Актин: Разлика помеѓу преработките
| [проверена преработка] | [проверена преработка] |
Избришана содржина Додадена содржина
дополнение |
додаток на текст |
||
Ред 23:
Актинот учествува во мноштво на значајни клеточни процеси, како што се: клеточниот мотилитет, клеточната делба и [[Цитокинеза|цитокинезата]], движењето на клеточните [[Органела|органели]] и [[Везикула|везикули]], [[Клеточна сигнализација|клеточната сигнализација]], [[Мускулна контракција|мускулната контракција]], воспоставувањето и одржувањето на [[Меѓуклеточни врски|меѓуклеточните врски (мостови)]] и клеточната форма. Многу од овие процеси се посредувани од екстензивни интеракции помеѓу актинот и [[Клеточна мембрана|клеточните мембрани]].<ref>{{Наведено списание|last=Doherty|first=Gary J.|last2=McMahon|first2=Harvey T.|date=2008|title=Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18573073|journal=Annual Review of Biophysics|volume=37|pages=65–95|doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912|issn=1936-122X|pmid=18573073}}</ref> Кај `рбетниците идентификувани се три главни групи на [[Белковинска изоформа|изоформи]] на актинот: ''алфа'', ''бета'' и ''гама'' актин. Алфа актините, кои се наоѓаат во мускулните ткива, се важна компонента на контрактилниот систем. Бета и гама актините се наоѓаат во повеќето типови на клетки, како компоненти на цитоскелетот и како медијатори на внатрешноклеточниот мотилитет. Се верува дека ваквата разновидност на структури кои може да ги формира актинот, што му овозможува да извршува разновидни функции, е регулирана од врзувањето на [[Тропомиозин|тропомиозинот]] долж актинските филаменти.<ref>{{Наведено списание|last=Vindin|first=Howard|last2=Gunning|first2=Peter|date=2013-8|title=Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23904035|journal=Journal of Muscle Research and Cell Motility|volume=34|issue=3-4|pages=261–274|doi=10.1007/s10974-013-9355-8|issn=1573-2657|pmc=PMCPMC3843815|pmid=23904035}}</ref>
Способноста на клетката динамички да создава микрофиламенти ѝ овозможува брзо да се реорганизира како одговор на надворешни или внатрешни сигнали; на пример, да ја зголеми апсорпцијата на клеточната мембрана или да ја зголеми [[Клеточна адхезија|клеточната адхезија]] за да формира ткиво. Други [[Ензим|ензими]] или органели, како што се на пример [[Трепки|трепките]] (цилиите), можат да се закотват за „скелето“ од микрофиламенти за да ја контролираат деформацијата на надворешната клеточна мембрана, што овозможува [[ендоцитоза]] и цитокинеза. Скелето од микрофиламенти може да продуцира движење во клетката, или само по себе или со помош на [[Молекуларен мотор|молекуларни мотори]]. Затоа актинот придонесува за процеси како што се внатрешноклеточниот транспорт на везикули и органели, [[Клеточна миграција|клеточната миграција]] и контракцијата на мускулите. Оттука може да се заклучи дека тој игра улога во процесите како што се [[Ембриогенеза|ембриогенезата]], заздравувањето на раните и инвазивноста на канцерските клетки. Иако актинот не е присутен во [[Прокариоти|прокариотските клетки]], тие имаат протеини кои вршат слична функција.<ref name=":1">{{Наведено списание|last=Gunning|first=Peter W.|last2=Ghoshdastider|first2=Umesh|last3=Whitaker|first3=Shane|last4=Popp|first4=David|last5=Robinson|first5=Robert C.|date=2015-06-01|title=The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25788699|journal=Journal of Cell Science|volume=128|issue=11|pages=2009–2019|doi=10.1242/jcs.165563|issn=1477-9137|pmid=25788699}}</ref> Актинските хомолози кај [[Бактерии|бактериите]] и [[Археи|археите]] можат да полимеризираат во различни хеликални или линеарни филаменти кои се изградени од една или повеќе нишки. И покрај разликите помеѓу еукариотските актини и нивните прокариотски [[Хомологија (биологија)|хомолози]], тие имаат две заеднички карактеристики: местото за врзување на [[Нуклеотид|нуклеотидот]] и контактите кои се формираат внатре во нишката.<ref>{{Наведено списание|last=Ghoshdastider|first=Umesh|last2=Jiang|first2=Shimin|last3=Popp|first3=David|last4=Robinson|first4=Robert C.|date=2015-07-28|title=In search of the primordial actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26178194|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=112|issue=30|pages=9150–9151|doi=10.1073/pnas.1511568112|issn=1091-6490|pmc=PMCPMC4522752|pmid=26178194}}</ref>
