Актин: Разлика помеѓу преработките
| [проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
додаток на текст |
дополнување |
||
Ред 67:
F-актинскиот полимер се смета дека има структурен поларитет поради фактот што сите подединици на микрофиламентот се насочени кон истиот крај. Одовде конвенцијата за именување: крајот што поседува актинска подединица чие место за врзување на ATP е изложено се нарекува „(-) крај“, додека спротивниот крај, каде местото за врзување на ATP е насочено кон соседниот мономер, се нарекува „(+) крај“.<ref name=":10" /> Термините „шилест“ и „бодликав“, кои се однесуваат на двата краја на микрофиламентите, произлегуваат од нивниот изглед под [[Преносна електронска микроскопија|преносна електронска микроскопија]], кога примероците се испитуваат после техника на подготовка наречена „декорација“. Овој метод се состои од додавање на [[Миозин|миозински]] S1 фрагменти на ткиво кое е фиксирано со [[Танинска киселина|танинска киселина]]. Овој миозин формира поларни врски со актинските мономери, што доведува до конфигурација која изгледа како стрела со перјаница долж нејзината осовина, каде осовината е актинот, а перјаницата е миозинот. Според оваа логика, крајот на микрофиламентот кој нема протрудирачки миозин е наречен врвот на стрелата (- крај), а другиот крај е бодликавиот крај (+ крај).<ref>{{Наведено списание|last=Begg|first=D. A.|last2=Rodewald|first2=R.|last3=Rebhun|first3=L. I.|date=1978-12|title=The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/569662|journal=The Journal of Cell Biology|volume=79|issue=3|pages=846–852|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2110270|pmid=569662}}</ref> S1 фрагментот е составен од домените на главата и вратот на миозинот II. Во физиолошки услови, G-актинот (мономерна форма) се трансформира во F-актин (полимерна форма) со помош на ATP, каде улогата на ATP е од суштинско значење.
Хеликалниот F-актински филамент кој се наоѓа во мускулите содржи и молекула на [[тропомиозин]], кој претставува протеин долг 40 nm, обвиткан околу F-актинскиот хеликс.<ref name=":9" /> За време на фазата на релаксација, тропомиозинот ги покрива активните места на актинот, така што интеракцијата помеѓу актинот и миозинот не може да се одвива за да се создаде мускулна контракција. Постојат и други протеински молекули врзани за тропомиозинската нишка, а тоа се [[Тропонин|тропонините]], кои имаат три полимери: [[Тропонин I|тропонин I]], [[Тропонин T|тропонин T]] и [[Тропонин C|тропонин C]].<ref name=":25">{{Наведена книга|title=Textbook of medical physiology|last=Hall|first=JE|publisher=Elsevier Saunders|year=2006|isbn=978-0-7216-0240-0|location=St. Louis, Mo|pages=76}}</ref>
=== Склопување ===
Ред 146:
* Во немускулните клетки, актинот, исто така, игра улога на скеле по кое се движат (патуваат) миозинските транспортни молекули (неконвенционални миозини), како што се миозин V и VI. Неконвенционалните миозини ја користат енергијата на хидролиза на ATP за транспорт на „товар“ (најчесто [[Везикула|везикули]] или [[Органела|органели]]) во одредена насока во цитоплазмата. Миозинот V „чекори“ кон бодликавиот крај на актинските филаменти, додека миозинот VI „чекори“ кон шилестиот крај. Кај повеќето актински филаменти, бодликавиот крај е насочен кон [[Клеточна мембрана|клеточната мембрана]], а шилестиот крај кон внатрешноста на клетката. Овој аранжман му овозможува на миозинот V да биде ефикасен мотор за „извоз“ (експорт) на товар, а на миозинот VI да биде ефикасен мотор за „увоз“ (импорт) на товар.
