Актин: Разлика помеѓу преработките

'''Актин''' — [[Белковинско семејство|семејство]] на [[Глобуларни белковини|глобуларни]] мултифункционални [[белковина|белковини]] (протеини) кои образуваат [[Микрофиламент|микрофиламентимикрофиламент]]и. Се среќава во скоро сите [[Еукариоти|еукариотски клетки]] (единствениот исклучок се сперматозоидите на [[цевчести црви|цевчестите црви]]), каде може да биде присутен во концентрации над 100 [[моларна концентрација|μM]].

Актинот претставува [[Мономер|мономернамономер]]на подединица на два вида на филаменти во [[Клетка|клетките]]: микрофиламенти, кои се една од трите главни компоненти на [[Цитоскелет|цитоскелетотцитоскелет]]от, и тенки филаменти, кои се дел од [[Мускулна контракција|контрактилниот систем]] на [[Мускулно ткиво|мускулните клетки]]. Во клетките може да биде присутен или како слободен мономер, наречен '''G-актин''' (односно глобуларен актин), или како дел од линеарен, полимерен микрофиламент наречен '''F-актин''' (односно филаментозен актин). И двата типа на актин се неопходни за одвивањето на основните клеточни процеси, како што се клеточниот [[мотилитет]] и контракцијата на клетката при [[Делба на клетките|клеточната делба]].

Актинот учествува во мноштво на значајни клеточни процеси, како што се: клеточниот мотилитет, клеточната делба и [[Цитокинеза|цитокинезатацитокинеза]]та, движењето на клеточните [[Органела|органели]] и [[Везикула|везикули]], [[Клеточна сигнализација|клеточната сигнализација]], [[Мускулна контракција|мускулната контракција]], воспоставувањето и одржувањето на [[Меѓуклеточни врски|меѓуклеточните врски (мостови)]] и клеточната форма. Многу од овие процеси се посредувани од екстензивни интеракции помеѓу актинот и [[Клеточна мембрана|клеточните мембрани]].<ref>{{Наведено списание|last=Doherty|first=Gary J.|last2=McMahon|first2=Harvey T.|date=2008|title=Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18573073|journal=Annual Review of Biophysics|volume=37|pages=65–95|doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912|issn=1936-122X|pmid=18573073}}</ref> Кај `рбетниците идентификувани се три главни групи на [[Белковинска изоформа|изоформи]] на актинот: ''алфа'', ''бета'' и ''гама'' актин. Алфа актините, кои се наоѓаат во мускулните ткива, се важна компонента на контрактилниот систем. Бета и гама актините се наоѓаат во повеќето типови на клетки, како компоненти на цитоскелетот и како медијатори на внатрешноклеточниот мотилитет. Се верува дека ваквата разновидност на структури кои може да ги формира актинот, што му овозможува да извршува разновидни функции, е регулирана од врзувањето на [[Тропомиозин|тропомиозиноттропомиозин]]от долж актинските филаменти.<ref>{{Наведено списание|last=Vindin|first=Howard|last2=Gunning|first2=Peter|date=2013-8|title=Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23904035|journal=Journal of Muscle Research and Cell Motility|volume=34|issue=3-4|pages=261–274|doi=10.1007/s10974-013-9355-8|issn=1573-2657|pmc=PMCPMC3843815|pmid=23904035}}</ref>

Способноста на клетката динамички да создава микрофиламенти ѝ овозможува брзо да се реорганизира како одговор на надворешни или внатрешни сигнали; на пример, да ја зголеми апсорпцијата на клеточната мембрана или да ја зголеми [[Клеточна адхезија|клеточната адхезија]] за да формира ткиво. Други [[Ензим|ензимиензим]]и или органели, како што се на пример [[Трепки|трепкитетрепки]]те (цилиите), можат да се закотват за „скелето“ од микрофиламенти за да ја контролираат деформацијата на надворешната клеточна мембрана, што овозможува [[ендоцитоза]] и цитокинеза. Скелето од микрофиламенти може да продуцира движење во клетката, или само по себе или со помош на [[Молекуларен мотор|молекуларни мотори]]. Затоа актинот придонесува за процеси како што се внатрешноклеточниот транспорт на везикули и органели, [[Клеточна миграција|клеточната миграција]] и контракцијата на мускулите. Оттука може да се заклучи дека тој игра улога во процесите како што се [[Ембриогенеза|ембриогенезатаембриогенеза]]та, заздравувањето на раните и инвазивноста на канцерските клетки. Иако актинот не е присутен во [[Прокариоти|прокариотските клетки]], тие имаат протеини кои вршат слична функција.<ref name=":1">{{Наведено списание|last=Gunning|first=Peter W.|last2=Ghoshdastider|first2=Umesh|last3=Whitaker|first3=Shane|last4=Popp|first4=David|last5=Robinson|first5=Robert C.|date=2015-06-01|title=The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25788699|journal=Journal of Cell Science|volume=128|issue=11|pages=2009–2019|doi=10.1242/jcs.165563|issn=1477-9137|pmid=25788699}}</ref> Актинските хомолози кај [[Бактерии|бактериитебактерии]]те и [[Археи|археитеархеи]]те можат да полимеризираат во различни хеликални или линеарни филаменти кои се изградени од една или повеќе нишки. И покрај разликите помеѓу еукариотските актини и нивните прокариотски [[Хомологија (биологија)|хомолози]], тие имаат две заеднички карактеристики: местото за врзување на [[Нуклеотид|нуклеотидотнуклеотид]]от и контактите кои се формираат внатре во нишката.<ref>{{Наведено списание|last=Ghoshdastider|first=Umesh|last2=Jiang|first2=Shimin|last3=Popp|first3=David|last4=Robinson|first4=Robert C.|date=2015-07-28|title=In search of the primordial actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26178194|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=112|issue=30|pages=9150–9151|doi=10.1073/pnas.1511568112|issn=1091-6490|pmc=PMCPMC4522752|pmid=26178194}}</ref>

Актинот за првпат бил експериментално опсервиран во 1887 година од страна на британскиот физиолог [[Вилијам Добинсон Халибуртон]], кој го екстрахирал од мускулно ткиво.<ref>{{Наведено списание|last=Halliburton|first=W. D.|date=1887-8|title=On Muscle-Plasma|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16991477|journal=The Journal of Physiology|volume=8|issue=3-4|pages=133–202|issn=0022-3751|pmc=PMCPMC1485127|pmid=16991477}}</ref> Бидејќи Халибуртон не бил во можност понатаму да ги развие своите наоди, откритието на актинот најчесто се припишува на унгарскиот биохемичар [[Бруно Ференц Штрауб]], кој работел во лабораторијата на [[Алберт Сент-Ѓерѓи]] при Институтот за медицинска хемија на [[Сегедски универзитет|Сегедскиот универзитет]] во [[Унгарија]].

Во 1942 година, Штрауб развил нова техника за [[екстракција]] на мускулни протеини, која му овозможила да изолира големи количества на релативно чист актин. Неговиот метод и до ден денес е во употреба во лабораториите. Алберт Сент-Ѓерѓи претходно веќе ја имал опишано повискозната форма на [[Миозин|миозинотмиозин]]от, добиена со бавна екстракција од мускулно ткиво, како „активиран“ миозин, а бидејќи протеинот на Штрауб ја имал способноста да го создава активирачкиот ефект, тој бил наречен ''актин''. Додавањето на [[Аденозин трифосфат|ATP]] во смесата од двата протеина (наречена актомиозин) предизвикало намалување на [[Вискозност|вискозноставискозност]]а на растворот. Непријателствата во текот на [[Втора светска војна|Втората светска војна]] им оневозможиле на Штрауб и Сент-Ѓерѓи да го објават своето откритие во [[Западен свет|западните]] [[Научно списание|научни списанија]]. Затоа знаењето за актинот се проширило на западот дури по 1945 година, кога научниот труд на Штрауб и Сент-Ѓерѓи бил објавен како додаток во списанието ''Acta Physiologica Scandinavica''.<ref>{{Наведено списание|last=Szent-Gyorgyi|first=A|date=1945|title=Studies on muscle|url=|journal=Acta Physiologica Scandinavica|volume=9 Supp. XXV|pages=}}</ref> Штрауб продолжил да работи на изучување на актинот, па во 1950 година објавил дека актинот има способност да врзе ATP<ref name=":0">{{Наведено списание|last=Straub|first=F. B.|last2=Feuer|first2=G.|date=1989|title=Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2673365|journal=Biochimica Et Biophysica Acta|volume=1000|pages=180–195|issn=0006-3002|pmid=2673365}}</ref> и дека ATP се хидролизира на [[Аденозин дифосфат|ADP]] и [[Фосфат|неоргански фосфат]] во текот на полимеризацијата на актинот во микрофиламенти, кои остануваат врзани за микрофиламентот. Штрауб предложил дека трансформацијата на актин-ATP комплексот во актин-ADP комплекс игра улога во контракцијата на мускулите. Меѓутоа ова тврдење е точно само за [[Мазно мускулно ткиво|мазното мускулно ткиво]], а експериментално било потврдено дури во 2001 година.<ref name=":0" /><ref>{{Наведено списание|last=Bárány|first=M.|last2=Barron|first2=J. T.|last3=Gu|first3=L.|last4=Bárány|first4=K.|date=2001-12-21|title=Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11602582|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=276|issue=51|pages=48398–48403|doi=10.1074/jbc.M106227200|issn=0021-9258|pmid=11602582}}</ref>

