. Шемата на водородното врзување се разликува кај паралелните и антипаралелните конфигурации. Секоја аминокиселина од внатрешните нишки на плочата формира две водородни врски со соседните аминокиселини, додека секоја аминокиселина од надворешните нишки формира само една водородна врска со внатрешна нишка. Гледајќи низ плочата под прав агол во однос на нишките, подалечните нишки малку се ротирани спротивно од стрелките на часовникот за да формираат левогир вртеж. Cα атомите наизменично се менуваат над и под плочата во набрана структура, а страничните ланци на аминокиселините наизменично се поставени над и под наборите. Аглите Φ и Ψ на аминокиселините во бета плочите значително се разликуваат во еден регион на [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановиот дијаграм]]. Потешко се предвидува локацијата на β плочите во однос на α завојниците.