Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките

Протеинската структура може да се смета како низа од елементи на [[Секундарна структура на белковините|секундарната структура]], како што се [[Алфа хеликс-завојница|α хеликсите]] и [[Бета плоча|β плочите]], кои заедно ја чинат целокупната тродимензионална конфигурација на полипептидниот синџир. Во овие секундарни структури се формираат правилни шеми на водородни врски помеѓу соседните аминокиселини, па затоа аминокиселините имаат слични Φ и Ψ агли.

{{Главна|Алфа хеликс-завојница}}

Алфа (α) хеликс е најзастапениот вид на секундарна структура кај протеините. Алфа хеликсот-завојницаот има 3,6 аминокиселински остатоци по едно свртување, со водородна врска која се формира помеѓу секој четврти остаток; просечната должина е 10 аминокиселини (3 свртувања) или 10 [[Ангстрем|Å]], но варира од 5 до 40 (1.5 до 11 свртувања). Порамнувањето на водородните врски создава диполен момент на хеликсот, што резултира со делумно позитивен полнеж на амино крајот на хеликсот. Бидејќи овој регион има слободни NH<small>2</small> групи, тој би стапувал во интеракција со негативно наелектризирани групи како што се [[Фосфорна киселина|фосфати]]. Најчестата локација на α хеликсите е површината на протеинското јадро, каде тие обезбедуваат интерфејс со водената средина. Внатрешно-ориентираните аминокиселини се хидрофобни, а надворешно-ориентираните се хидрофилни. На тој начин, секоја трета од четирите аминокиселини долж полипептидниот синџир ќе има тенденција да биде хидрофобна, а оваа шема може доста лесно да се детектира. Во мотивот [[леуцински патент]] има повторувачка шема на [[леуцин]]и на контактните страни на два соседни хеликса. Оваа повторлива шема може да се прикаже со дијаграм на хеликсно тркало. Други α хеликси кои се наоѓаат во јадрото на протеинот или во [[Клеточна мембрана|клеточните мембрани]] имаат поголема и поредовна дистрибуција на хидрофобни аминокиселини. Хеликсите кои се изложени на протеинската површина имаат помал процент на хидрофобни аминокиселини. Аминокиселинската содржина на еден полипептид може да даде информации за α-завојницаните региони во молекулата. Регионите кои се побогати со [[аланин]] (А), [[глутаминска киселина]] (E), леуцин (Л) и [[метионин]] (М), а сиромашни со [[пролин]] (P), [[глицин]] (G), [[тирозин]] (Y) и [[серин]] (S) имаат тенденција да формираат α хеликс. Пролинот ги дестабилизира или ги нарушува α хеликсите, но може да биде присутен во подолгите хеликси, формирајќи искривување.

[[Податотека:Alpha_helix.png|мини|287x287px|Алфа хеликс-завојница со водородни врски (жолти точки)|алт=]]

'''Предвидување на секундарната структура на белковините''' претставува збир на техники во [[биоинформатика]]та кои имаат за цел да ги предвидат локалните секундарни структури на белковините врз основа на познавањето на нивната аминокиселинска секвенца. Предвидување се состои од доделување на региони од аминокиселинската секвенца можни структури на алфа хеликси-завојницаи, бета нишки (често именувани „издолжени“ конформации), или свиоци. Успехот на предвидувањето се одредува со негово споредување со резултатите на DSSP (анг. hydrogen bond estimation algorithm) алгоритмот (или некој сличен алгоритам, на пр. STRIDE ('''Str'''uctural '''ide'''ntification)) аплицирани на кристалната структура на протеинот. Развиени се специјализирани алгоритми за детекција на специфични добро-дефинирани обрасци, како што се трансмембранските хеликси и [[Намотан хеликс|намотаните хеликси]] во протеините.<ref name="Mount"/>