Актин: Разлика помеѓу преработките
| [проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
додаток на наводи |
додатоци |
||
Ред 243:
* '''Динамика на [[стереоцилии]]'''. Некои клетки развиваат фини, филаментозни израстоци на нивната површина кои имаат [[Соматосензорен систем|механосензорна функција]]. На пример, ваков тип на органела е присутен во [[Кортиев орган|Кортиевиот орган]], кој се наоѓа во увото. Главната карактеристика на овие структури е што нивната должина може да се модифицира.<ref>{{Наведено списание|last=Manor|first=Uri|last2=Kachar|first2=Bechara|date=2008-12|title=Dynamic length regulation of sensory stereocilia|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18692583|journal=Seminars in Cell & Developmental Biology|volume=19|issue=6|pages=502–510|doi=10.1016/j.semcdb.2008.07.006|issn=1084-9521|pmc=PMCPMC2650238|pmid=18692583}}</ref> Молекуларната архитектура на стереоцилиите вклучува [[Паракристал|паракристално]] актинско јадро во динамичка рамнотежа со мономерите во околниот цитозол. Низ ова актинско јадро присутни се тип VI и тип VIIa миозини, додека миозинот XVa е присутен во неговите краеви, во количини кои се пропорционални на должината на стереоцилиите.<ref>{{Наведено списание|last=Rzadzinska|first=Agnieszka K.|last2=Schneider|first2=Mark E.|last3=Davies|first3=Caroline|last4=Riordan|first4=Gavin P.|last5=Kachar|first5=Bechara|date=2004-03-15|title=An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self-renewal|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15024034|journal=The Journal of Cell Biology|volume=164|issue=6|pages=887–897|doi=10.1083/jcb.200310055|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2172292|pmid=15024034}}</ref>
* '''Интринзична [[хиралност]]'''. Се смета дека актомиозинските мрежи се одговорни за создавање на интринзична хиралност во индивидуалните клетки.<ref>{{Наведено списание|last=Xu|first=Jingsong|last2=Van Keymeulen|first2=Alexandra|last3=Wakida|first3=Nicole M.|last4=Carlton|first4=Pete|last5=Berns|first5=Michael W.|last6=Bourne|first6=Henry R.|date=2007-05-29|title=Polarity reveals intrinsic cell chirality|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17517645|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=104|issue=22|pages=9296–9300|doi=10.1073/pnas.0703153104|issn=0027-8424|pmc=PMCPMC1890488|pmid=17517645}}</ref> Клетките кои растат на хирални површини може да покажат склоност кон одредена насока (лево/десно), што е зависно од актомиозинот.<ref>{{Наведено списание|last=Tamada|first=Atsushi|last2=Kawase|first2=Satoshi|last3=Murakami|first3=Fujio|last4=Kamiguchi|first4=Hiroyuki|date=2010-02-08|title=Autonomous right-screw rotation of growth cone filopodia drives neurite turning|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20123994|journal=The Journal of Cell Biology|volume=188|issue=3|pages=429–441|doi=10.1083/jcb.200906043|issn=1540-8140|pmc=PMCPMC2819689|pmid=20123994}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Wan|first=Leo Q.|last2=Ronaldson|first2=Kacey|last3=Park|first3=Miri|last4=Taylor|first4=Grace|last5=Zhang|first5=Yue|last6=Gimble|first6=Jeffrey M.|last7=Vunjak-Novakovic|first7=Gordana|date=2011-07-26|title=Micropatterned mammalian cells exhibit phenotype-specific left-right asymmetry|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21709270|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=108|issue=30|pages=12295–12300|doi=10.1073/pnas.1103834108|issn=1091-6490|pmc=PMCPMC3145729|pmid=21709270}}</ref>
== Еволуција ==
[[Податотека:MreB.png|мини|265x265пкс|Структура на бактерискиот актински хомолог MreB]]
