''' Амино киселинитеАминокиселините''' (понекогаш се пишува слеано - '''аминокиселина''') се основните единици од кои се изградени [[ протеинбелковина|белковините]] ите. Тие се [[Амин (хемија)|амино]] деривати на [[Карбоксилна киселина|карбоксилните киселини]] и имаат општа формула: ▼{{Без извори|датум=октомври 2009}}
▲'''Амино киселините''' (понекогаш се пишува слеано - '''аминокиселина''') се основните единици од кои се изградени [[протеин]]ите. Тие се [[Амин (хемија)|амино]] деривати на [[Карбоксилна киселина|карбоксилните киселини]] и имаат општа формула:
[[Податотека:Amino_acid2.png|center|Општа структура на молекула од амино киселинааминокиселина.]]
Од формулата се забележува дека секоја амино киселинааминокиселина покрај остатокот R, содржи најмалку две [[Функционална група|функционални групи]] - една амино (лево) и една карбоксилна (десно) група. [[Фенилаланин]]от е една од стандардните амино киселиниаминокиселини:
[[Податотека:L-phenylalanine-skeletal.png|thumb|center|Фенилаланин.]]
Со оглед на структурата на амино киселинитеаминокиселините, ги делиме на:
- моноаминокарбонски<br />
- хетероциклички<br />
Амино киселинитеАминокиселините се структурни елементи на протеините (белковините) во кои се поврзани со пептидна врска.
—NH—CO—.<br />
Играат огромна улога во процесите на метаболизмот кај сите живи организми.
Наједноставна амино киселинааминокиселина е глицин: H<sub>2</sub>N—CH<sub>2</sub>—COOH.<br />
Во структурата на амино киселинитеаминокиселините, амино групата во однос на карбоксилната група може да се наоѓа во различни положби. Во зависност од таа положба се разликуваат α, β, γ, δ итн. амино киселиниаминокиселини.
== α-амино киселиниаминокиселини ==
[[Податотека:AminoAcidball.svg|thumbnail|200px|Општа градба на алфа амино киселинааминокиселина.]]
Сите [[пептид]]и и [[полипептид]]и (протеинибелковини) се [[полимер]]и на α-амино киселинитеаминокиселините. Постојат 20 α-амино киселиниаминокиселини кои се составен дел на протеинитебелковините кај [[цицач]]ите. Неколку други видови на амино киселиниаминокиселини се наоѓаат во телото како слободни соединенија или во комбинирана состојба (т.е. не се асоцирани со пептиди или протеинибелковини). Овие непротеинскинебелковински асоцирани амино киселиниаминокиселини имаат специјализирани функции. Еден дел од амино киселинитеаминокиселините кои се составен дел на протеинитебелковините исто така извршуваат и некои други функции, различни од формирањетообразувањето на пептидите и протеинитебелковините. На пример, [[тирозин]]от учествува во образувањето на [[Штитна жлезда|тироидните]] [[хормони]] или, пак, [[глутамат]]от кој дејствува како [[невротрансмитер]].
α-амино киселинитеаминокиселините во пептидите и протеинитебелковините (со исклучок на [[пролин]]от) се состојат од [[карбоксилна киселина]], односно група (-COOH) и амино (-NH<sub>2</sub>) [[функционална група]] сврзани за истиот [[Хибридизација (хемија)|тетраедарски]] [[јаглерод]]ен [[атом]]. Овој атом се означува како [[Алфа јаглероден атом|α-јаглероден атом]] (оттука и α-амино киселиниаминокиселини). Одделни [[Радикал (хемија)|R-групи]], со кои една амино киселинааминокиселина се разликува од друга, се исто така сврзани за α-јаглеродот (со исклучок на [[глицин]]от, каде R-групата е [[водород]]). Четвртиот супституент прикачен за тетраедарскиот α-јаглерод кај амино киселинитеаминокиселините е водородот.
=== Листа на амино киселиниаминокиселини ===
{| class="wikitable"
! Аминокиселина
! Амино киселина
! Со 3 букви
! Со 1 буква
|}
=== Класификација на α-амино киселинитеаминокиселините ===
Секоја од дваесетте α-амино киселиниаминокиселини најдени во протеинитебелковините можат да се разликуваат по R-групата (R-супституентот) на α-јаглеродот. Постојат две големи класи на амино киселиниаминокиселини чија поделба се основа на тоа дали R-групата е хидрофобна или хидрофилна.