Актинот се среќава и во [[Цитоплазма|цитоплазмата]] и во [[Клеточно јадро|јадрото]] на клетката.<ref name=":26">{{Наведено списание|last=Grummt|first=Ingrid|date=2006-4|title=Actin and myosin as transcription factors|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16495046|journal=Current Opinion in Genetics & Development|volume=16|issue=2|pages=191–196|doi=10.1016/j.gde.2006.02.001|issn=0959-437X|pmid=16495046}}</ref> Неговата локација во клетката е регулирана од патиштата за [[Пренос на сигнали (биологија)|пренос на сигнали]] на клеточната мембрана, кои ги интегрираат сите стимули кои клетката ги прима, и како одговор на нив влијаат на реконструкцијата на актинската мрежа.
=== Цитоскелет ===
[[Податотека:MEF microfilaments.jpg|мини|270x270пкс|Флуоресцентен микрограф кој прикажува F-актин (зелено) во фибробласти на глушец.]]
[[Податотека:STD Depth Coded Stack Phallodin Stained Actin Filaments.png|мини|269x269пкс|Споени конфокални слики кои прикажуваат актински филаменти во клетка.]]
Микрофиламентите се вклучени во движењето на сите подвижни клетки, вклучувајќи ги и немускулните типови на клетки, а супстанците кои ја нарушуваат организацијата на F-актинот (како што се [[Цитохаласин|цитохаласините]]) влијаат на активноста на овие клетки. Актинот сочинува 2% од вкупната протеинска содржина на [[Хепатоцит|хепатоцитите]], 10% на [[Фибробласт|фибробластите]], 15% на [[Амеба|амебите]], и дури 50 - 80% во активираните [[Крвни плочки|тромбоцити]].<ref>{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=l_X1vOPyyl4C&redir_esc=y|title=Trombocitopenias|last=Pujol-Moix|date=2001-11|publisher=Elsevier España|isbn=9788481745955|language=es}}</ref> Постојат неколку различни типови на актин, со мали разлики во структурата и функцијата. На пример, α-актинот се наоѓа исклучиво во [[Мускулно влакно|мускулните влакна]], додека β- и γ-актинот се наоѓаат во сите други типови на клетки. Карактеристично за β- и γ-актинот е што не градат постојани структури како α-актинот. Поради тоа, микрофиламентите кои се наоѓаат во немускулните клетки можат да се сретнат во три форми:<ref name=":27">{{Наведена книга|title=Citología e histología vegetal y animal (на шпански)|last=Paniagua R, Nistal M, Sesma P, Álvarez-Uría M, Fraile B, Anadón R, José Sáez F|first=|publisher=McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U|year=2002|isbn=978-84-486-0436-3|location=|pages=}}</ref>
* '''Мрежи од микрофиламенти''' – Животинските клетки најчесто имаат клеточен кортекс под [[Клеточна мембрана|клеточната мембрана]], кој содржи голем број на микрофиламенти и со тоа го исклучува присуството на [[Органела|органели]]. Оваа мрежа е поврзана со голем број на [[Рецептор (биохемија)|рецептори]] за пренос на сигнали во клетката.
Ред 215:
* '''Имунолошки одговор''' – јадрениот актин полимеризира по стимулација на [[Т-клеточен рецептор|Т-клеточниот рецептор]] и е потребен за експресија на цитокини и продукција на антитела ''in vivo''.<ref>{{Наведено списание|last=Tsopoulidis|first=N.|last2=Kaw|first2=S.|last3=Laketa|first3=V.|last4=Kutscheidt|first4=S.|last5=Baarlink|first5=C.|last6=Stolp|first6=B.|last7=Grosse|first7=R.|last8=Fackler|first8=O. T.|date=2019-01-04|title=T cell receptor-triggered nuclear actin network formation drives CD4+ T cell effector functions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30610013|journal=Science Immunology|volume=4|issue=31|doi=10.1126/sciimmunol.aav1987|issn=2470-9468|pmid=30610013}}</ref>
=== Мускулна контракција ===
==== Преглед на мускулната контракција ====
[[Податотека:Sarcomere.svg|мини|288x288пкс|Структура на саркомер, основна морфолошка и функционална единица на скелетните мускули која содржи актин.]]