[[Примарна структура на белковините|Секвенционирањето]] на актинот било комплетирано во 1973 година, од страна на М. Елзинга и соработниците.<ref name=":2">{{Наведено списание|last=Elzinga|first=M.|last2=Collins|first2=J. H.|last3=Kuehl|first3=W. M.|last4=Adelstein|first4=R. S.|date=1973-9|title=Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4517681|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=70|issue=9|pages=2687–2691|issn=0027-8424|pmid=4517681}}</ref> [[Рендгенска кристалографија|Кристалната структура]] на G-актинот била објавена во 1990 година, од страна на Кабш и соработниците.<ref name=":3">{{Наведено списание|last=Kabsch|first=W.|last2=Mannherz|first2=H. G.|last3=Suck|first3=D.|last4=Pai|first4=E. F.|last5=Holmes|first5=K. C.|date=1990-09-06|title=Atomic structure of the actin:DNase I complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395459|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=37–44|doi=10.1038/347037a0|issn=0028-0836|pmid=2395459}}</ref> Истата година бил предложен модел за структурата на F-актинот, од страна на Холмс и соработниците.<ref>{{Наведено списание|last=Holmes|first=K. C.|last2=Popp|first2=D.|last3=Gebhard|first3=W.|last4=Kabsch|first4=W.|date=1990-09-06|title=Atomic model of the actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395461|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=44–49|doi=10.1038/347044a0|issn=0028-0836|pmid=2395461}}</ref> Во текот на следните години, процедурата на кокристализација со различни протеини била постојано користена, сè додека во 2001 година не бил добиен чист кристал на актин со врзан ADP. Сепак, сè уште не е добиена структура на F-актинот со висока резолуција по пат на рендгенска дифракција. Кристализацијата на F-актинот била можна поради употребата на [[Родамин|родаминскиродамин]]ски конјугат, кој ја спречува полимеризацијата со блокирање на аминокиселинскиот остаток [[Цистеин|cys-374]].<ref name=":4">{{Наведено списание|last=Otterbein|first=L. R.|last2=Graceffa|first2=P.|last3=Dominguez|first3=R.|date=2001-07-27|title=The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11474115|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=293|issue=5530|pages=708–711|doi=10.1126/science.1059700|issn=0036-8075|pmid=11474115}}</ref>

[[Примарна структура на белковините|Аминокиселинската секвенца]] на актинот е една од најсочуваните во споредба со сите други протеини, бидејќи не претрпела многу промени во текот на [[Еволуција|еволуцијатаеволуција]]та. Идентичноста во аминокиселинската секвенца помеѓу човечкиот и квасниот актин е 85%, додека помеѓу човечкиот и актинот на амебата ''Dictyostelium'' таа е 98%.<ref>{{Наведено списание|last=Hanukoglu|first=I.|last2=Tanese|first2=N.|last3=Fuchs|first3=E.|date=1983-02-05|title=Complementary DNA sequence of a human cytoplasmic actin. Interspecies divergence of 3' non-coding regions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6842590|journal=Journal of Molecular Biology|volume=163|issue=4|pages=673–678|issn=0022-2836|pmid=6842590}}</ref> Затоа се смета дека актинот има оптимизирана [[Структура на белковините|структура]].<ref name=":1" /> Актинот може да се смета и за [[ензим]] чија реакција е бавна [[хидролиза]] на [[Аденозин трифосфат|ATP]], а улогата на оваа реакција е да го одржи структурниот интегритет на актинската молекула. Актинската структура се формира по пат на уникатен процес на [[Склопување на белковините|склопување]]. Тој стапува во многу повеќе интеракции од кој било друг протеин, што му овозможува да извршува многу повеќе функции во однос на другите протеини, на секое ниво од клеточниот живот.<ref name=":1" /> [[Миозин|Миозинот]]от е пример за протеин кој се врзува за актинот. Друг пример е [[Вилин|вилинотвилин]]от, кој може да го „ткае“ актинот во снопови или да ги сече актинските филаменти, во зависност од концентрацијата на [[Калциум|Ca⁺⁺]] катјоните во околината.<ref name=":6">{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=54vSCCv33pYC&redir_esc=y|title=Biología celular|last=Maillet|first=Marc|date=2002|publisher=Elsevier España|isbn=9788445811054|language=es}}</ref>

Актинот е еден од најзастапените протеини во [[Еукариоти|еукариотските клетки]], и е распространет низ целата [[цитоплазма]].<ref name=":6" /> Во [[Миоцит|миоцититемиоцит]]ите, актинот сочинува околу 20% од вкупната протеинска маса, а во другите типови на клетки оваа вредност изнесува помеѓу 1% и 5%. Постојат повеќе типови на актин, бидејќи [[Ген|генитеген]]ите кои кодираат за актин претставуваат цела [[Генска фамилија|генска фамилија]] (кај растенијата оваа фамилија содржи повеќе од 60 елементи, вклучувајќи гени и [[Псевдоген|псевдогенипсевдоген]]и, додека кај човекот таа содржи повеќе од 30 елементи).<ref name=":1" /><ref>{{Наведено списание|last=Ponte|first=P.|last2=Gunning|first2=P.|last3=Blau|first3=H.|last4=Kedes|first4=L.|date=1983-10|title=Human actin genes are single copy for alpha-skeletal and alpha-cardiac actin but multicopy for beta- and gamma-cytoskeletal genes: 3' untranslated regions are isotype specific but are conserved in evolution|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6646124|journal=Molecular and Cellular Biology|volume=3|issue=10|pages=1783–1791|issn=0270-7306|pmid=6646124}}</ref> Ова значи дека генетската информација на секоја единка содржи инструкции кои создаваат повеќе варијанти на актинот (наречени [[Белковинска изоформа|изоформи]]), кои имаат нешто поразлични функции. Еукариотските организми вршат [[Генска експресија|експресија]] на различни гени чии продукти се: α-актин, кој е дел од контрактилните структури; β-актин, кој се наоѓа во експанзиониот раб на клетките кои ја користат проекцијата на своите клеточни структури како начин за подвижност; и γ-актин, кој се наоѓа во филаментите на стрес влакната.<ref name=":10">{{Наведена книга|title=Molecular Cell Biology|last=Scott MP, Lodish HF, Berk A, Kaiser C, Krieger M, Bretscher A, Ploegh H, Amon A|first=|publisher=W. H. Freeman|year=2012|isbn=978-1-4292-3413-9|location=San Francisco|pages=}}</ref> Актинот има свои хомолози и во другите домени на животот; кај [[Бактерии|бактериитебактерии]]те тоа е протеинот [[MreB]] (скратеница од [[Англиски јазик|англ.]], Murein region ‘e’ B), кој е способен да полимеризира во микрофиламенти;<ref name=":1" /><ref name=":5" /> додека кај [[Археи|археитеархеи]]те тоа е протеинот ТаО583, кој е посличен со еукариотскиот актин.<ref>{{Наведено списание|last=Hara|first=Futoshi|last2=Yamashiro|first2=Kan|last3=Nemoto|first3=Naoki|last4=Ohta|first4=Yoshinori|last5=Yokobori|first5=Shin-ichi|last6=Yasunaga|first6=Takuo|last7=Hisanaga|first7=Shin-ichi|last8=Yamagishi|first8=Akihiko|date=2007-3|title=An actin homolog of the archaeon Thermoplasma acidophilum that retains the ancient characteristics of eukaryotic actin|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17189356|journal=Journal of Bacteriology|volume=189|issue=5|pages=2039–2045|doi=10.1128/JB.01454-06|issn=0021-9193|pmc=PMCPMC1855749|pmid=17189356}}</ref>

Клеточниот актин има две форми: мономерни глобули, наречени G-актин, и полимерни филаменти, наречени F-актин (т.е. филаменти составени од повеќе G-актински мономери). F-актинот, исто така, може да се опише како микрофиламент. Две паралелни нишки од F-актин мора да ротираат за 166 степени за да можат да лежат точно една врз друга. На овој начин се создава структурата на двоен хеликс на микрофиламентите од [[Цитоскелет|цитоскелетотцитоскелет]]от. Микрофиламентите имаат дијаметар од приближно 7 &nbsp;nm, а хеликсот се повторува на секои 37 &nbsp;nm. Секоја актинска молекула врзува молекула на ADP или ATP, која пак е врзана за [[Магнезиум|Mg⁺⁺]] катјон. Споредено со сите можни комбинации, најчестите форми на актин се ATP-G-актин и ADP-F-актин.<ref name=":7">{{Наведено списание|last=Graceffa|first=Philip|last2=Dominguez|first2=Roberto|date=2003-09-05|title=Crystal structure of monomeric actin in the ATP state. Structural basis of nucleotide-dependent actin dynamics|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12813032|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=278|issue=36|pages=34172–34180|doi=10.1074/jbc.M303689200|issn=0021-9258|pmid=12813032}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Reisler|first=E.|date=1993-2|title=Actin molecular structure and function|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8448029|journal=Current Opinion in Cell Biology|volume=5|issue=1|pages=41–47|issn=0955-0674|pmid=8448029}}</ref>

Сликите добиени од [[Скенирачки електронски микроскоп|скенирачки електронски микроскоп]] покажуваат дека G-актинот има глобуларна структура; сепак, [[Рендгенска кристалографија|рендгенската кристалографија]] покажува дека секоја од овие глобули се состои од два лобуса разделени со расцеп (пукнатина). Оваа структура го претставува „ATP-азниот склоп“, кој е центарот на ензимската [[катализа]] која врзува ATP и Mg⁺⁺. Овој склоп е сочуван структурен мотив, а се среќава и кај другите протеини кои стапуваат во интеракција со трифосфатни [[Нуклеотид|нуклеотидинуклеотид]]и.<ref>{{Наведена мрежна страница|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/cddsrv.cgi?uid=28896|title=NCBI CDD CDD Conserved Protein Domain ACTIN|work=www.ncbi.nlm.nih.gov|accessdate=2019-03-15}}</ref> G-актинот е функционален само ако содржи ATP или ADP во својата пукнатина, а формата која преовладува во клетките е онаа која врзува ATP.<ref name=":7" />

[[Податотека:G-actin subdomains.png|мини|449x449пкс|Модел на лента на актин изолиран од мускулно ткиво на зајак, според Грасефа и Домингез, 2003. На сликата можат да се забележат N- и C-терминалите, четирите поддомени и местото за врзување на ATP. Молекулата е ориентирана по конвенцијата според која шилестиот крај (- крај) се наоѓа горе, а бодликавиот крај (+ крај) се наоѓа доле. ]]

