Предвидување на структурата на белковините: Разлика помеѓу преработките
| [проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
с →Литература: clean up, replaced: |chapter= → |department= using AWB |
с Правописна исправка, replaced: вијо → вио (4) |
||
Ред 24:
=== Навои ===
Регион од секундарната структура кој не е α-хеликс, β-плоча, или [[
== Класификација на белковините ==
Ред 76:
'''[[Квартерна структура на белковините|Квартерна структура]]''' е тродимензионална конфигурација на протеинската молекула која содржи неколку независни полипептидни синџири.
[[Секундарна структура на белковините|'''Секундарна структура''']] се интеракциите кои се одвиваат помеѓу C, O, и NH групите на аминокиселините во полипептидниот синџир за да формираат α-хеликси, β-плочи,
[[Белковинска суперфамилија|'''Суперфамилија''']] е група на белковински фамилии кои имаат мала но детектибилна сличност во секвенците. Припадниците на една суперфамилија имаат заедничко еволутивно потекло. Протеини со неколку идентитети во порамнувањето на секвенците, но со заеднички број на структурни и функционални карактеристики се класифицирани во истата суперфамилија. На ниво на тродимензионална структура, протеините од иста суперфамилија споделуваат заеднички структурни карактеристики, како што е заеднички склоп, но може да имаат разлики во бројот и распоредот на секундарните структури. PIR ресурсот го користи терминот хомеоморфни суперфамилии за оние суперфамилии кои се составени од секвенци кои можат да бидат порамнети од крај до крај, што претставува споделување на единечен секвенциски хомологен домен, регион на сличност кој се протега низ целото порамнување. Овој домен, исто така, може да содржи помали хомологни домени кои се споделуваат со други белковински фамилии и суперфамилии. Иако дадена белковинска секвенца може да содржи домени кои се наоѓаат во неколку суперфамилии, што укажува на комплексна еволутивна историја, секвенците ќе бидат доделени само на една хомеоморфна суперфамилија врз основа на присуството на сличност низ повеќекратното порамнување на секвенци. Порамнувањето кај суперфамилиите може да вклучува региони кои не се порамнуваат ниту во средината ниту на краевите на порамнувањето. Спротивно на тоа, секвенците во рамките на иста фамилија добро се порамнуваат по целата должина.
Ред 83:
== Секундарна структура ==
'''Предвидување на секундарната структура на белковините''' претставува збир на техники во [[биоинформатика]]та кои имаат за цел да ги предвидат локалните секундарни структури на белковините врз основа на познавањето на нивната аминокиселинска секвенца. Предвидување се состои од доделување на региони од аминокиселинската секвенца можни структури на алфа хеликси, бета нишки (често именувани „издолжени“ конформации), или
Најдобрите денешни методи за предвидување на секундарната структура на белковините достигнуваат точност од околу 80%;<ref>{{Наведено списание|last=Pirovano|first=W.|last2=Heringa|first2=J.|year=2010|title=Protein secondary structure prediction|journal=Methods Mol Biol|series=Methods in Molecular Biology|volume=609|issue=|pages=327–48|doi=10.1007/978-1-60327-241-4_19|isbn=978-1-60327-240-7|pmid=20221928}}</ref> оваа висока точност овозможува користење на предвидувањата како алатка за подобрување на препознавањето на склоповите (анг. fold recognition) и ''ab initio'' предвидувањето на структурата на белковините, класификација на структурните мотиви и подобрување на порамнувањето на секвенците. Точноста на денешните методи за предвидување на структурата на белковините се проценува со неделни [[Бенчмарк (информатика)|бенчмаркови]], како што се [[LiveBench]] и [[EVA (бенчмарк)|EVA]].
| |||