Аминоацил тРНК синтетаза: Разлика помеѓу преработките
| [проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
сНема опис на уредувањето |
сНема опис на уредувањето |
||
Ред 16:
Некои синтетази вршат и реакција на уредување, со која се обезбедува висока верност на врзување на соодветната аминокиселина за нејзината тРНК. Доколку, по грешка, синтетазата врзе несоодветна тРНК за аминокиселината, со помош на реакцијата на уредување аминоацил-тРНК хемиската врска се [[Хидролиза|хидролизира]]. Грешки можат да се случат кога две аминокиселини имаат слична молекулска големина и форма, и покрај разликите во физичко-хемиските својства, каков што е случајот со [[валин]] и [[треонин]].
Точноста на аминоацил-тРНК синтетазите е толку висока во споредба со другите ензими, што, за да се опише, често се користи изразот „суперспецифичност“. Не сите синтетази поседуваат посебен [[Протеински домен|домен]] кој го врши процесот на уредување, а сепак имаат висока специфичност за врзување и активација на соодветната аминокиселина. За исклучителната точност на овие синтетази придонес има односот на [[Концентрација|концентрации]] на синтетазата и
== Класи ==
Ред 27:
Без оглед на тоа за која -OH група аминоацилот првично бил врзан, со процесот на трансестерификација секогаш на крај бива врзан за 3’ позицијата.
[[Податотека:General_aminoacyl-tRNA_synthetase.jpg|мини|Општа структура на аминоацил-тРНК синтетаза, на која е прикажано местото за уредување, како и активационото место. Главната разлика помеѓу класа I и класа II аминоацил-тРНК синтетази е во активационото место. Прикажана е и општата структура на Розмановиот склоп кај класа I ааРС и општата структура на антипаралелните бета
[[Податотека:Aars_alignment.png|мини|Споредба на основните домени на класа I и класа II аминоацил-тРНК синтетази. Аминокиселинските остатоци од важните места за врзување (''backbone brackets'' и ''arginine tweezers'') се обоени. N-терминалните аминокиселински остатоци се обележани со сина боја, а C-терминалните со црвена боја.|алт=|331x331пкс]]
== Структури ==
И двете класи на ааРС се мултидоменски протеини. Обично, во структурата на ааРС молекулата постои каталитички домен (каде се одвиваат двете
Каталитичките домени на сите ааРС кои припаѓаат на истата класа се [[Хомологија (биологија)|хомологни]] меѓусебе, меѓутоа домените од две различни класи се потполно несродни меѓусебе. Класа I ааРС го поседуваат доста честиот [[Розманов склоп]] и имаат архитектура на паралелни [[Бета плоча|бета
Доменот кој го врзува антикодонот кај аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК синтетазите има алфа хеликсна структура и е познат како DALR домен, по карактеристичните сочувани аминокиселини во секвенцата.<ref>{{Наведено списание|last=Wolf|first=Y. I.|last2=Aravind|first2=L.|last3=Grishin|first3=N. V.|last4=Koonin|first4=E. V.|date=1999-8|title=Evolution of aminoacyl-tRNA synthetases--analysis of unique domain architectures and phylogenetic trees reveals a complex history of horizontal gene transfer events|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10447505|journal=Genome Research|volume=9|issue=8|pages=689–710|issn=1088-9051|pmid=10447505}}</ref>
Ред 39:
При кинетичкото проучување на ааРС, било покажано дека Mg<sup>2+</sup> јоните играат активна каталитичка улога во ензимската реакција, па затоа активноста на ааРС е зависна од нивното присуство. Со зголемување на концентрацијата на Mg<sup>2+</sup> јоните се зголемуваат [[Константа на рамнотежа|константите на рамнотежа]] за реакциите катализирани од ааРС. Иако овој тренд е забележан кај двете класи на ааРС, сепак зависноста од [[магнезиум]] се разликува помеѓу двете класи, така што ааРС од класа II имаат потреба од два или три (најчесто три) магнезиумови јони за нивната активност, додека ааРС од класа I имаат потреба од само еден магнезиумов јон.<ref>{{Наведено списание|last=Airas|first=R. Kalervo|date=2007-12|title=Magnesium dependence of the measured equilibrium constants of aminoacyl-tRNA synthetases|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17889423|journal=Biophysical Chemistry|volume=131|issue=1-3|pages=29–35|doi=10.1016/j.bpc.2007.08.006|issn=0301-4622|pmid=17889423}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Francklyn|first=C.|last2=Musier-Forsyth|first2=K.|last3=Martinis|first3=S. A.|date=1997-9|title=Aminoacyl-tRNA synthetases in biology and disease: new evidence for structural and functional diversity in an ancient family of enzymes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9292495|journal=RNA (New York, N.Y.)|volume=3|issue=9|pages=954–960|issn=1355-8382|pmc=PMC1369542|pmid=9292495}}</ref>
Покрај недостатокот на сличности во аминокиселинската секвенца и во целокупната структура, синтетазите од класа I и класа II се разликуваат и во механизмот на врзување на молекулата на ATP. Ензимите од класа I го врзуваат ATP со помош на интеракции ([[Водородна врска|водородни врски]]) посредувани од ‘рбетот на полипептидниот ланец, додека ензимите од класа II користат пар на [[Аргинин|аргинински]] остатоци за да формираат два солени моста за врзување на ATP лигандот. Ова се манифестира во два сочувани структурни мотиви: ''backbone brackets'' (од [[Англиски јазик|
== Еволуција ==
| |||