Кристалографскиот модел на актин добиен од Кабш е најчесто употребуваниот во структурните студии, бидејќи бил првиот кој бил прочистен. G-актинот кристализиран од Кабш има големина од околу 67 x 40 x 37 [[Ангстрем|Å]], [[Молекуларна маса|молекуларна маса]] од 41,785 [[Далтон (единица)|Da]] и [[Изоелектрична точка|изоелектрична точка]] од 4,8. Неговиот [[Електричен полнеж|нето полнеж]], при [[Водороден показател|pH]] = 7, изнесува -7.<ref name=":2" /><ref name=":8">{{Наведено списание|last=Collins|first=J. H.|last2=Elzinga|first2=M.|date=1975-08-10|title=The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1150665|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=250|issue=15|pages=5915–5920|issn=0021-9258|pmid=1150665}}</ref>

Комплетната [[Примарна структура на белковините|пептидна секвенца]] на G-актинот првпат била утврдена во 1973 година, од страна на Елзинга и соработниците. Таа се состои од 374 [[Аминокиселина|аминокиселински]] остатоци. N-терминалот има изразено [[Киселина|кисел]] карактер и започнува со ацетилиран [[Аспарагинска киселина|аспартатен]] остаток, каде е ацетилирана амино групата. C-терминалот има [[База (хемија)|алкален]] карактер и се состои од [[фенилаланин]] кој му претходи во секвенцата на [[Цистеин|цистеинскицистеин]]ски остаток, кој има одреден степен на функционална значајност. Двата краја се наоѓаат во непосредна близина во рамките на поддоменот I. На позиција 73 се наоѓа невообичаениот [[Хистидин|''N''_T-метилхистидински]] остаток.<ref name=":8" />

Најзабележителната суперсекундарна структура кај актинот е [[Бета плоча|бета плоча]] составена од пет бета нишки, кои се организирани во β-меандра и β-α-β единица со насока на часовникот. Оваа суперсекундарна структура ја има во двата актински домени, што сугерира дека протеинот настанал како резултат на генска дупликација.<ref name=":3" />

Класичниот опис на F-актинот гласи дека тој претставува филаментозна структура која може да се смета како едноверижен леворотирачки хеликс, со ротација од 166° околу хеликсната оска и аксијална транслација од 27,5 Å, или како едноверижен декстроротирачки хеликс, со накрсно растојание од 350-380 Å, каде секој актин е опкружен со четири други актини. Симетријата на актинскиот полимер кај 2,17 подединици при едно свртување на хеликсот е некомпатибилна со формирањето на [[Кристал|кристаликристал]]и, што е единствено можно со симетрија од точно 2, 3, 4 или 6 подединици при едно свртување. Затоа треба да се конструираат модели кои ги објаснуваат овие аномалии со употреба на податоци од [[Електронски микроскоп|електронска микроскопија]], [[Криоелектронска микроскопија|криоелектронска микроскопија]], кристализација на димери во различни положби и [[Рендгенска кристалографија|дифракција на рендгенски зраци]].<ref name=":5" /><ref name=":9" /> Треба да се нагласи дека не е точно да се зборува за „структура“ кај една толку динамична молекула како што е актинскиот филамент. Во реалноста станува збор за различни структурни состојби, кај кои вредноста на аксијалната транслација останува константна на 27,5 Å, додека податоците за ротацијата на подединицата покажуваат значителна варијабилност, со поместувања до 10% од нејзината оптимална положба, која најчесто се набљудува. Некои протеини, како што е [[Кофилин|кофилиноткофилин]]от, се чини дека го зголемуваат аголот на свртување, но ова може да се толкува како воспоставување на различни структурни состојби. Овие може да бидат значајни во процесот на полимеризација.<ref name=":13">{{Наведено списание|last=Reisler|first=Emil|last2=Egelman|first2=Edward H.|date=2007-12-14|title=Actin structure and function: what we still do not understand|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17965017|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=282|issue=50|pages=36133–36137|doi=10.1074/jbc.R700030200|issn=0021-9258|pmid=17965017}}</ref>

Што се однесува на вредностите на радиусотполупречникот на свртување и дебелината на филаментите, постои помала согласност: додека првите модели измериле должина од 25 Å, поновите кристалографски податоци, поддржани од криоелектронска микроскопија, наведуваат должина од 23,7 Å. Овие истражувања ги имаат идентификувано контактните точки помеѓу мономерите. Некои се формираат со единици на истиот синџир, помеѓу „бодликавиот“ крај на еден мономер и „шилестиот“ крај на следниот мономер. Мономерите од соседните синџири прават латерални (странични) контакти преку проекции од поддоменот IV, каде најважните проекции се оние формирани од C-терминалот и хидрофобната врска формирана од три тела кои ги вклучуваат аминокиселинските остатоци 39-42, 201-203 и 286. Овој модел сугерира дека филаментот е изграден од мономери во формација на „плоча“, во која поддомените се свртуваат околу себе. Оваа форма, исто така, се среќава и кај бактерискиот актински хомолог [[MreB]].<ref name=":5" />

F-актинскиот полимер се смета дека има структурен поларитет поради фактот што сите подединици на микрофиламентот се насочени кон истиот крај. Одовде конвенцијата за именување: крајот што поседува актинска подединица чие место за врзување на ATP е изложено се нарекува „(-) крај“, додека спротивниот крај, каде местото за врзување на ATP е насочено кон соседниот мономер, се нарекува „(+) крај“.<ref name=":10" /> Термините „шилест“ и „бодликав“, кои се однесуваат на двата краја на микрофиламентите, произлегуваат од нивниот изглед под [[Преносна електронска микроскопија|преносна електронска микроскопија]], кога примероците се испитуваат после техника на подготовка наречена „декорација“. Овој метод се состои од додавање на [[Миозин|миозинскимиозин]]ски S1 фрагменти на ткиво кое е фиксирано со [[Танинска киселина|танинска киселина]]. Овој миозин формира поларни врски со актинските мономери, што доведува до конфигурација која изгледа како стрела со перјаница долж нејзината оска, каде оската е актинот, а перјаницата е миозинот. Според оваа логика, крајот на микрофиламентот кој нема протрудирачки миозин е наречен врвот на стрелата (- крај), а другиот крај е бодликавиот крај (+ крај).<ref>{{Наведено списание|last=Begg|first=D. A.|last2=Rodewald|first2=R.|last3=Rebhun|first3=L. I.|date=1978-12|title=The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/569662|journal=The Journal of Cell Biology|volume=79|issue=3|pages=846–852|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2110270|pmid=569662}}</ref> S1 фрагментот е составен од домените на главата и вратот на миозинот II. Во физиолошки услови, G-актинот (мономерна форма) се трансформира во F-актин (полимерна форма) со помош на ATP, каде улогата на ATP е од суштинско значење.

Хеликалниот F-актински филамент кој се наоѓа во мускулите содржи и молекула на [[тропомиозин]], кој претставува протеин долг 40 &nbsp;nm, обвиткан околу F-актинскиот хеликс.<ref name=":9" /> За време на фазата на релаксација, тропомиозинот ги покрива активните места на актинот, така што интеракцијата помеѓу актинот и миозинот не може да се одвива за да се создаде мускулна контракција. Постојат и други протеински молекули врзани за тропомиозинската нишка, а тоа се [[Тропонин|тропонинитетропонин]]ите, кои имаат три полимери: [[тропонин I]], [[тропонин T]] и [[тропонин C]].<ref name=":25">{{Наведена книга|title=Textbook of medical physiology|last=Hall|first=JE|publisher=Elsevier Saunders|year=2006|isbn=978-0-7216-0240-0|location=St. Louis, Mo|pages=76}}</ref>

За правилно склопување на актинот потребен е CCT (скратеница од [[англ.]] '''C'''haperonin '''c'''ontaining '''T'''cp-1), кој е група II цитозолен [[шаперонин]]. CCT е изграден од двоен прстен кој се состои од осум различни подединици (хетерооктамер) и се разликува од другите шаперонини, особено од неговиот [[Археи|архејски]] хомолог [[GroEL]], по тоа што не бара присуство на кошаперон за „капак“ над централната каталитичка празнина. Супстратите се врзуваат за CCT преку специфични домени. Порано се сметало дека CCT стапува во интеракција само со актинот и [[Тубулин|тубулиноттубулин]]от, но најновите студии покажале дека тој стапува во интеракција со голем број на полипептиди. Тој дејствува по пат на ATP-зависни конформациски промени, за кои повремено се потребни неколку круга на ослободување и катализа со цел да се заврши реакцијата.<ref>{{Наведено списание|last=Stirling|first=Peter C.|last2=Cuéllar|first2=Jorge|last3=Alfaro|first3=Gabriel A.|last4=El Khadali|first4=Fatima|last5=Beh|first5=Christopher T.|last6=Valpuesta|first6=José M.|last7=Melki|first7=Ronald|last8=Leroux|first8=Michel R.|date=2006-03-17|title=PhLP3 modulates CCT-mediated actin and tubulin folding via ternary complexes with substrates|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16415341|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=281|issue=11|pages=7012–7021|doi=10.1074/jbc.M513235200|issn=0021-9258|pmid=16415341}}</ref>

Актинот е [[Аденозинтрифосфатаза|ATPаза]], односно [[ензим]] кој [[Хидролиза|хидролизира]] ATP. Оваа група на ензими се карактеризираат со мала брзина на каталитичката реакција. Познато е дека оваа ATPаза е „активна“, т.е. нејзината брзина се зголемува за околу 40.000 пати кога актинот е дел од филамент.<ref name=":13" /> Референтната вредност за оваа брзина на хидролиза во идеални услови е околу 0,3 s^-1−1. Неорганскиот фосфат останува врзан за актинот, веднаш до ADP молекулата, релативно долго време, сè додека не се ослободи кооперативно од внатрешноста на филаментот.<ref name=":14">{{Наведено списание|last=Vavylonis|first=Dimitrios|last2=Yang|first2=Qingbo|last3=O'Shaughnessy|first3=Ben|date=2005-06-14|title=Actin polymerization kinetics, cap structure, and fluctuations|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15939882|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=102|issue=24|pages=8543–8548|doi=10.1073/pnas.0501435102|issn=0027-8424|pmc=PMCPMC1150824|pmid=15939882}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Katkar|first=Harshwardhan H.|last2=Davtyan|first2=Aram|last3=Durumeric|first3=Aleksander E. P.|last4=Hocky|first4=Glen M.|last5=Schramm|first5=Anthony C.|last6=De La Cruz|first6=Enrique M.|last7=Voth|first7=Gregory A.|date=2018-10-16|title=Insights into the Cooperative Nature of ATP Hydrolysis in Actin Filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30249402|journal=Biophysical Journal|volume=115|issue=8|pages=1589–1602|doi=10.1016/j.bpj.2018.08.034|issn=1542-0086|pmc=PMCPMC6260209|pmid=30249402}}</ref>