Хидрофобните амино киселиниаминокиселини неможат да опстојат во водна средина и затоа најмногу се наоѓаат во внатрешноста на протеинитебелковините. Оваа класа на амино киселиниаминокиселини не [[Јонизација|јонизира]], ниту пак учествува во образувањето на [[Водородна врска|водородни врски]]. Хидрофилните амино киселиниаминокиселини стапуваат во заемодејства со водната средина и често учествуваат во образувањето на водородни врски. Тие најчесто се наоѓаат на надворешните површини на протеините илибелковинитеили во реактивните центри на [[ензим]]ите.
=== Киселинско-базни својства на амино киселинитеаминокиселините ===
α-СООН и α-NH<sub>2</sub> групите во амино киселинитеаминокиселините се способни за јонизација (како што се и киселите и базни R-групи). Како резултат на нивната јонизациона способност, можат да се напишат следните реакции на јонска рамнотежа:
::::::<math>\mbox{R-COOH} \to \mbox{R-COO}^-+\mbox{H}^+</math> и
::::::<math>\mbox{R-NH}_3^++ \to \mbox{R-NH}_2+\mbox{H}^+</math>
Рамнотежните реакции, како што се напишани, покажуваат дека амино киселинитеаминокиселините содржат барем две послаби кисели групи. Но, [[Карбоксилна група|карбоксилната група]] е далеку посилна киселина отколку амино групата. При физиолошка [[Водороден показател|pH]] вредност (околу 7,4), карбоксилната група ќе биде депротонирана и амино групата ќе се протонира (ќе прими [[протон]]). Амино киселинаАминокиселина со R-група која не е способна за јонизација ќе биде електронеутрална при оваа pH вредност. Ваквиот комплекс се нарекува [[цвитерјон]].
[[Податотека:Zuiterrionball.svg|center|500px]]
Како и типичните органски киселини, киселинската сила на карбоксилната, амино и јонизационо способните R-групи во амино киселинитеаминокиселините можат да се дефинираат со [[Киселинска дисоцијациона константа|константата на асоцијација]] K<sub>a</sub>, или поконкретно негативниот [[логаритам]] на K<sub>a</sub>, pK<sub>a</sub>. Вкупниот полнеж (алгебарскиот збир на сите присутни наелектризирани групи) на било која амино киселинааминокиселина, пептид или протеинбелковина, ќе зависи од pH на околната водна средина. Како што се менува pH на [[раствор]]от од амино киселиниаминокиселини или протеинибелковини, така се менува и вкупниот полнеж. Овој феномен може да се набљудува за време на [[титрација]]та на секоја амино киселинааминокиселина или протеинбелковина. Кога вкупниот полнеж на една амино киселинааминокиселина или протеинбелковина е нула, тогаш pH ќе биде еднаква на [[Изоелектрична точка|изоелектричната точка]] (pI).
=== Функционално значење на R-групите од амино киселинитеаминокиселините ===
Во раствор, сосема типично е што R-групите од амино киселинитеаминокиселините ја диктираат структурно-функционалната поврзаност на пептиидте и протеинитебелковините. Хидрофобните амино киселиниаминокиселини главно ќе се соберат во внатрешноста на протеинитебелковините, заштитени од директниот контакт со [[вода]]та. Обратно, хидрофилните амино киселиниаминокиселини главно се наоѓаат во надворешноста на протеинитебелковините, како и во активните центри на ензимски активните протеинибелковини. Всушност, некои ензимски реакции се случуваат токму како резултат на присуството на R-групите.
[[Имидазол]]ниот прстен на [[хистидин]]от овозможува тој да дејствува и како протон-донор, и како протон-акцептор при физиолошка pH вредност. Значи, тој често се наоѓа во реактивните центри на ензимите. Еднакво важна е и можноста на хистидинот во [[хемоглобин]]от да ги оттргнува H<sup>+</sup> [[јон]]ите при јонизацијата на [[Јаглеродна киселина|јаглеродната киселина]] во [[еритроцит]]ите. Токму како резултат на ова, хемоглобинот врши размена на [[гас]]ови во [[Ткиво|ткивата]] и [[Бел дроб|белите дробови]].