Цитоскелетот на сите еукариотски организми ги содржи актинот и тубулинот како основни градбени единици. На пример, протеинот кој е кодиран од [[ACTG2]] генот кај луѓето е еквивалентен на [[Хомологија (биологија)|хомолозите]] присутни кај стаорците и глувците, со сличност во [[Нуклеотидна низа|нуклеотидната секвенца]] од дури 92%.<ref>{{Наведено списание|last=Miwa|first=T.|last2=Manabe|first2=Y.|last3=Kurokawa|first3=K.|last4=Kamada|first4=S.|last5=Kanda|first5=N.|last6=Bruns|first6=G.|last7=Ueyama|first7=H.|last8=Kakunaga|first8=T.|date=1991-6|title=Structure, chromosome location, and expression of the human smooth muscle (enteric type) gamma-actin gene: evolution of six human actin genes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1710027|journal=Molecular and Cellular Biology|volume=11|issue=6|pages=3296–3306|issn=0270-7306|pmid=1710027}}</ref> Сепак, постојат големи разлики со еквивалентите во прокариотите ([[FtsZ]] и [[MreB]]), каде сличноста помеѓу нуклеотидните секвенци е помеѓу 40-50% кај различните видови на [[бактерии]] и [[археи]]. Според некои автори прародителската форма на денешниот еукариотски актин повеќе наликувала на бактерискиот актински хомолог MreB.<ref>{{Наведено списание|last=Erickson|first=Harold P.|date=2007-7|title=Evolution of the cytoskeleton|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17563102|journal=BioEssays: News and Reviews in Molecular, Cellular and Developmental Biology|volume=29|issue=7|pages=668–677|doi=10.1002/bies.20601|issn=0265-9247|pmc=PMCPMC2630885|pmid=17563102}}</ref>
Некои автори истакнуваат дека однесувањето на актинот, тубулинот и [[Хистон|хистонот]] (протеин вклучен во стабилизацијата и регулацијата на ДНК) се слични во нивната способност да врзуваат [[Нуклеотид|нуклеотиди]] и во нивната способност да го користат [[Брауново движење|Брауновото движење]]. Се претпоставува дека сите овие типови на протеини споделуваат заеднички предок.<ref>{{Наведено списание|last=Gardiner|first=J.|last2=McGee|first2=P.|last3=Overall|first3=R.|last4=Marc|first4=J.|date=2008|title=Are histones, tubulin, and actin derived from a common ancestral protein?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18615236|journal=Protoplasma|volume=233|issue=1-2|pages=1–5|doi=10.1007/s00709-008-0305-z|issn=0033-183X|pmid=18615236}}</ref>
=== Бактериски еквиваленти ===
Бактерискиот цитоскелет не е толку комплексен како еукариотскиот, но, сепак, тој содржи протеини кои се многу слични на актинските мономери и полимери. Бактерискиот протеин [[MreB]] полимеризира во тенки неспирални филаменти, а повремено во спирални структури слични на F-актинот.<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Maeda|first3=Kayo|last4=Fujisawa|first4=Tetsuro|last5=Ghoshdastider|first5=Umesh|last6=Iwasa|first6=Mitsusada|last7=Maéda|first7=Yuichiro|last8=Robinson|first8=Robert C.|date=2010-05-21|title=Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20223832|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=285|issue=21|pages=15858–15865|doi=10.1074/jbc.M109.095901|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC2871453|pmid=20223832}}</ref> Неговата кристална структура е многу слична на онаа на G-актинот (во однос на тродимензионалната конформација), а постојат и сличности помеѓу протофиламентите на MreB и F-актинот. Бактерискиот цитоскелет, исто така, содржи протеин наречен [[FtsZ]], кој е сличен на [[Тубулин|тубулинот]].<ref>{{Наведено списание|last=van den Ent|first=F.|last2=Amos|first2=L. A.|last3=Löwe|first3=J.|date=2001-09-06|title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11544518|journal=Nature|volume=413|issue=6851|pages=39–44|doi=10.1038/35092500|issn=0028-0836|pmid=11544518}}</ref>