Точните молекуларни детали на каталитичкиот механизам сè уште не се потполно разјаснети. Иако има многу дебати на ова прашање, се чини сигурно дека „затворената“ конформација е потребна за хидролиза на ATP, а се смета дека аминокиселинските остатоци кои се вклучени во овој процес се придвижуваат на соодветното растојание.<ref name=":13" /> [[Глутаминска киселина|Глутаминската киселина]] Glu137 е еден од клучните остатоци и се наоѓа во поддоменот I. Нејзината функција е да ја врзе молекулата на вода која [[Нуклеофил|нуклеофилнонуклеофил]]но ја напаѓа γ-фосфатната врска на ATP, додека нуклеотидот е силно врзан за поддомените III и IV. Бавноста на каталитичкиот процес се должи на големото растојание и искривената положба на молекулата на вода во однос на реактантот. Многу е веројатно дека конформационата промена меѓу G и F формите на актинот, како резултат на ротација на домените, го поместува остатокот Glu137 поблиску, овозможувајќи ја хидролизата на ATP. Овој модел сугерира дека полимеризацијата и функцијата на ATPазата веднаш стануваат независни една од друга.<ref name=":5" /><ref name=":9" /> Трансформацијата од „отворена“ во „затворена“ состојба помеѓу G и F формите на актинот и нејзините импликации на релативното придвижување на неколку клучни остатоци се карактеризирани во [[Молекуларна динамика|молекуларната динамика]] и [[QM/MM]] симулациите.<ref>{{Наведено списание|last=McCullagh|first=Martin|last2=Saunders|first2=Marissa G.|last3=Voth|first3=Gregory A.|date=2014-09-17|title=Unraveling the mystery of ATP hydrolysis in actin filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25181471|journal=Journal of the American Chemical Society|volume=136|issue=37|pages=13053–13058|doi=10.1021/ja507169f|issn=1520-5126|pmc=PMCPMC4183606|pmid=25181471}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Saunders|first=Marissa G.|last2=Voth|first2=Gregory A.|date=2011-10-14|title=Water molecules in the nucleotide binding cleft of actin: effects on subunit conformation and implications for ATP hydrolysis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21856312|journal=Journal of Molecular Biology|volume=413|issue=1|pages=279–291|doi=10.1016/j.jmb.2011.07.068|issn=1089-8638|pmid=21856312}}</ref>

[[Квасец|Квасните габи]] имаат само еден [[ген]] кој кодира за актин, но посложените еукариоти обично вршат [[Генска експресија|експресија]] на неколку изоформи на актинот, кои ги кодира фамилија на сродни гени. [[Цицачи|Цицачите]]те имаат најмалку шест актински изоформи кодирани од одделни гени,<ref>{{Наведено списание|last=Vandekerckhove|first=J.|last2=Weber|first2=K.|date=1978-12-25|title=At least six different actins are expressed in a higher mammal: an analysis based on the amino acid sequence of the amino-terminal tryptic peptide|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/745245|journal=Journal of Molecular Biology|volume=126|issue=4|pages=783–802|issn=0022-2836|pmid=745245}}</ref> кои се поделени во три класи врз основа на нивните [[Изоелектрична точка|изоелектрични точки]]: алфа, бета и гама. Алфа актините, најчесто, се среќаваат во мускулното ткиво, додека бета и гама изоформите се наоѓаат во немускулните клетки. Иако аминокиселинските секвенци и ''in vitro'' својствата на овие изоформи се многу слични, тие не можат да бидат заменети една за друга во ''in vivo'' услови.<ref>{{Наведено списание|last=Khaitlina|first=S. Y.|date=2001|title=Functional specificity of actin isoforms|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11061563|journal=International Review of Cytology|volume=202|pages=35–98|issn=0074-7696|pmid=11061563}}</ref>

Типичниот ген за актин има околу 100-нуклеотиден 5’ UTR (aнгл. ''5′ untranslated region:'' [[5’-нетранслатирана област]]), 1200-нуклеотиден транслатиран регион и 200-нуклеотиден 3’ UTR (aнгл. ''3′ untranslated region'': [[3’-нетранслатирана област]]). Повеќето актински гени поседуваат [[Интрон|интрониинтрон]]и.

Сите несферични прокариоти поседуваат гени кои кодираат хомолози на актинот (како што е [[MreB]]). Овие гени изгледа дека се важни за одржување на формата на прокариотската клетка. Генот ParM, кој се наоѓа во [[Плазмид|плазмидитеплазмид]]ите, кодира за протеин сличен на актинот чија полимерна форма е динамички нестабилна, а има особина да изврши раздвојување на плазмидската [[ДНК]] во клетките-ќерки за време на клеточната делба. Овој механизам на раздвојување на плазмидската ДНК е аналоген на улогата на [[Микротубула|микротубулите]] во процесот на [[митоза]] кај еукариотите.<ref>{{Наведено списание|last=Garner|first=Ethan C.|last2=Campbell|first2=Christopher S.|last3=Weibel|first3=Douglas B.|last4=Mullins|first4=R. Dyche|date=2007-03-02|title=Reconstitution of DNA segregation driven by assembly of a prokaryotic actin homolog|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17332412|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=315|issue=5816|pages=1270–1274|doi=10.1126/science.1138527|issn=1095-9203|pmc=PMCPMC2851738|pmid=17332412}}</ref>

Факторите за нуклеација се неопходни за да се стимулира полимеризацијата на актинот. Еден таков фактор за нуклеација е [[Arp2/3 комплекс|Arp2/3 комплексот]]от, кој имитира димер на G-актинот, со цел да ја стимулира нуклеацијата (или формирањето на првиот тример) на мономерниот G-актин. Комплексот Arp2/3 се врзува и за актински филаменти под агол од 70°, за да поттикне формирање на нови актински гранки од веќе постоечките актински филаменти. Arp2/3-посредуваната нуклеација е неопходна за одвивањето на насочената клеточна миграција.<ref>{{Наведено списание|last=Suraneni|first=Praveen|last2=Fogelson|first2=Ben|last3=Rubinstein|first3=Boris|last4=Noguera|first4=Philippe|last5=Volkmann|first5=Niels|last6=Hanein|first6=Dorit|last7=Mogilner|first7=Alex|last8=Li|first8=Rong|date=2015-03-01|title=A mechanism of leading-edge protrusion in the absence of Arp2/3 complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25568333|journal=Molecular Biology of the Cell|volume=26|issue=5|pages=901–912|doi=10.1091/mbc.E14-07-1250|issn=1939-4586|pmc=PMCPMC4342026|pmid=25568333}}</ref>

Растот на актинските филаменти го регулираат [[Тимозин|тимозиноттимозин]]от и [[Профилин|профилинотпрофилин]]от. Тимозинот се врзува за G-актинот за да го ублажи процесот на полимеризација, додека профилинот се врзува за G-актинот за да изврши размена на ADP за ATP, поттикнувајќи го на тој начин додавањето на мономери кон бодликавиот, односно (+), крај на F-актинските филаменти.

F-актинот е истовремено јак и динамичен. За разлика од другите видови на [[Полимер|полимериполимер]]и, како што е [[ДНК]], чии составни делови се врзани меѓу себе со јаки [[Ковалентна врска|ковалентни врски]], мономерите на актинските филаменти се врзани со послаби, нековалентни врски. Проблемот на малата јачина на овие врски е решен со формирање на латерални врски со соседните мономери. Од друга страна, предноста на слабите врски е што краевите на филаментите се динамични, па можат лесно да ослободат или да инкорпорираат мономер. Ова значи дека филаментите можат брзо да се реорганизираат и, на тој начин, да ја променат клеточната структура како одговор на одредени надворешни сигнали. Овој процес, заедно со биохемискиот механизам кој го покренува, е познат како „динамика на агрегација“.<ref>{{Наведена книга|title=Chapter 16: The cytoskeleton. Molecular biology of the cell|last=Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P|first=|publisher=Garland Science|year=2002|isbn=978-0-8153-3218-3|location=New York|pages=907–982}}</ref>

Проучувањата кои се фокусираат на акумулацијата и губењето на подединиците на микрофиламентите се изведуваат ''[[In vitro|in vitro]]'' (т.е. во лабораторија, а не на клеточни системи), бидејќи полимеризацијата на така добиениот актин доведува до создавање на истиот F-актин како оној што се создава ''[[In vivo|in vivo]]''. Процесот ''in vivo'' е контролиран од мноштво на различни протеини, со цел да ги задоволи клеточните потреби, па затоа е тешко да се изучува во овие услови.<ref>{{Наведено списание|last=Kawamura|first=M.|last2=Maruyama|first2=K.|date=1970-3|title=Electron microscopic particle length of F-actin polymerized in vitro|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5463781|journal=Journal of Biochemistry|volume=67|issue=3|pages=437–457|issn=0021-924X|pmid=5463781}}</ref>

