Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките

Алфа (α) хеликс е најзастапениот вид на секундарна структура кај белковините. Алфа-завојницаот има 3,6 аминокиселински остатоци по едно свртување, со водородна врска која се формира помеѓу секој четврти остаток; просечната должина е 10 аминокиселини (3 свртувања) или 10 [[Ангстрем|Å]], но варира од 5 до 40 (1.5 до 11 свртувања). Порамнувањето на водородните врски создава диполен момент на хеликсотзавојницата, што резултира со делумно позитивен полнеж на амино крајот на хеликсотзавојницата. Бидејќи овој регион има слободни NH<small>2</small> групи, тој би стапувал во интеракција со негативно наелектризирани групи како што се [[Фосфорна киселина|фосфати]]. Најчестата локација на α хеликсите е површината на белковинското јадро, каде тие обезбедуваат интерфејс со водената средина. Внатрешно-ориентираните аминокиселини се хидрофобни, а надворешно-ориентираните се хидрофилни. На тој начин, секоја трета од четирите аминокиселини долж полипептидниот синџир ќе има тенденција да биде хидрофобна, а оваа шема може доста лесно да се детектира. Во мотивот [[леуцински патент]] има повторувачка шема на [[леуцин]]и на контактните страни на два соседни хеликса. Оваа повторлива шема може да се прикаже со дијаграм на хеликсно тркало. Други α хеликси кои се наоѓаат во јадрото на протеинот или во [[Клеточна мембрана|клеточните мембрани]] имаат поголема и поредовна дистрибуција на хидрофобни аминокиселини. Хеликсите кои се изложени на белковинската површина имаат помал процент на хидрофобни аминокиселини. Аминокиселинската содржина на еден полипептид може да даде информации за α-завојницаните региони во молекулата. Регионите кои се побогати со [[аланин]] (А), [[глутаминска киселина]] (E), леуцин (Л) и [[метионин]] (М), а сиромашни со [[пролин]] (P), [[глицин]] (G), [[тирозин]] (Y) и [[серин]] (S) имаат тенденција да формираат α хеликс. Пролинот ги дестабилизира или ги нарушува α хеликсите, но може да биде присутен во подолгите хеликси, формирајќи искривување.