Во [[Мускулна клетка|мускулните клетки]], актомиозинските [[Миофибрил|миофибрили]] го сочинуваат најголемиот дел од цитоплазматскиот материјал. Миофибрилите се изградени од ''тенки актински филаменти'' (обично околу 7 nm во дијаметар) и ''дебели миозински филаменти'' (обично околу 15 nm во дијаметар).<ref>{{Наведено списание|last=Cooper|first=Geoffrey M.|date=2000|title=Actin, Myosin, and Cell Movement|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9961/|journal=The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition|language=en}}</ref> Тие ја користат енергијата добиена од хидролиза на [[Аденозин трифосфат|ATP]] за да ја покренат [[Мускулна контракција|мускулната контракција]]. Со користење на енергијата од ATP, миозинските глави подлегнуваат на циклус, во текот на кој тие се врзуваат за тенките актински филаменти, создаваат тензија, а потоа ги туркаат тенките филаменти да се лизгаат покрај (паралелно со) нив, што како резултат дава скратување на мускулната клетка.
Кај контрактилните снопови ([[стрес влакна]]), актин-врзувачкиот протеин алфа-[[актинин]] го одделува секој тенок филамент на растојание од околу 35 nm. Зголеменото растојание им овозможува на дебелите филаменти да навлезат во просторот помеѓу тенките филаменти и да стапуваат во интеракција со нив, што може да доведе до деформација или контракција. Кај деформацијата, едниот крај на миозинот е врзан за [[Клеточна мембрана|цитоплазматската мембрана]], додека другиот крај „чекори“ кон (+) крајот на актинскиот филамент. Силата генерирана од овој процес делува да ја повлече мембраната и да ѝ ја промени формата во однос на клеточниот кортекс. Кај контракцијата, миозинската молекула обично е врзана за два различни филамента. Во овој случај, и двата миозински краја истовремено „чекорат“ кон (+) краевите на нивните соодветни актински филаменти, лизгајќи ги на тој начин поблиску еден до друг. Ова резултира со скратување (контракција) на актинскиот сноп (но не и на самиот актински филамент).
==== Улога на актинот во мускулната контракција ====
Хеликсниот F-актински филамент кој влегува во составот на мускулите содржи молекула на [[тропомиозин]], која е обвитката околу него. За време на фазата на релаксација, тропомиозинот ги покрива активните места на актинот, така што не може да се одвива интеракцијата помеѓу актинот и миозинот за создавање на мускулна контракција. За тропомиозинската нишка се врзуваат [[Тропонин|тропонините]], кои имаат три полимери: [[тропонин I]], [[тропонин T]] и [[тропонин C]].<ref name=":25" /> Регулаторната функција на тропомиозинот зависи од неговата интеракција со тропонинот, во присуство на Ca<sup>++</sup> јони.<ref>{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=OEFvw6RRgBoC&redir_esc=y|title=Cardiología clínica|last=Luna|first=Antoni Bayés de|date=2002|publisher=Elsevier España|isbn=9788445811795|language=es}}</ref>
И актинот и миозинот се вклучени во мускулната контракција, а тие сочинуваат 90% од вкупната протеинска содржина на [[Мускул|мускулите]].<ref name=":28">{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=OCWP08sZok4C&redir_esc=y|title=Bioquímica médica|last=Baynes|first=John W.|last2=Dominiczak|first2=Marek H.|date=2005-12|publisher=Elsevier|isbn=9788481748666|language=es}}</ref> Целокупниот процес е инициран од надворешен сигнал, главно преку акционен потенцијал кој го стимулира мускулот. Циклусот на контракција и релаксација ги содржи следните чекори:<ref>{{Наведена книга|title=Eckert animal physiology: mechanisms and adaptations|last=Eckert R, Randall D, Burggren WW, French K|first=|publisher=W.H. Freeman and CO|year=2002|isbn=978-0-7167-3863-3|location=New York|pages=}}</ref>
# Деполаризација на [[Сарколема|сарколемата]] и трансмисија на [[Акционен потенцијал|акциониот потенцијал]] преку Т-тубулите.