* [[Профилин|'''Профилинот''']] е протеин со молекулска маса од 15 kDa, кој, исто така, се врзува за G-актин-ATP или G-актин-ADP во однос 1:1.<ref>{{Наведено списание|last=Schutt|first=C. E.|last2=Myslik|first2=J. C.|last3=Rozycki|first3=M. D.|last4=Goonesekere|first4=N. C.|last5=Lindberg|first5=U.|date=1993-10-28|title=The structure of crystalline profilin-beta-actin|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8413665|journal=Nature|volume=365|issue=6449|pages=810–816|doi=10.1038/365810a0|issn=0028-0836|pmid=8413665}}</ref> Неговата функција е да ја олесни замената на ADP нуклеотидот за ATP. Исто така игра улога и во други клеточни функции, како што е врзувањето на [[Пролин|пролинскитепролин]]ските повторувања кај другите протеини или врзувањето на липиди кои дејствуваат како [[Систем на секундарен гласник|секундарни гласници]].<ref>{{Наведено списание|last=Witke|first=W.|last2=Podtelejnikov|first2=A. V.|last3=Di Nardo|first3=A.|last4=Sutherland|first4=J. D.|last5=Gurniak|first5=C. B.|last6=Dotti|first6=C.|last7=Mann|first7=M.|date=1998-02-16|title=In mouse brain profilin I and profilin II associate with regulators of the endocytic pathway and actin assembly|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9463375|journal=The EMBO journal|volume=17|issue=4|pages=967–976|doi=10.1093/emboj/17.4.967|issn=0261-4189|pmc=PMCPMC1170446|pmid=9463375}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Carlsson|first=L.|last2=Nyström|first2=L. E.|last3=Sundkvist|first3=I.|last4=Markey|first4=F.|last5=Lindberg|first5=U.|date=1977-09-25|title=Actin polymerizability is influenced by profilin, a low molecular weight protein in non-muscle cells|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/563468|journal=Journal of Molecular Biology|volume=115|issue=3|pages=465–483|issn=0022-2836|pmid=563468}}</ref>

* '''[[Гелсолин|Гелсолинот]]от''' и '''[[Кофилин|кофилиноткофилин]]от''' се протеини кои се врзуваат за актинот за да ја регулираат должината на микрофиламентите. Тоа го прават со нивно „сечење“, со што се создаваат нови активни краеви за полимеризација. На пример, ако микрофиламент со два краја се пресече двапати, ќе настанат три нови микрофиламенти со шест краеви. Принципот на функционирање на овие протеини е преку нивно врзување за одреден актински мономер во склоп на полимерот и менување на неговата конформација. Менувањето на конформацијата на мономерот предизвикува раскинување на микрофиламентот на тоа место, додека гелсолинот/кофилинот останува врзан за новосоздадениот (+) крај. Ова има ефект да го спречи додавањето или размената на нови G-актински подединици. Истовремено се поттикнува деполимеризацијата, бидејќи (-) краевите не се врзани за друга молекула.<ref>{{Наведено списание|last=Southwick|first=F. S.|date=2000-06-20|title=Gelsolin and ADF/cofilin enhance the actin dynamics of motile cells|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10860951|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=97|issue=13|pages=6936–6938|issn=0027-8424|pmid=10860951}}</ref>

* '''[[CapZ]]''' и '''[[тропомодулин]]''' се протеини кои се врзуваат и ги покриваат краевите на F-актинот за да ги стабилизираат. CapZ се врзува за (+) краевите во зависност од клеточните нивоа на [[калциум]]/[[калмодулин]]. Овие нивоа зависат од надворешните и внатрешните клеточни сигнали кои се вклучени во регулацијата на биолошките функции.<ref>{{Наведено списание|last=Caldwell|first=J. E.|last2=Heiss|first2=S. G.|last3=Mermall|first3=V.|last4=Cooper|first4=J. A.|date=1989-10-17|title=Effects of CapZ, an actin capping protein of muscle, on the polymerization of actin|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2557904|journal=Biochemistry|volume=28|issue=21|pages=8506–8514|issn=0006-2960|pmid=2557904}}</ref> Тропомодулинот се врзува за (-) краевите и има улога да го стабилизира F-актинот во [[Миофибрил|миофибрилитемиофибрил]]ите.<ref>{{Наведено списание|last=Weber|first=A.|last2=Pennise|first2=C. R.|last3=Babcock|first3=G. G.|last4=Fowler|first4=V. M.|date=1994-12|title=Tropomodulin caps the pointed ends of actin filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7798317|journal=The Journal of Cell Biology|volume=127|issue=6 Pt 1|pages=1627–1635|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2120308|pmid=7798317}}</ref>

* '''[[Arp2/3 комплекс|Arp2/3 комплексот]]от''' се среќава во сите еукариотски организми.<ref>{{Наведено списание|last=Mullins|first=R. D.|last2=Pollard|first2=T. D.|date=1999-4|title=Structure and function of the Arp2/3 complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10322212|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=9|issue=2|pages=244–249|issn=0959-440X|pmid=10322212}}</ref> Тој е составен од седум подединици, од кои некои имаат топологија која е јасно поврзана со нивната биолошка функција: две подединици, ARP2 и ARP3, имаат структура која е многу слична на структурата на актинските мономери.<ref>{{Наведено списание|last=Robinson|first=R. C.|last2=Turbedsky|first2=K.|last3=Kaiser|first3=D. A.|last4=Marchand|first4=J. B.|last5=Higgs|first5=H. N.|last6=Choe|first6=S.|last7=Pollard|first7=T. D.|date=2001-11-23|title=Crystal structure of Arp2/3 complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11721045|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=294|issue=5547|pages=1679–1684|doi=10.1126/science.1066333|issn=0036-8075|pmid=11721045}}</ref> Ваквата хомологија им овозможува на двете подединици да делуваат како нуклеациони агенси во полимеризацијата на G-актинот и F-актинот. Овој комплекс е исто така важен и кај посложените процеси, како што е градењето на дендритичните актински структури и анастомозите (повторно поврзување на две разгранувачки структури кои претходно биле споени).<ref>{{Наведено списание|last=Machesky|first=L. M.|last2=Gould|first2=K. L.|date=1999-2|title=The Arp2/3 complex: a multifunctional actin organizer|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10047519|journal=Current Opinion in Cell Biology|volume=11|issue=1|pages=117–121|issn=0955-0674|pmid=10047519}}</ref>

Постојат голем број на [[Токсин|токсинитоксин]]и кои интерферираат со актинската динамика; или со спречување на неговата полимеризација (латрункулин и цитохаласин D) или со спречување на неговата деполимеризација (фалоидин):

* [[Латрункулин]] е токсин кој го создаваат [[Сунѓери|сунѓеритесунѓери]]те, а делува така што се врзува за G-актинот и го спречува да се инкорпорира во составот на микрофиламентите.<ref>{{Наведено списание|last=Morton|first=W. M.|last2=Ayscough|first2=K. R.|last3=McLaughlin|first3=P. J.|date=2000-6|title=Latrunculin alters the actin-monomer subunit interface to prevent polymerization|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10854330|journal=Nature Cell Biology|volume=2|issue=6|pages=376–378|doi=10.1038/35014075|issn=1465-7392|pmid=10854330}}</ref>

* [[Фалоидин|Фалоидинот]]от е токсин кој се наоѓа во отровната печурка ''[[Amanita phalloides]]''. Тој се врзува за интерфејсот помеѓу соседните актински мономери во F-актинот, спречувајќи ја на тој начин неговата деполимеризација.<ref name=":15" />

Актинот формира филаменти (F-актин или [[Микрофиламент|микрофиламентимикрофиламент]]и) кои се основни елементи на еукариотскиот [[цитоскелет]], а се способни да подлежат на многу брза динамика на полимеризација и деполимеризација. Во повеќето клетки, актинските филаменти градат големи мрежи кои се неопходни за одвивање на клучни клеточни функции:<ref>{{Наведено списание|last=Huber|first=F.|last2=Schnauß|first2=J.|last3=Rönicke|first3=S.|last4=Rauch|first4=P.|last5=Müller|first5=K.|last6=Fütterer|first6=C.|last7=Käs|first7=J.|date=2013-1|title=Emergent complexity of the cytoskeleton: from single filaments to tissue|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24748680|journal=Advances in Physics|volume=62|issue=1|pages=1–112|doi=10.1080/00018732.2013.771509|issn=0001-8732|pmc=PMCPMC3985726|pmid=24748680}}</ref>

* Во [[Животно|животинските]] [[Мускулна клетка|мускулни клетки]], актинот има улога на скеле за кое се врзуваат [[Миозин|миозинскитемиозин]]ските молекули кои ја генерираат силата неопходна за мускулната контракција.

Актинот се среќава и во [[Цитоплазма|цитоплазматацитоплазма]]та и во [[Клеточно јадро|јадрото]] на клетката.<ref name=":26">{{Наведено списание|last=Grummt|first=Ingrid|date=2006-4|title=Actin and myosin as transcription factors|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16495046|journal=Current Opinion in Genetics & Development|volume=16|issue=2|pages=191–196|doi=10.1016/j.gde.2006.02.001|issn=0959-437X|pmid=16495046}}</ref> Неговата локација во клетката е регулирана од патиштата за [[Пренос на сигнали (биологија)|пренос на сигнали]] на клеточната мембрана, кои ги интегрираат сите стимули кои клетката ги прима, и како одговор на нив влијаат на реконструкцијата на актинската мрежа.

