Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките
[проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
с Јазична исправка, replaced: хеликси → завојници (9), Хеликси → Завојници |
с Јазично подобрување, replaced: завојницаи → завојници (4) |
||
Ред 42:
'''Класа''' е термин кој се користи за класификација на белковинските домени според нивната содржина на секундарни структури и организацијата. Левит и Чотиа (1976) првично навеле четири класи, а подоцна биле додадени уште неколку други во SCOP базата на податоци. CATH базата на податоци наведува три класи: доминантно-α, доминантно-β и α–β класи, со тоа што α–β класата ги вклучува α/β и α+β структурите.
'''Јадро''' е дел од склопената белковинска молекула кое се состои од хидрофобна внатрешност на α-
'''[[Белковински домен|Домен]]''' (во контекст на секвенци) е сегмент од полипептидниот синџир кој може да се склопи во тродимензионална структура без оглед на присуството на други сегменти од синџирот. Посебните домени на даден протеин може да стапуваат екстензивно во интеракција или може да бидат споени преку краток дел од полипептидниот синџир. Протеин со неколку домени (мултидоменски протеин) може да ги користи овие домени за функционални интеракции со различни молекули.
Ред 54:
'''Фамилија''' (во контекст на структура) е, како што се користи во FSSP базата на податоци (од анг. Families of Structurally Similar Proteins - Фамилии на структурно слични белковини) и на DALI/FSSP мрежното место, две структури кои имаат значително ниво на структурна сличност, но не мора да имаат значителна сличност во секвенците.
'''Склопот''' е сличен на структурниот мотив, вклучува поголема комбинација на единици на секундарната структура во истата конфигурација. На тој начин, белковините кои го споделуваат истиот склоп имаат иста комбинација на секундарни структури кои се поврзани со слични петелки. Еден пример е [[Розманов склоп|Розмановиот склоп]], кој се состои од неколку наизменични α-
'''Хомологен домен''' (во контекст на секвенци) е продолжен секвенциски образец, кој најчесто се детектира со методите за порамнување на секвенците. Тој сигнализира заедничко еволутивно потекло на порамнетите секвенци. Хомологниот домен генерално е подолг од мотивите. Доменот може да ја содржи целата дадена белковинска секвенца или само дел од секвенцата. Некои домени се комплексни и се состојат од неколку помали хомологни домени кои се здружиле за да формираат поголем во текот на еволуцијата. Домен кој ја покрива целата секвенца се нарекува хомеоморфен домен од страна на PIR (од анг. Protein Information Resource - Белковински информативен ресурс).
Ред 76:
'''[[Квартерна структура на белковините|Квартерна структура]]''' е тродимензионална конфигурација на белковинската молекула која содржи неколку независни полипептидни синџири.
[[Секундарна структура на белковините|'''Секундарна структура''']] се интеракциите кои се одвиваат помеѓу C, O, и NH групите на аминокиселините во полипептидниот синџир за да формираат α-
[[Белковинско натсемејство|'''Натсемејство''']] е група на белковински семејства кои имаат мала но детектибилна сличност во секвенците. Припадниците на едно натсемејство имаат заедничко еволутивно потекло. Белковини со неколку идентитети во порамнувањето на секвенците, но со заеднички број на структурни и функционални карактеристики се класифицирани во истото натсемејство. На ниво на тродимензионална структура, белковините од исто натсемејство споделуваат заеднички структурни карактеристики, како што е заеднички склоп, но може да имаат разлики во бројот и распоредот на секундарните структури. PIR ресурсот го користи терминот хомеоморфни натсемејства за оние натсемејства кои се составени од секвенци кои можат да бидат порамнети од крај до крај, што претставува споделување на единечен секвенциски хомологен домен, регион на сличност кој се протега низ целото порамнување. Овој домен, исто така, може да содржи помали хомологни домени кои се споделуваат со други белковински семејства и натсемејства. Иако дадена белковинска секвенца може да содржи домени кои се наоѓаат во неколку натсемејства, што укажува на комплексна еволутивна историја, секвенците ќе бидат доделени само на една хомеоморфно натсемејство врз основа на присуството на сличност низ повеќекратното порамнување на секвенци. Порамнувањето кај натсемејствате може да вклучува региони кои не се порамнуваат ниту во средината ниту на краевите на порамнувањето. Спротивно на тоа, секвенците во рамките на иста фамилија добро се порамнуваат по целата должина.
Ред 83:
== Секундарна структура ==
'''Предвидување на секундарната структура на белковините''' претставува збир на техники во [[биоинформатика]]та кои имаат за цел да ги предвидат локалните секундарни структури на белковините врз основа на познавањето на нивната аминокиселинска секвенца. Предвидување се состои од доделување на региони од аминокиселинската секвенца можни структури на алфа-
Најдобрите денешни методи за предвидување на секундарната структура на белковините достигнуваат точност од околу 80%;<ref>{{Наведено списание|last=Pirovano|first=W.|last2=Heringa|first2=J.|year=2010|title=Protein secondary structure prediction|journal=Methods Mol Biol|series=Methods in Molecular Biology|volume=609|issue=|pages=327–48|doi=10.1007/978-1-60327-241-4_19|isbn=978-1-60327-240-7|pmid=20221928}}</ref> оваа висока точност овозможува користење на предвидувањата како алатка за подобрување на препознавањето на склоповите (анг. fold recognition) и ''ab initio'' предвидувањето на структурата на белковините, класификација на структурните мотиви и подобрување на порамнувањето на секвенците. Точноста на денешните методи за предвидување на структурата на белковините се проценува со неделни [[Бенчмарк (информатика)|бенчмаркови]], како што се [[LiveBench]] и [[EVA (бенчмарк)|EVA]].
|