# Отворање на калциумовите канали на [[Саркоплазматски ретикулум|саркоплазматскиот ретикулум]].
# Зголемување на цитозолната концентрација на Ca<sup>++</sup> и интеракција на овие јони со тропонинот, што предизвикува конформациона промена во неговата структура. Ова, пак, предизвикува промена на структурата на тропомиозинот, кој го покрива активното место на актинот, овозможувајќи го градењето на врски помеѓу актинот и миозинот.<ref name=":25" />
# Движење на миозинските глави по актинските тенки филаменти, што може да вклучи хидролиза на ATP или да биде независно од ATP. Механизмот зависен од ATP, посредуван од [[Аденозинтрифосфатаза|ATPазната]] активност на миозинската глава, предизвикува движење на актинските филаменти кон [[Саркомер|Z-дискот]].
# Саркоплазматскиот ретикулум повторно ги апсорбира Ca<sup>++</sup> јоните, што предизвикува нова конформациона промена кај тропомиозинот, кој повторно ја инхибира интеракцијата помеѓу актинот и миозинот.<ref name=":28" />
=== Други биолошки процеси ===
[[Податотека:Diverse-roles-of-actin-in-C.-elegans-early-embryogenesis-1471-213X-7-142-S9.ogv|мини|245x245пкс|Флуоресцентна снимка на динамиката на актинот за време на првата ембрионална клеточна делба кај ''C. elegans''. Прво, актинските филаменти се собираат во горниот дел на клетката, со што придонесуваат за асиметрична клеточна делба. Потоа, во 10-тата секунда, може да се забележи формирањето на актинскиот контрактилен прстен.]]
[[Податотека:Cellular tight junction keys.svg|мини|308x308пкс|Дијаграм на ''zonula occludens'' или цврста спојка, структура која спојува две епителни клетки. Актинот е еден од елементи за закотвување, прикажан со зелена боја.]]
Покрај горенаведените функции, актинот зема активна улога и во голем број на други биолошки процеси:
* '''[[Цитокинеза]]'''. [[Делба на клетките|Делбата на клетките]] кај животинските и габичните клетки обично подразбира поделба на родителската клетка на две клетки-ќерки преку констрикција на централниот обем на клетката. Овој процес вклучува констрикционен прстен изграден од актин, миозин и α-актинин.<ref>{{Наведено списание|last=Fujiwara|first=K.|last2=Porter|first2=M. E.|last3=Pollard|first3=T. D.|date=1978-10|title=Alpha-actinin localization in the cleavage furrow during cytokinesis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/359574|journal=The Journal of Cell Biology|volume=79|issue=1|pages=268–275|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2110217|pmid=359574}}</ref> Кај квасната габа ''[[Schizosaccharomyces pombe]]'', актинот активно се формира во констрикциониот прстен со учество на [[Arp2/3 комплекс|Arp3]], [[Формин|форминот]] Cdc12, [[Профилин|профилинот]] и [[WASp]] (од англ. Wiskott–Aldrich Syndrome protein), заедно со претходно формирани микрофиламенти. Откако прстенот е изграден, структурата се одржува со постојано склопување и расклопување, кое, потпомогнато од [[Arp2/3 комплекс|Arp2/3 комплексот]] и формините, е клучно за еден од централните процеси на цитокинезата.<ref>{{Наведено списание|last=Pelham|first=Robert J.|last2=Chang|first2=Fred|date=2002-09-05|title=Actin dynamics in the contractile ring during cytokinesis in fission yeast|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12214236|journal=Nature|volume=419|issue=6902|pages=82–86|doi=10.1038/nature00999|issn=0028-0836|pmid=12214236}}</ref> Целокупноста на контрактилниот прстен, [[Делбено вретено|делбеното вретено]], [[Микротубула|микротубулите]] и густиот периферен материјал се нарекува „Флемингово тело“ или „интермедиерно тело“.<ref name=":27" />