Микрофиламентите се вклучени во движењето на сите подвижни клетки, вклучувајќи ги и немускулните типови на клетки,<ref>{{Наведено списание|last=Timothy J. Mitchison|last2=Theriot|first2=Julie A.|date=1991-07|title=Actin microfilament dynamics in locomoting cells|url=https://www.nature.com/articles/352126a0|journal=Nature|language=en|volume=352|issue=6331|pages=126–131|doi=10.1038/352126a0|issn=1476-4687}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Jacobson|first=Ken|last2=Julie A. Theriot|last3=Ishihara|first3=Akira|last4=Lee|first4=Juliet|date=1993-03|title=Principles of locomotion for simple-shaped cells|url=https://www.nature.com/articles/362167a0|journal=Nature|language=en|volume=362|issue=6416|pages=167–171|doi=10.1038/362167a0|issn=1476-4687}}</ref> а супстанците кои ја нарушуваат организацијата на F-актинот (како што се [[Цитохаласин|цитохаласинитецитохаласин]]ите) влијаат на активноста на овие клетки. Актинот сочинува 2% од вкупната протеинска содржина на [[Хепатоцит|хепатоцититехепатоцит]]ите, 10% на [[Фибробласт|фибробластитефибробласт]]ите, 15% на [[Амеба|амебите]], и дури 50 - 80% во активираните [[Крвни плочки|тромбоцити]].<ref>{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=l_X1vOPyyl4C&redir_esc=y|title=Trombocitopenias|last=Pujol-Moix|date=2001-11|publisher=Elsevier España|isbn=9788481745955|language=es}}</ref> Постојат неколку различни типови на актин, со мали разлики во структурата и функцијата. На пример, α-актинот се наоѓа исклучиво во [[Мускулно влакно|мускулните влакна]], додека β- и γ-актинот се наоѓаат во сите други типови на клетки. Карактеристично за β- и γ-актинот е што не градат постојани структури како α-актинот. Поради тоа, микрофиламентите кои се наоѓаат во немускулните клетки можат да се сретнат во три форми:<ref name=":27">{{Наведена книга|title=Citología e histología vegetal y animal (на шпански)|last=Paniagua R, Nistal M, Sesma P, Álvarez-Uría M, Fraile B, Anadón R, José Sáez F|first=|publisher=McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U|year=2002|isbn=978-84-486-0436-3|location=|pages=}}</ref>

* '''Периодични актински прстени''' – Неодамна било откриено дека во [[Аксон|аксонитеаксон]]ите (но не и во [[Дендрит|дендрититедендрит]]ите) на [[Неврон|нервните клетки]] постои периодична структура изградена од рамномерно распоредени актински прстени.<ref>{{Наведено списание|last=Xu|first=Ke|last2=Zhong|first2=Guisheng|last3=Zhuang|first3=Xiaowei|date=2013-01-25|title=Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23239625|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=339|issue=6118|pages=452–456|doi=10.1126/science.1232251|issn=1095-9203|pmc=PMCPMC3815867|pmid=23239625}}</ref> Во оваа структура актинските прстени, заедно со тетрамерите на [[спектрин]] кои ги поврзуваат соседните актински прстени, формираат кохезивен цитоскелет, кој делува како поддршка на мембраната на аксонот. Периодичноста на структурата може, исто така, да делува како регулатор на [[Натриумов канал|натриумовите јонски канали]] во аксоните.

Актинскиот цитоскелет е клучен за процесите на [[ендоцитоза]], [[цитокинеза]], одредување на [[Клеточен поларитет|поларитетот на клетката]] и [[Морфогенеза|морфогенезатаморфогенеза]]та кај [[Квасец|квасците]]. Покрај актинот, во овие процеси се вклучени 20-30 други видови на протеини, кои имаат висок степен на [[Еволуција|еволутивна]] сочуваност, заедно со мноштво на сигнални молекули. Сите овие елементи заедно овозможуваат просторно и временски модулирана агрегација, која го одредува одговорот на клетката на надворешните и внатрешните стимули.<ref name=":16">{{Наведено списание|last=Moseley|first=James B.|last2=Goode|first2=Bruce L.|date=2006-9|title=The yeast actin cytoskeleton: from cellular function to biochemical mechanism|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16959963|journal=Microbiology and molecular biology reviews: MMBR|volume=70|issue=3|pages=605–645|doi=10.1128/MMBR.00013-06|issn=1092-2172|pmc=PMCPMC1594590|pmid=16959963}}</ref>

Кај растенијата најзначајни протеини поврзани со актинскиот цитоскелет се: [[Вилин|вилинотвилин]]от, кој припаѓа на истата фамилија како и [[Гелсолин|гелсолинотгелсолин]]от/северинот, и е способен да ги сече микрофиламентите и да врзува актински мономери во присуство на калциум; [[Фимбрин|фимбринотфимбрин]]от, кој е способен да ги препознава и обединува актинските мономери, а е вклучен во формирањето на мрежите (со различен регулационен процес од оној кај квасците и животните);<ref>{{Наведено списание|last=Kovar|first=D. R.|last2=Staiger|first2=C. J.|last3=Weaver|first3=E. A.|last4=McCurdy|first4=D. W.|date=2000-12|title=AtFim1 is an actin filament crosslinking protein from Arabidopsis thaliana|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11123801|journal=The Plant Journal: For Cell and Molecular Biology|volume=24|issue=5|pages=625–636|issn=0960-7412|pmid=11123801}}</ref> [[Формин|форминиформин]]и, кои се способни да делуваат како нуклеациони агенси за полимеризација на F-актинот; [[миозин]], типичен [[молекуларен мотор]] кој е специфичен за еукариотите и е кодиран од 17 гени во две различни класи кај растението ''Arabidopsis thaliana''; CHUP1, кој е способен да се врзе за актинот и се смета дека учествува во просторната организација на [[Хлоропласт|хлоропластитехлоропласт]]ите во клетката; KAM1/MUR3, кои ја одредуваат морфологијата на [[Голџиев систем|Голџиевиот систем]] и составот на [[Ксилоглукан|ксилоглуканитексилоглукан]]ите во клеточниот ѕид; NtWLIM1, кој го олеснува формирањето на актинските клеточни структури; и ERD10, кој е вклучен во процесот на асоцијација на мембранските органели со микрофиламентите и кој се чини дека игра улога поврзана со реакцијата на организмот на [[Стрес (биологија)|стрес]].

* '''Транскрипција''' – актинот е вклучен во препознавањето на [[Хроматин|хроматинотхроматин]]от, иницијацијата на [[Транскрипција (генетика)|транскрипцијата]], и стапува во интеракција со транскрипциониот комплекс.<ref>{{Наведено списание|last=Farrants|first=Ann-Kristin Ostlund|date=2008-06-18|title=Chromatin remodelling and actin organisation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18442483|journal=FEBS letters|volume=582|issue=14|pages=2041–2050|doi=10.1016/j.febslet.2008.04.032|issn=0014-5793|pmid=18442483}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Sjölinder|first=Mikael|last2=Björk|first2=Petra|last3=Söderberg|first3=Emilia|last4=Sabri|first4=Nafiseh|last5=Farrants|first5=Ann-Kristin Ostlund|last6=Visa|first6=Neus|date=2005-08-15|title=The growing pre-mRNA recruits actin and chromatin-modifying factors to transcriptionally active genes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16103215|journal=Genes & Development|volume=19|issue=16|pages=1871–1884|doi=10.1101/gad.339405|issn=0890-9369|pmc=PMCPMC1186187|pmid=16103215}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Percipalle|first=Piergiorgio|last2=Visa|first2=Neus|date=2006-03-27|title=Molecular functions of nuclear actin in transcription|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16549500|journal=The Journal of Cell Biology|volume=172|issue=7|pages=967–971|doi=10.1083/jcb.200512083|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2063754|pmid=16549500}}</ref> Тој има удел во регулацијата на хроматинската структура,<ref>{{Наведено списание|last=Fedorova|first=Elena|last2=Zink|first2=Daniele|date=2008-11|title=Nuclear architecture and gene regulation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18718493|journal=Biochimica Et Biophysica Acta|volume=1783|issue=11|pages=2174–2184|doi=10.1016/j.bbamcr.2008.07.018|issn=0006-3002|pmid=18718493}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Skarp|first=Kari-Pekka|last2=Vartiainen|first2=Maria K.|date=2010-8|title=Actin on DNA-an ancient and dynamic relationship|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20593452|journal=Cytoskeleton (Hoboken, N.J.)|volume=67|issue=8|pages=487–495|doi=10.1002/cm.20464|issn=1949-3592|pmid=20593452}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Olave|first=Ivan A.|last2=Reck-Peterson|first2=Samara L.|last3=Crabtree|first3=Gerald R.|date=2002|title=Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12045110|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=71|pages=755–781|doi=10.1146/annurev.biochem.71.110601.135507|issn=0066-4154|pmid=12045110}}</ref> а стапува во интеракција со РНК полимераза I,<ref name=":24" /> II<ref name=":22" /> и III.<ref name=":23" /> Во Pol I транскрипцијата, актинот и миозинот ([[MYO1C]], кој се врзува за ДНК) имаат улога на [[молекуларен мотор]]. За Pol II транскрипцијата, потребен е β-актин за формирање на преиницијациониот комплекс. Pol III содржи во својата структура β-актин како подединица. Актинот, исто така, може да биде составен дел на комплексите за ремоделирање на хроматинот, а е вклучен и во експортот на [[РНК]] и протеини од клеточното јадро.<ref>{{Наведено списание|last=Zheng|first=Bin|last2=Han|first2=Mei|last3=Bernier|first3=Michel|last4=Wen|first4=Jin-kun|date=2009-5|title=Nuclear actin and actin-binding proteins in the regulation of transcription and gene expression|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19459931|journal=The FEBS journal|volume=276|issue=10|pages=2669–2685|doi=10.1111/j.1742-4658.2009.06986.x|issn=1742-4658|pmc=PMCPMC2978034|pmid=19459931}}</ref>

Во [[Мускулна клетка|мускулните клетки]], актомиозинските [[Миофибрил|миофибрилимиофибрил]]и го сочинуваат најголемиот дел од цитоплазматскиот материјал. Миофибрилите се изградени од ''тенки актински филаменти'' (обично околу 7 &nbsp;nm во дијаметар) и ''дебели миозински филаменти'' (обично околу 15 &nbsp;nm во дијаметар).<ref>{{Наведено списание|last=Cooper|first=Geoffrey M.|date=2000|title=Actin, Myosin, and Cell Movement|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9961/|journal=The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition|language=en}}</ref> Тие ја користат енергијата добиена од хидролиза на [[Аденозин трифосфат|ATP]] за да ја покренат [[Мускулна контракција|мускулната контракција]]. Со користење на енергијата од ATP, миозинските глави подлегнуваат на циклус, во текот на кој тие се врзуваат за тенките актински филаменти, создаваат тензија, а потоа ги туркаат тенките филаменти да се лизгаат покрај (паралелно со) нив, што како резултат дава скратување на мускулната клетка.

Кај контрактилните снопови ([[стрес влакна]]), актин-врзувачкиот протеин алфа-[[актинин]] го одделува секој тенок филамент на растојание од околу 35 &nbsp;nm. Зголеменото растојание им овозможува на дебелите филаменти да навлезат во просторот помеѓу тенките филаменти и да стапуваат во интеракција со нив, што може да доведе до деформација или контракција. Кај деформацијата, едниот крај на миозинот е врзан за [[Клеточна мембрана|цитоплазматската мембрана]], додека другиот крај „чекори“ кон (+) крајот на актинскиот филамент. Силата генерирана од овој процес делува да ја повлече мембраната и да ѝ ја промени формата во однос на клеточниот кортекс. Кај контракцијата, миозинската молекула обично е врзана за два различни филамента. Во овој случај, и двата миозински краја истовремено „чекорат“ кон (+) краевите на нивните соодветни актински филаменти, лизгајќи ги на тој начин поблиску еден до друг. Ова резултира со скратување (контракција) на актинскиот сноп (но не и на самиот актински филамент).

