Википедија

Бета-завојница

Бета-завојница (или бета-призма) е белковинска (белковинска) структура која се формира со асоцијација на паралелни бета нишки во облик на завојница (односно призма), со две[1] или три[2] страни (лица). Бета-завојницата е тип на соленоиден белковински домен. Структурата е стабилизирана со водородните врски кои се јавуваат помеѓу нишките, со белковина-белковина интеракции, а понекогаш со врзување на метални јони. Потврдено е постоењето и на левогири и на десногири бета завојници. Двоверижните бета завојници, исто така, често можат да се сретнат во структурата на белковините, а се познати под синонимот склоп на „швајцарски ролат“ (анг. Jelly roll fold или Swiss roll fold).

Мономерен, левогира β-завојница на противзамрзнувачката белковина од Choristoneura fumiferana (PDB код 1M8N).
Димерен, десногира β-завојница на противзамрзнувачката белковина од Tenebrio molitor (PDB код 1EZG). Лице-в-лице асоцијација на β-завојниците.

Првата бета-завојница била забележана во ензимот пектатна лиаза, кој содржи завојница со седум свртувања, а достигнува должина од 34 Å (3.4 nm). Белковината на опашката на бактериофагот P22 има 13 свртувања, а неговиот интегриран хомотример е долг 200 Å (20 nm). Неговата внатрешност е густо спакувана, без централна пора, а содржи и хидрофобни аминокиселински остатоци и наелектризирани остатоци кои се неутрализираат со градење на солени мостови.

И пектатната лиаза и белковината на опашката на бактериофагот P22 содржат десногири завојници; нивните левогири верзии се забележани кај некои ензими, како што се UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејската карбонатна дехидратаза.[3] Други белковини кои содржат бета завојници ги вклучуваат противзамрзнувачките белковини на бумбарот Tenebrio molitor (десногир)[4] и на молецот Choristoneura fumiferana (левогир),[5] каде правилно распоредените треонини на β-завојниците се врзуваат за површината на кристалите од мраз и го инхибираат нивниот раст.

Бета завојниците можат ефикасно да се асоцираат меѓусебе, или лице-в-лице (доближувајќи ги лицата на нивните триаголни призми) или крај-со-крај (со формирање на водородни врски). Оттука, β-завојниците можат да се користат како „приврзоци“ за да индуцираат асоцијација со други белковини, слични како сегментите на извиена завојница.

Членовите на фамилијата на пентапептидно повторување поседуваат квадрилатерална бета-завојна структура.[6]

Наводи

уреди
  1. ↑ „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture“.
  2. ↑ „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture“.
  3. ↑ „A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila“. EMBO J. 15 (10): 2323–30. May 1996. PMC 450161. PMID 8665839.
  4. ↑ „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein“. Nature. 406 (6793): 322–4. July 2000. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536.
  5. ↑ „Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model“. Structure. 10 (5): 619–27. May 2002. doi:10.1016/s0969-2126(02)00745-1. PMID 12015145.
  6. ↑ „Pentapeptide repeat proteins“. Biochemistry. 45 (1): 1–10. January 2006. doi:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.

Литература

уреди
  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
  • Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
  • Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
  • Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
  • Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
  • Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)

Надворешни врски

уреди
Преземено од „https://mk.wikipedia.org/w/index.php?title=Бета-завојница&oldid=4895655“