* [[Апоптоза|'''Апоптоза''']]. За време на програмираната клеточна смрт, фамилијата на [[Протеаза|протеази]] ICE/ced-3 го разградуваат актинот на два фрагмента ''in vivo''; едниот од фрагментите има молекулска маса 15 kDa, а другиот 31 kDa. Ова претставува еден од механизмите кои се одговорни за уништување на вијабилноста на клетката, кој е во основата на апоптозата.<ref>{{Наведено списание|last=Mashima|first=T.|last2=Naito|first2=M.|last3=Noguchi|first3=K.|last4=Miller|first4=D. K.|last5=Nicholson|first5=D. W.|last6=Tsuruo|first6=T.|date=1997-03-06|title=Actin cleavage by CPP-32/apopain during the development of apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9070648|journal=Oncogene|volume=14|issue=9|pages=1007–1012|doi=10.1038/sj.onc.1200919|issn=0950-9232|pmid=9070648}}</ref> Протеазата [[калпаин]], исто така, е вклучена во овој вид на уништување на клетката;<ref>{{Наведено списание|last=Wang|first=K. K.|date=2000-1|title=Calpain and caspase: can you tell the difference?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10631785|journal=Trends in Neurosciences|volume=23|issue=1|pages=20–26|issn=0166-2236|pmid=10631785}}</ref> се покажало дека употребата на инхибитори на калпаинот ја намалува [[Протеолиза|протеолизата]] на актинот и разградувањето на [[ДНК]], кое е друга карактеристика на апоптозата.<ref>{{Наведено списание|last=Villa|first=P. G.|last2=Henzel|first2=W. J.|last3=Sensenbrenner|first3=M.|last4=Henderson|first4=C. E.|last5=Pettmann|first5=B.|date=1998-3|title=Calpain inhibitors, but not caspase inhibitors, prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9472000|journal=Journal of Cell Science|volume=111 ( Pt 6)|pages=713–722|issn=0021-9533|pmid=9472000}}</ref> Од друга страна, стрес-индуцираното активирање на апоптозата предизвикува реорганизација на актинскиот цитоскелет (што, исто така, ја вклучува и неговата полимеризација), при што се формираат структури наречени стрес влакна; ова е активирано од патот на [[MAP киназа|MAP киназата]].<ref>{{Наведено списание|last=Huot|first=J.|last2=Houle|first2=F.|last3=Rousseau|first3=S.|last4=Deschesnes|first4=R. G.|last5=Shah|first5=G. M.|last6=Landry|first6=J.|date=1998-11-30|title=SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9832563|journal=The Journal of Cell Biology|volume=143|issue=5|pages=1361–1373|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2133090|pmid=9832563}}</ref>
* [[Клеточна адхезија|'''Клеточна адхезија''']] и [[Развојна биологија|'''развој''']]. Адхезијата помеѓу клетките е карактеристика на [[Многуклеточен организам|повеќеклеточните организми]], која овозможува специјализација на [[Ткиво|ткивата]] и со тоа зголемување на комплексноста на клетките. Адхезијата на [[Епително ткиво|епителните клетки]] го вклучува актинскиот цитоскелет во секоја од поврзаните клетки, како и [[Кадхерин|кадхерините]], кои делуваат како екстрацелуларни елементи, а конекцијата помеѓу двете клетки е посредувана од [[Катенин|катенините]].<ref>{{Наведено списание|last=Adams|first=C. L.|last2=Nelson|first2=W. J.|last3=Smith|first3=S. J.|date=1996-12|title=Quantitative analysis of cadherin-catenin-actin reorganization during development of cell-cell adhesion|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8991100|journal=The Journal of Cell Biology|volume=135|issue=6 Pt 2|pages=1899–1911|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2133977|pmid=8991100}}</ref> Покрај клетка-клетка адхезијата постои клетка-ЕЦМ (екстрацелуларен матрикс) адхезија. Оваа адхезија главно е посредувана од фокалниот адхезивен протеин талин.<ref>{{Наведено списание|last=Kumar|first=Abhishek|last2=Ouyang|first2=Mingxing|last3=Van den Dries|first3=Koen|last4=McGhee|first4=Ewan James|last5=Tanaka|first5=Keiichiro|last6=Anderson|first6=Marie D.|last7=Groisman|first7=Alexander|last8=Goult|first8=Benjamin T.|last9=Anderson|first9=Kurt I.