Хеликсниот F-актински филамент кој влегува во составот на мускулите содржи молекула на [[тропомиозин]], која е обвиткана околу него. За време на фазата на релаксација, тропомиозинот ги покрива активните места на актинот, така што не може да се одвива интеракцијата помеѓу актинот и миозинот за создавање на мускулна контракција. За тропомиозинската нишка се врзуваат [[Тропонин|тропонинитетропонин]]ите, кои имаат три полимери: [[тропонин I]], [[тропонин T]] и [[тропонин C]].<ref name=":25" /> Регулаторната функција на тропомиозинот зависи од неговата интеракција со тропонинот, во присуство на Ca⁺⁺ јони.<ref>{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=OEFvw6RRgBoC&redir_esc=y|title=Cardiología clínica|last=Luna|first=Antoni Bayés de|date=2002|publisher=Elsevier España|isbn=9788445811795|language=es}}</ref>

И актинот и миозинот се вклучени во мускулната контракција, а тие сочинуваат 90% од вкупната протеинска содржина на [[Мускул|мускулитемускул]]ите.<ref name=":28">{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=OCWP08sZok4C&redir_esc=y|title=Bioquímica médica|last=Baynes|first=John W.|last2=Dominiczak|first2=Marek H.|date=2005-12|publisher=Elsevier|isbn=9788481748666|language=es}}</ref> Целокупниот процес е инициран од надворешен сигнал, главно преку акционен потенцијал кој го стимулира мускулот. Циклусот на контракција и релаксација ги содржи следните чекори:<ref>{{Наведена книга|title=Eckert animal physiology: mechanisms and adaptations|last=Eckert R, Randall D, Burggren WW, French K|first=|publisher=W.H. Freeman and CO|year=2002|isbn=978-0-7167-3863-3|location=New York|pages=}}</ref>

# Деполаризација на [[Сарколема|сарколематасарколема]]та и трансмисија на [[Акционен потенцијал|акциониот потенцијал]] преку Т-тубулите.

* '''[[Цитокинеза]]'''. [[Делба на клетките|Делбата на клетките]] кај животинските и габичните клетки обично подразбира поделба на родителската клетка на две клетки-ќерки преку констрикција на централниот обем на клетката. Овој процес вклучува констрикционен прстен изграден од актин, миозин и α-актинин.<ref>{{Наведено списание|last=Fujiwara|first=K.|last2=Porter|first2=M. E.|last3=Pollard|first3=T. D.|date=1978-10|title=Alpha-actinin localization in the cleavage furrow during cytokinesis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/359574|journal=The Journal of Cell Biology|volume=79|issue=1|pages=268–275|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2110217|pmid=359574}}</ref> Кај квасната габа ''[[Schizosaccharomyces pombe]]'', актинот активно се формира во констрикциониот прстен со учество на [[Arp2/3 комплекс|Arp3]], [[Формин|форминотформин]]от Cdc12, [[Профилин|профилинотпрофилин]]от и [[WASp]] (од англ. Wiskott–Aldrich Syndrome protein), заедно со претходно формирани микрофиламенти. Откако прстенот е изграден, структурата се одржува со постојано склопување и расклопување, кое, потпомогнато од [[Arp2/3 комплекс|Arp2/3 комплексот]]от и формините, е клучно за еден од централните процеси на цитокинезата.<ref>{{Наведено списание|last=Pelham|first=Robert J.|last2=Chang|first2=Fred|date=2002-09-05|title=Actin dynamics in the contractile ring during cytokinesis in fission yeast|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12214236|journal=Nature|volume=419|issue=6902|pages=82–86|doi=10.1038/nature00999|issn=0028-0836|pmid=12214236}}</ref> Целокупноста на контрактилниот прстен, [[Делбено вретено|делбеното вретено]], [[Микротубула|микротубулите]] и густиот периферен материјал се нарекува „Флемингово тело“ или „интермедијарно тело“.<ref name=":27" />

* [[Апоптоза|'''[[Апоптоза]]''']]. За време на програмираната клеточна смрт, фамилијата на [[Протеаза|протеази]] ICE/ced-3 го разградуваат актинот на два фрагмента ''in vivo''; едниот од фрагментите има молекулска маса 15 kDa, а другиот 31 kDa. Ова претставува еден од механизмите кои се одговорни за уништување на вијабилноста на клетката, кој е во основата на апоптозата.<ref>{{Наведено списание|last=Mashima|first=T.|last2=Naito|first2=M.|last3=Noguchi|first3=K.|last4=Miller|first4=D. K.|last5=Nicholson|first5=D. W.|last6=Tsuruo|first6=T.|date=1997-03-06|title=Actin cleavage by CPP-32/apopain during the development of apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9070648|journal=Oncogene|volume=14|issue=9|pages=1007–1012|doi=10.1038/sj.onc.1200919|issn=0950-9232|pmid=9070648}}</ref> Протеазата [[калпаин]], исто така, е вклучена во овој вид на уништување на клетката;<ref>{{Наведено списание|last=Wang|first=K. K.|date=2000-1|title=Calpain and caspase: can you tell the difference?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10631785|journal=Trends in Neurosciences|volume=23|issue=1|pages=20–26|issn=0166-2236|pmid=10631785}}</ref> се покажало дека употребата на инхибитори на калпаинот ја намалува [[Протеолиза|протеолизатапротеолиза]]та на актинот и разградувањето на [[ДНК]], кое е друга карактеристика на апоптозата.<ref>{{Наведено списание|last=Villa|first=P. G.|last2=Henzel|first2=W. J.|last3=Sensenbrenner|first3=M.|last4=Henderson|first4=C. E.|last5=Pettmann|first5=B.|date=1998-3|title=Calpain inhibitors, but not caspase inhibitors, prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9472000|journal=Journal of Cell Science|volume=111 ( Pt 6)|pages=713–722|issn=0021-9533|pmid=9472000}}</ref> Од друга страна, стрес-индуцираното активирање на апоптозата предизвикува реорганизација на актинскиот цитоскелет (што, исто така, ја вклучува и неговата полимеризација), при што се формираат структури наречени стрес влакна; ова е активирано од патот на [[MAP киназа|MAP киназата]]та.<ref>{{Наведено списание|last=Huot|first=J.|last2=Houle|first2=F.|last3=Rousseau|first3=S.|last4=Deschesnes|first4=R. G.|last5=Shah|first5=G. M.|last6=Landry|first6=J.|date=1998-11-30|title=SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9832563|journal=The Journal of Cell Biology|volume=143|issue=5|pages=1361–1373|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2133090|pmid=9832563}}</ref>

* [[Клеточна адхезија|'''[[Клеточна адхезија]]''']] и [[Развојна биологија|'''развој''']]. Адхезијата помеѓу клетките е карактеристика на [[Многуклеточен организам|повеќеклеточните организми]], која овозможува специјализација на [[Ткиво|ткивата]] и со тоа зголемување на комплексноста на клетките. Адхезијата на [[Епително ткиво|епителните клетки]] го вклучува актинскиот цитоскелет во секоја од поврзаните клетки, како и [[Кадхерин|кадхеринитекадхерин]]ите, кои делуваат како екстрацелуларни елементи, а конекцијата помеѓу двете клетки е посредувана од [[Катенин|катенинитекатенин]]ите.<ref>{{Наведено списание|last=Adams|first=C. L.|last2=Nelson|first2=W. J.|last3=Smith|first3=S. J.|date=1996-12|title=Quantitative analysis of cadherin-catenin-actin reorganization during development of cell-cell adhesion|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8991100|journal=The Journal of Cell Biology|volume=135|issue=6 Pt 2|pages=1899–1911|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2133977|pmid=8991100}}</ref> Покрај клетка-клетка адхезијата постои клетка-ЕЦМ (екстрацелуларен матрикс) адхезија. Оваа адхезија главно е посредувана од фокалниот адхезивен протеин талин.<ref>{{Наведено списание|last=Kumar|first=Abhishek|last2=Ouyang|first2=Mingxing|last3=Van den Dries|first3=Koen|last4=McGhee|first4=Ewan James|last5=Tanaka|first5=Keiichiro|last6=Anderson|first6=Marie D.|last7=Groisman|first7=Alexander|last8=Goult|first8=Benjamin T.|last9=Anderson|first9=Kurt I.|date=05 09, 2016|title=Talin tension sensor reveals novel features of focal adhesion force transmission and mechanosensitivity|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27161398|journal=The Journal of Cell Biology|volume=213|issue=3|pages=371–383|doi=10.1083/jcb.201510012|issn=1540-8140|pmc=PMCPMC4862330|pmid=27161398}}</ref> Интерференцијата во актинската динамика има реперкусии врз развојот на организмот. На пример, доколку кај еукариотскиот организам ''[[Dictyostelium]]'' се изврши [[мутација]] (отстранување) на [[Ген|генотген]]от за α-актинин или на генот за факторот на стврднување, индивидуите нема да покажат аномаличен [[фенотип]], веројатно поради тоа што едниот од нив може да го замени другиот во функција. Меѓутоа, во случајот на двојна мутација, кога двата гена се засегнати, развојот на индивидуите е нарушен.<ref>{{Наведено списание|last=Witke|first=W.|last2=Schleicher|first2=M.|last3=Noegel|first3=A. A.|date=1992-01-10|title=Redundancy in the microfilament system: abnormal development of Dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1732064|journal=Cell|volume=68|issue=1|pages=53–62|issn=0092-8674|pmid=1732064}}</ref>