Бактериите поседуваат цитоскелет со хомологни елементи на актинот (на пример, MreB, ParM и MamK), иако [[Примарна структура на белковините|аминокиселинската секвенца]] на овие протеини се разликува од онаа кај еукариотските организми. Сепак, MreB и ParM имаат висок степен на структурна сличност со еукариотскиот актин. Високо-динамичните микрофиламенти формирани од агрегацијата на MreB и ParM се од суштинско значење за одржливоста на клетките и тие се вклучени во клеточната морфогенеза, сегрегацијата на [[Хромозом|хромозомите]] и поларитетот на клетките. ParM е актински хомолог кој е кодиран од [[Плазмид|плазмидската]] ДНК и е вклучен во нејзината регулација.<ref>{{Наведено списание|last=Carballido-López|first=Rut|date=2006-12|title=The bacterial actin-like cytoskeleton|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17158703|journal=Microbiology and molecular biology reviews: MMBR|volume=70|issue=4|pages=888–909|doi=10.1128/MMBR.00014-06|issn=1092-2172|pmc=PMCPMC1698507|pmid=17158703}}</ref> ParM молекулите од различни бактериски плазмиди може да формираат зачудувачки разновидни спирални структури кои содржат две<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Xu|first2=Weijun|last3=Narita|first3=Akihiro|last4=Brzoska|first4=Anthony J.|last5=Skurray|first5=Ronald A.|last6=Firth|first6=Neville|last7=Ghoshdastider|first7=Umesh|last8=Goshdastider|first8=Umesh|last9=Maéda|first9=Yuichiro|date=2010-03-26|title=Structure and filament dynamics of the pSK41 actin-like ParM protein: implications for plasmid DNA segregation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20106979|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=285|issue=13|pages=10130–10140|doi=10.1074/jbc.M109.071613|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC2843175|pmid=20106979}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Ghoshdastider|first3=Umesh|last4=Maeda|first4=Kayo|last5=Maéda|first5=Yuichiro|last6=Oda|first6=Toshiro|last7=Fujisawa|first7=Tetsuro|last8=Onishi|first8=Hirufumi|last9=Ito|first9=Kazuki|date=2010-04-09|title=Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20156449|journal=Journal of Molecular Biology|volume=397|issue=4|pages=1031–1041|doi=10.1016/j.jmb.2010.02.010|issn=1089-8638|pmid=20156449}}</ref> или четири<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Lee|first3=Lin Jie|last4=Ghoshdastider|first4=Umesh|last5=Xue|first5=Bo|last6=Srinivasan|first6=Ramanujam|last7=Balasubramanian|first7=Mohan K.|last8=Tanaka|first8=Toshitsugu|last9=Robinson|first9=Robert C.|date=2012-06-15|title=Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22514279|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=287|issue=25|pages=21121–21129|doi=10.1074/jbc.M112.341016|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC3375535|pmid=22514279}}</ref> нишки, кои служат за ефикасно изведување на сегрегацијата и наследувањето на плазмидите при делбата на бактериската клетка.
== Гени ==
Човечки гени кои кодираат актински протеини се:
* [[ACTA1]] — алфа актин 1, присутен во скелетна мускулатура
* [[ACTA2]] — алфа актин 2, присутен во мазната мускулатура, аортата
* [[ACTB]] — бета актин
* [[ACTC1]] — алфа актин, присутен во срцевиот мускул
* [[ACTG1]] — гама актин 1
* [[ACTG2]] — гама актин 2, присутен во мазната мускулатура
== Поврзано ==
Ред 256 ⟶ 276:
== Наводи ==
<references responsive="" />
== Надворешни врски ==
* [https://www.cytoskeleton.com/actin-staining-techniques Техники за боење на актинот (боење на живи и фиксирани клетки)] (англиски)
* [http://elm.eu.org/elms/elmPages/LIG_Actin_RPEL_3.html LIG_Actin_RPEL_3] (англиски)
* [http://elm.eu.org/elms/elmPages/LIG_Actin_WH2_1.html LIG_Actin_WH2_1] (англиски)
* [http://elm.eu.org/elms/elmPages/LIG_Actin_WH2_2.html LIG_Actin_WH2_2] (англиски)
* [http://www.ebi.ac.uk/pdbe/emdb/searchResults.html/?q=actin* Тродимензионална макромолекуларна структура на актински филаменти на Европската банка на податоци за протеини] (англиски)
* [https://www.ibiology.org/speakers/julie-theriot/ Серија предавања на проф. д-р. Џули Териот од Стенфордскиот универзитет за улогата на актинот во клеточниот мотилитет ('''iBiology''' курсеви)] (англиски)
[[Категорија:Белковини]]
[[Категорија:Белковински семејства]]
| |||