|date=05 09, 2016|title=Talin tension sensor reveals novel features of focal adhesion force transmission and mechanosensitivity|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27161398|journal=The Journal of Cell Biology|volume=213|issue=3|pages=371–383|doi=10.1083/jcb.201510012|issn=1540-8140|pmc=PMCPMC4862330|pmid=27161398}}</ref> Интерференцијата во актинската динамика има реперкусии врз развојот на организмот. На пример, доколку кај еукариотскиот организам ''[[Dictyostelium]]'' се изврши [[мутација]] (отстранување) на [[Ген|генот]] за α-актинин или на генот за факторот на стврднување, индивидуите нема да покажат аномаличен [[фенотип]], веројатно поради тоа што едниот од нив може да го замени другиот во функција. Меѓутоа, во случајот на двојна мутација, кога двата гена се засегнати, развојот на индивидуите е пореметен.<ref>{{Наведено списание|last=Witke|first=W.|last2=Schleicher|first2=M.|last3=Noegel|first3=A. A.|date=1992-01-10|title=Redundancy in the microfilament system: abnormal development of Dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1732064|journal=Cell|volume=68|issue=1|pages=53–62|issn=0092-8674|pmid=1732064}}</ref>
* '''Модулација на [[Генска експресија|генската експресија]]'''. Состојбата на полимеризацијата на актинот влијае на генската експресија. Во 1997 година, било откриено дека цитокаласин D–посредуваната деполимеризација во [[Шванова клетка|Швановите клетки]] предизвикува специфичен начин на експресија на гените вклучени во [[Миелин|миелинизацијата]] на овој вид [[Неврон|нервни клетки]].<ref>{{Наведено списание|last=Fernandez-Valle|first=C.|last2=Gorman|first2=D.|last3=Gomez|first3=A. M.|last4=Bunge|first4=M. B.|date=1997-01-01|title=Actin plays a role in both changes in cell shape and gene-expression associated with Schwann cell myelination|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8987752|journal=The Journal of Neuroscience: The Official Journal of the Society for Neuroscience|volume=17|issue=1|pages=241–250|issn=0270-6474|pmid=8987752}}</ref> Се покажало дека F-актинот го модифицира [[Транскриптом|транскриптомот]] во некои од животните фази на [[Едноклеточен организам|едноклеточните организми]], како што е габата ''[[Candida albicans]]''.<ref>{{Наведено списание|last=Wolyniak|first=Michael J.|last2=Sundstrom|first2=Paula|date=2007-10|title=Role of actin cytoskeletal dynamics in activation of the cyclic AMP pathway and HWP1 gene expression in Candida albicans|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17715368|journal=Eukaryotic Cell|volume=6|issue=10|pages=1824–1840|doi=10.1128/EC.00188-07|issn=1535-9778|pmc=PMCPMC2043390|pmid=17715368}}</ref> Покрај тоа, протеини кои се слични на актинот играат регулаторна улога за време на [[Сперматогенеза|сперматогенезата]] кај [[Глувци|глувците]],<ref>{{Наведено списание|last=Tanaka|first=Hiromitsu|last2=Iguchi|first2=Naoko|last3=Egydio de Carvalho|first3=Carlos|last4=Tadokoro|first4=Yuko|last5=Yomogida|first5=Kentaro|last6=Nishimune|first6=Yoshitake|date=2003-8|title=Novel actin-like proteins T-ACTIN 1 and T-ACTIN 2 are differentially expressed in the cytoplasm and nucleus of mouse haploid germ cells|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12672658|journal=Biology of Reproduction|volume=69|issue=2|pages=475–482|doi=10.1095/biolreprod.103.015867|issn=0006-3363|pmid=12672658}}</ref> а, кај [[Квасец|квасците]], се смета дека протеини слични на актинот играат улога во регулацијата на генската експресија.<ref>{{Наведено списание|last=Jiang|first=Y. W.|last2=Stillman|first2=D. J.|date=1996-03-01|title=Epigenetic effects on yeast transcription caused by mutations in an actin-related protein present in the nucleus|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8598290|journal=Genes & Development|volume=10|issue=5|pages=604–619|issn=0890-9369|pmid=8598290}}</ref> Всушност, актинот е способен да делува како иницијатор на [[Транскрипција (генетика)|транскрипција]] кога реагира со тип на јадрен миозин кој стапува во интеракција со [[РНК полимераза|РНК полимерази]] и други ензими вклучени во процесот на транскрипција.<ref name=":26" />
