Разлика помеѓу преработките на „Транслација (биологија)“

с
→‎Основни механизми: Замена со македонски назив на предлошка, replaced: cite book → Наведена книга (2)
с (→‎Основни механизми: Замена со македонски назив на предлошка, replaced: cite journal → Наведено списание)
с (→‎Основни механизми: Замена со македонски назив на предлошка, replaced: cite book → Наведена книга (2))
== Основни механизми ==
 
Основниот процес со кој се произведуваат белковините се состои во последователно додавање на аминокиселини сè додека е потребно за да се изгради одредена белковина. Оваа активност се изведува од страна на [[рибозом]]ите. Која аминокиселина ќе се додаде е одредено од молекулата на [[иРНК]]. Секоја додадена аминокиселина се совпаѓа со тринуклеотидна субсеквенца од иРНК. За секој ваква можна тројка се прифаќа само еден вид на аминокиселина. Последователните аминокиселини кои се придодаваат на ланецот се совпаѓаат со последователните [[нуклеотид]]ни триплети во иРНК. На овој начин, низата од нуклеотиди во шаблонскиот иРНК ланец ја одредува секвенцата на аминокиселини во добиениот ланец од аминокиселини.<ref>{{citeНаведена bookкнига
| last = Neill
| first = Campbell
Рибозомите го транслираат (преведуваат) овој код во специфична секвенца од аминокиселини. Рибозомот претставува структура од повеќе подединици која содржи [[рРНК]] и белковини. Се нарекува „фабрика“ во која аминокиселините се собираат (или подредуваат) во белковини. [[тРНК]] претставуваат мали, некодирачки ланци на РНК (од 74-93 нуклеотиди) кои ги пренесуваат аминокиселините до рибозомот. тРНК поседуваат место за приврзување со аминокиселина, како и место наречено [[антикодон]]. Антикодонот е РНК-тројка комплементарна со иРНК-тројката кој кодира за нивната „натоварена“ аминокиселина.
 
[[Аминоацил тРНК синтетаза]] (вид на [[ензим]]) го катализира врзувањето меѓу специфичните тРНК и аминокиселините за кои се одредени нивните антикодони. Производот од оваа реакција е молекулата [[аминоацил-тРНК]]. Оваа молекула патува внатре во рибозомот, каде иРНК кодоните се совпаднуваат преку комплементарно спарување на бази за специфични тРНК антикодони. Рибозомот поседува три места за врзување со тРНК. Тие се: местото [[аминоацил]] (скратено: А), местото [[пептидил]] (скратено: P) и излезното место (скратено: Е; ''exit''). Поради иРНК, трите места се насочени 5’ накај 3’ E-P-A, затоа што рибозомите се движат кон 3’ крајот на иРНК. Местото А ги врзува надоаѓачките тРНК со комплементарен кодон на иРНК. Местото P ја држи тРНК со растечкиот [[полипептид]]ен ланец. Местото Е ја држи тРНК без нејзините аминокиселини. Кога еден аминоацил-тРНК најпрво се врзува со својот совпаѓачки кодон на иРНК, тогаш тој се наоѓа на местото А. Потоа се образува [[пептидна врска]] меѓу аминокиселината на тРНК во местото А и аминокиселината на зафатената тРНК во местото P. Растечкиот полипептиден ланец се пренесува до тРНК во местото А. Се случува транслокација, при што тРНК (сега без аминокиселина) се преместува од местото P во местото Е; тРНК која била во местото А (сега зафатена со полипептиден ланец) се преместува во местото P. тРНК која се наоѓа во местото Е си оди, а друг аминоацил-тРНК влегува во местото А за повторно да се одвива процесот.<ref>{{citeНаведена bookкнига|last=Griffiths|first=Anthony|title=Introduction to Genetic Analysis|year=2008|publisher=W.H. Freeman and Company|location=New York|isbn=978-0-7167-6887-6|pages=335–339|edition=9th|chapter=9}}</ref>
 
По додавањето на новата аминокиселина на ланецот, енергијата добиена од [[хидролиза]]та на [[ГТФ]] врска до [[транслоказа]]та [[EF-G]] (кај [[прокариоти]]) и [[eEF-2]] (кај [[еукариоти]]) го придвижува рибозомот за еден кодон кон 3' крајот. Енергијата потребна за транслација на белковините е значителна. За белковина која содржи n аминокиселини, бројот на високоенергетски фосфатни врски потребни за нјзината транслација изнесува 4n-1. Степенот на транслација е различен: значително е поголем кај прокариотските клетки (и до 17-21 аминокиселински остатоци за секунда) за разлика од еукариотските (до 6-9 аминокиселински остатоци за секунда).<ref>{{Наведено списание |author=Ross JF, Orlowski M |title=Growth-rate-dependent adjustment of ribosome function in chemostat-grown cells of the fungus ''Mucor racemosus'' |journal=J. Bacteriol. |volume=149 |issue=2 |pages=650–3 |year=1982 |month=February |pmid=6799491 |pmc=216554 }}</ref>