* '''Модулација на [[Генска експресија|генската експресија]]'''. Состојбата на полимеризацијата на актинот влијае на генската експресија. Во 1997 година, било откриено дека цитокаласин D–посредуваната деполимеризација во [[Шванова клетка|Швановите клетки]] предизвикува специфичен начин на експресија на гените вклучени во [[Миелин|миелинизацијатамиелин]]изацијата на овој вид [[Неврон|нервни клетки]].<ref>{{Наведено списание|last=Fernandez-Valle|first=C.|last2=Gorman|first2=D.|last3=Gomez|first3=A. M.|last4=Bunge|first4=M. B.|date=1997-01-01|title=Actin plays a role in both changes in cell shape and gene-expression associated with Schwann cell myelination|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8987752|journal=The Journal of Neuroscience: The Official Journal of the Society for Neuroscience|volume=17|issue=1|pages=241–250|issn=0270-6474|pmid=8987752}}</ref> Се покажало дека F-актинот го модифицира [[Транскриптом|транскриптомоттранскриптом]]от во некои од животните фази на [[Едноклеточен организам|едноклеточните организми]], како што е габата ''[[Candida albicans]]''.<ref>{{Наведено списание|last=Wolyniak|first=Michael J.|last2=Sundstrom|first2=Paula|date=2007-10|title=Role of actin cytoskeletal dynamics in activation of the cyclic AMP pathway and HWP1 gene expression in Candida albicans|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17715368|journal=Eukaryotic Cell|volume=6|issue=10|pages=1824–1840|doi=10.1128/EC.00188-07|issn=1535-9778|pmc=PMCPMC2043390|pmid=17715368}}</ref> Покрај тоа, протеини кои се слични на актинот играат регулаторна улога за време на [[Сперматогенеза|сперматогенезатасперматогенеза]]та кај [[Глувци|глувцитеглувци]]те,<ref>{{Наведено списание|last=Tanaka|first=Hiromitsu|last2=Iguchi|first2=Naoko|last3=Egydio de Carvalho|first3=Carlos|last4=Tadokoro|first4=Yuko|last5=Yomogida|first5=Kentaro|last6=Nishimune|first6=Yoshitake|date=2003-8|title=Novel actin-like proteins T-ACTIN 1 and T-ACTIN 2 are differentially expressed in the cytoplasm and nucleus of mouse haploid germ cells|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12672658|journal=Biology of Reproduction|volume=69|issue=2|pages=475–482|doi=10.1095/biolreprod.103.015867|issn=0006-3363|pmid=12672658}}</ref> а, кај [[Квасец|квасците]], се смета дека протеини слични на актинот играат улога во регулацијата на генската експресија.<ref>{{Наведено списание|last=Jiang|first=Y. W.|last2=Stillman|first2=D. J.|date=1996-03-01|title=Epigenetic effects on yeast transcription caused by mutations in an actin-related protein present in the nucleus|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8598290|journal=Genes & Development|volume=10|issue=5|pages=604–619|issn=0890-9369|pmid=8598290}}</ref> Всушност, актинот е способен да делува како иницијатор на [[Транскрипција (генетика)|транскрипција]] кога реагира со тип на јадрен миозин кој стапува во интеракција со [[РНК полимераза|РНК полимерази]] и други ензими вклучени во процесот на транскрипција.<ref name=":26" />

* '''Динамика на [[стереоцилии]]'''. Некои клетки развиваат фини, филаментозни израстоци на нивната површина кои имаат [[Соматосензорен систем|механосензорна функција]]. На пример, ваков тип на органела е присутен во [[Кортиев орган|Кортиевиот орган]], кој се наоѓа во увото. Главната карактеристика на овие структури е што нивната должина може да се модифицира.<ref>{{Наведено списание|last=Manor|first=Uri|last2=Kachar|first2=Bechara|date=2008-12|title=Dynamic length regulation of sensory stereocilia|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18692583|journal=Seminars in Cell & Developmental Biology|volume=19|issue=6|pages=502–510|doi=10.1016/j.semcdb.2008.07.006|issn=1084-9521|pmc=PMCPMC2650238|pmid=18692583}}</ref> Молекуларната архитектура на стереоцилиите вклучува [[Паракристал|паракристалнопаракристал]]но актинско јадро во динамичка рамнотежа со мономерите во околниот цитозол. Низ ова актинско јадро присутни се тип VI и тип VIIa миозини, додека миозинот XVa е присутен во неговите краеви, во количини кои се пропорционални на должината на стереоцилиите.<ref>{{Наведено списание|last=Rzadzinska|first=Agnieszka K.|last2=Schneider|first2=Mark E.|last3=Davies|first3=Caroline|last4=Riordan|first4=Gavin P.|last5=Kachar|first5=Bechara|date=2004-03-15|title=An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self-renewal|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15024034|journal=The Journal of Cell Biology|volume=164|issue=6|pages=887–897|doi=10.1083/jcb.200310055|issn=0021-9525|pmc=PMCPMC2172292|pmid=15024034}}</ref>

Некои автори истакнуваат дека однесувањето на актинот, тубулинот и [[Хистон|хистонотхистон]]от (протеин вклучен во стабилизацијата и регулацијата на ДНК) се слични во нивната способност да врзуваат [[Нуклеотид|нуклеотидинуклеотид]]и и во нивната способност да го користат [[Брауново движење|Брауновото движење]]. Се претпоставува дека сите овие типови на протеини споделуваат заеднички предок.<ref>{{Наведено списание|last=Gardiner|first=J.|last2=McGee|first2=P.|last3=Overall|first3=R.|last4=Marc|first4=J.|date=2008|title=Are histones, tubulin, and actin derived from a common ancestral protein?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18615236|journal=Protoplasma|volume=233|issue=1-2|pages=1–5|doi=10.1007/s00709-008-0305-z|issn=0033-183X|pmid=18615236}}</ref>

Бактерискиот цитоскелет не е толку комплексен како еукариотскиот, но, сепак, тој содржи протеини кои се многу слични на актинските мономери и полимери. Бактерискиот протеин [[MreB]] полимеризира во тенки неспирални филаменти, а повремено во спирални структури слични на F-актинот.<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Maeda|first3=Kayo|last4=Fujisawa|first4=Tetsuro|last5=Ghoshdastider|first5=Umesh|last6=Iwasa|first6=Mitsusada|last7=Maéda|first7=Yuichiro|last8=Robinson|first8=Robert C.|date=2010-05-21|title=Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20223832|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=285|issue=21|pages=15858–15865|doi=10.1074/jbc.M109.095901|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC2871453|pmid=20223832}}</ref> Неговата кристална структура е многу слична на онаа на G-актинот (во однос на тродимензионалната конформација), а постојат и сличности помеѓу протофиламентите на MreB и F-актинот. Бактерискиот цитоскелет, исто така, содржи протеин наречен [[FtsZ]], кој е сличен на [[Тубулин|тубулиноттубулин]]от.<ref>{{Наведено списание|last=van den Ent|first=F.|last2=Amos|first2=L. A.|last3=Löwe|first3=J.|date=2001-09-06|title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11544518|journal=Nature|volume=413|issue=6851|pages=39–44|doi=10.1038/35092500|issn=0028-0836|pmid=11544518}}</ref>

Бактериите поседуваат цитоскелет со хомологни елементи на актинот (на пример, MreB, ParM и MamK), иако [[Примарна структура на белковините|аминокиселинската секвенца]] на овие протеини се разликува од онаа кај еукариотските организми. Сепак, MreB и ParM имаат висок степен на структурна сличност со еукариотскиот актин. Високо-динамичните микрофиламенти формирани од агрегацијата на MreB и ParM се од суштинско значење за одржливоста на клетките и тие се вклучени во клеточната морфогенеза, сегрегацијата на [[Хромозом|хромозомитехромозом]]ите и поларитетот на клетките. ParM е актински хомолог кој е кодиран од [[Плазмид|плазмидскатаплазмид]]ската ДНК и е вклучен во нејзината регулација.<ref>{{Наведено списание|last=Carballido-López|first=Rut|date=2006-12|title=The bacterial actin-like cytoskeleton|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17158703|journal=Microbiology and molecular biology reviews: MMBR|volume=70|issue=4|pages=888–909|doi=10.1128/MMBR.00014-06|issn=1092-2172|pmc=PMCPMC1698507|pmid=17158703}}</ref> ParM молекулите од различни бактериски плазмиди може да формираат зачудувачки разновидни спирални структури кои содржат две<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Xu|first2=Weijun|last3=Narita|first3=Akihiro|last4=Brzoska|first4=Anthony J.|last5=Skurray|first5=Ronald A.|last6=Firth|first6=Neville|last7=Ghoshdastider|first7=Umesh|last8=Goshdastider|first8=Umesh|last9=Maéda|first9=Yuichiro|date=2010-03-26|title=Structure and filament dynamics of the pSK41 actin-like ParM protein: implications for plasmid DNA segregation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20106979|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=285|issue=13|pages=10130–10140|doi=10.1074/jbc.M109.071613|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC2843175|pmid=20106979}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Ghoshdastider|first3=Umesh|last4=Maeda|first4=Kayo|last5=Maéda|first5=Yuichiro|last6=Oda|first6=Toshiro|last7=Fujisawa|first7=Tetsuro|last8=Onishi|first8=Hirufumi|last9=Ito|first9=Kazuki|date=2010-04-09|title=Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20156449|journal=Journal of Molecular Biology|volume=397|issue=4|pages=1031–1041|doi=10.1016/j.jmb.2010.02.010|issn=1089-8638|pmid=20156449}}</ref> или четири<ref>{{Наведено списание|last=Popp|first=David|last2=Narita|first2=Akihiro|last3=Lee|first3=Lin Jie|last4=Ghoshdastider|first4=Umesh|last5=Xue|first5=Bo|last6=Srinivasan|first6=Ramanujam|last7=Balasubramanian|first7=Mohan K.|last8=Tanaka|first8=Toshitsugu|last9=Robinson|first9=Robert C.|date=2012-06-15|title=Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22514279|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=287|issue=25|pages=21121–21129|doi=10.1074/jbc.M112.341016|issn=1083-351X|pmc=PMCPMC3375535|pmid=22514279}}</ref> нишки, кои служат за ефикасно изведување на сегрегацијата и наследувањето на плазмидите при делбата на бактериската клетка.