* '''Динамика на [[стереоцилии]]'''. Некои клетки развиваат фини, филаментозни израстоци на нивната површина кои имаат [[Соматосензорен систем|механосензорна функција]]. На пример, ваков тип на органела е присутен во [[Кортиев орган|Кортиевиот орган]], кој се наоѓа во увото. Главната карактеристика на овие структури е што нивната должина може да се модифицира.<ref>{{Наведено списание|last=Manor|first=Uri|last2=Kachar|first2=Bechara|date=2008-12|title=Dynamic length regulation of sensory stereocilia|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18692583|journal=Seminars in Cell & Developmental Biology|volume=19|issue=6|pages=502–510|doi=10.1016/j.semcdb.2008.07.006|issn=1084-9521|pmc=PMCPMC2650238|pmid=18692583}}</ref> Молекуларната архитектура на стереоцилиите вклучува [[Паракристал|паракристално]] актинско јадро во динамичка рамнотежа со мономерите во околниот цитозол. Низ ова актинско јадро присутни се тип VI и тип VIIa миозини, додека миозинот XVa е присутен во неговите краеви, во количини кои се пропорционални на должината на стереоцилиите.<ref>{{Наведено списание|last=Rzadzinska|first=Agnieszka K.|last2=Schneider|first2=Mark E.|last3=Davies|first3=Caroline|last4=Riordan|first4=Gavin P.|last5=Kachar|first5=Bechara|date=2004-03-15|title=An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self-renewal|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15024034|journal=The Journal of Cell Biology|volume=164|issue=6|pages=887–897|doi=10.1083/jcb.200310055|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2172292|pmid=15024034}}</ref>
* '''Интринзична [[хиралност]]'''. Се смета дека актомиозинските мрежи се одговорни за создавање на интринзична хиралност во индивидуалните клетки.<ref>{{Наведено списание|last=Xu|first=Jingsong|last2=Van Keymeulen|first2=Alexandra|last3=Wakida|first3=Nicole M.|last4=Carlton|first4=Pete|last5=Berns|first5=Michael W.|last6=Bourne|first6=Henry R.|date=2007-05-29|title=Polarity reveals intrinsic cell chirality|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17517645|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=104|issue=22|pages=9296–9300|doi=10.1073/pnas.0703153104|issn=0027-8424|pmc=PMCPMC1890488|pmid=17517645}}</ref> Клетките кои растат на хирални површини може да покажат склоност кон одредена насока (лево/десно), што е зависно од актомиозинот.<ref>{{Наведено списание|last=Tamada|first=Atsushi|last2=Kawase|first2=Satoshi|last3=Murakami|first3=Fujio|last4=Kamiguchi|first4=Hiroyuki|date=2010-02-08|title=Autonomous right-screw rotation of growth cone filopodia drives neurite turning|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20123994|journal=The Journal of Cell Biology|volume=188|issue=3|pages=429–441|doi=10.1083/jcb.200906043|issn=1540-8140|pmc=PMCPMC2819689|pmid=20123994}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Wan|first=Leo Q.|last2=Ronaldson|first2=Kacey|last3=Park|first3=Miri|last4=Taylor|first4=Grace|last5=Zhang|first5=Yue|last6=Gimble|first6=Jeffrey M.|last7=Vunjak-Novakovic|first7=Gordana|date=2011-07-26|title=Micropatterned mammalian cells exhibit phenotype-specific left-right asymmetry|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21709270|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=108|issue=30|pages=12295–12300|doi=10.1073/pnas.1103834108|issn=1091-6490|pmc=PMCPMC3145729|pmid=21709270}}</ref>
== Поврзано ==
| |||