Примарниот [[алкохол]] на [[серин]]от и [[треонин]]от, како и [[тиол]]от (-SH) на цистеинот им дозволуваат на овие амино киселиниаминокиселини да дејствуваат како [[нуклеофил]]и за време на [[катализа]]та. Додатно, тиолот од цистеинот е способен да образува [[дисулфидна врска]] со други цистеини:
::::::<math>\mbox{Cys-SH}+\mbox{HS-Cys} \to \mbox{Cys-S-S-Cys}</math>
Овој прост [[Сулфид|дисулфид]] е означен како [[цистин]]. Образувањето на дисулфидни врски помеѓу цистеините присутни во протеинитебелковините е важно за формирањетообразувањето на активни структурни домени кај голем број на протеинибелковини. Дисулфидното поврзување помеѓу цистеините во различни полипептидни ланци на [[олигомер]]ни протеинибелковини игра значајна улога во уредувањето на структурата на комплексните белковини, како на пример, [[инсулин]]ските [[рецептор]]и.
=== Оптички својства на амино киселинитеаминокиселините ===
[[Податотека:Beta alanine comparison.png|thumb|250px|лево|alt=Comparison of the structures of alanine and beta alanine. In alanine the side chain is a methyl group, in beta alanine the side chain contains a methylene group connected to an amino group and the alpha carbon lacks an amino group. The two amino acids therefore have the same formulae but different structures.| β-аланин и неговиот α-аланиналанински изомер.]]
[[Податотека:Peptidformationball.svg|thumbnail|right|400px|ФормирањеОбразување на пептидна врска|alt=Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (-CO-NH-). The two joined amino acids are called a dipeptide.]]
Тетраедарскиот јаглероден атом за кој се сврзани 4 различни супституенти се нарекува хирален C-атом. Единствената амино киселинааминокиселина кај која не се среќава хиралност е [[глицин]]от, бидејќи неговата "R-група" е водороден атом. Хиралноста ја опишува способноста на дадена молекула да ја врти рамнината на поларизираната светлина на десно (декстроротаторно) или, пак, на лево (леворотаторно). Сите протеинскибелковински амино киселиниаминокиселини ја даваат истата апсолутна стеричка конфигурација како [[јаглехидрат]]от [[Глицералдехид|L-глицералдехид]]. Поради тоа тие се L-α-амино киселиниаминокиселини. D-α-амино киселиниаминокиселини не се најдени никогаш во протеинитебелковините, иако постојат во природата. D-амино киселинитеаминокиселините најчесто се наоѓаат во полипептидните [[Антибиотик|антибиотици]].
[[Ароматично соединение|Ароматичните]] R-групи во амино киселинитеаминокиселините апсорбираат [[ултравиолетова светлина]] со апсорпциски максимум од 280 nm. Можноста на протеинитебелковините да ја апсорбираат ултравиолетовата светлина е главно резултат на присуството на [[триптофан]]от кој силно ја апсорбира истата.
=== Пептидна врска ===
{{DetailsПоподробно|Пептидна врска}}
Образувањето на пептидна врска е реакција на [[кондензација]] која доведува до [[полимеризација]] на амино киселинитеаминокиселините во пептиди и протеинибелковини. Пептидите се мали и се состојат од неколку амино киселиниаминокиселини. Некои хормони и невротрансмитери се пептиди. Исто така, неколку антибиотици и антитуморни агенси се пептиди. ПротеинитеБелковините се полипептиди со голема молекулска маса. Најпростиот пептид (дипептид) се состои од една пептидна врска која се образува со кондензација на карбоксилната група на една амино киселинааминокиселина со амино групата на втората амино киселинааминокиселина, притоа одделувајќи една молекула на вода. Присуството на карбонилната група во пептидната врска овозможува [[електрон]]ско-резонантна стабилизација, таква што не дозволува слободна ротација околу самата пептидна врска, што е нетипично за другите двојни врски -C=C-. Се вели дека пептидната (или амидна) врска има делумен двоен карактер.
[[Категорија:Амино киселиниАминокиселини| ]]
| 