== Откритие и рани истражувања ==
Ред 31:
Во 1942 година, Штрауб развил нова техника за [[екстракција]] на мускулни протеини, која му овозможила да изолира големи количества на релативно чист актин. Неговиот метод и до ден денес е во употреба во лабораториите. Алберт Сент-Ѓерѓи претходно веќе ја имал опишано повискозната форма на [[Миозин|миозинот]], добиена со бавна екстракција од мускулно ткиво, како „активиран“ миозин, а бидејќи протеинот на Штрауб ја имал способноста да го создава активирачкиот ефект, тој бил наречен ''актин''. Додавањето на [[Аденозин трифосфат|ATP]] во смесата од двата протеина (наречена актомиозин) предизвикало намалување на [[Вискозност|вискозноста]] на растворот. Непријателствата во текот на [[Втора светска војна|Втората светска војна]] им оневозможиле на Штрауб и Сент-Ѓерѓи да го објават своето откритие во [[Западен свет|западните]] [[Научно списание|научни списанија]]. Затоа знаењето за актинот се проширило на западот дури по 1945 година, кога научниот труд на Штрауб и Сент-Ѓерѓи бил објавен како додаток во списанието ''Acta Physiologica Scandinavica''.<ref>{{Наведено списание|last=Szent-Gyorgyi|first=A|date=1945|title=Studies on muscle|url=|journal=Acta Physiologica Scandinavica|volume=9 Supp. XXV|pages=}}</ref> Штрауб продолжил да работи на изучување на актинот, па во 1950 година објавил дека актинот има способност да врзе ATP<ref name=":0">{{Наведено списание|last=Straub|first=F. B.|last2=Feuer|first2=G.|date=1989|title=Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2673365|journal=Biochimica Et Biophysica Acta|volume=1000|pages=180–195|issn=0006-3002|pmid=2673365}}</ref> и дека ATP се хидролизира на [[Аденозин дифосфат|ADP]] и [[Фосфат|неоргански фосфат]] во текот на полимеризацијата на актинот во микрофиламенти, кои остануваат врзани за микрофиламентот. Штрауб предложил дека трансформацијата на актин-ATP комплексот во актин-ADP комплекс игра улога во контракцијата на мускулите. Меѓутоа ова тврдење е точно само за [[Мазно мускулно ткиво|мазното мускулно ткиво]], а експериментално било потврдено дури во 2001 година.<ref name=":0" /><ref>{{Наведено списание|last=Bárány|first=M.|last2=Barron|first2=J. T.|last3=Gu|first3=L.|last4=Bárány|first4=K.|date=2001-12-21|title=Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11602582|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=276|issue=51|pages=48398–48403|doi=10.1074/jbc.M106227200|issn=0021-9258|pmid=11602582}}</ref>
[[Примарна структура на белковините|Секвенционирањето]] на актинот било комплетирано во 1973 година, од страна на М. Елзинга и соработниците.<ref name=":2">{{Наведено списание|last=Elzinga|first=M.|last2=Collins|first2=J. H.|last3=Kuehl|first3=W. M.|last4=Adelstein|first4=R. S.|date=1973-9|title=Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4517681|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=70|issue=9|pages=2687–2691|issn=0027-8424|pmid=4517681}}</ref> [[Рендгенска кристалографија|Кристалната структура]] на G-актинот била објавена во 1990 година, од страна на Кабш и соработниците.<ref name=":3">{{Наведено списание|last=Kabsch|first=W.|last2=Mannherz|first2=H. G.|last3=Suck|first3=D.|last4=Pai|first4=E. F.|last5=Holmes|first5=K. C.|date=1990-09-06|title=Atomic structure of the actin:DNase I complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395459|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=37–44|doi=10.1038/347037a0|issn=0028-0836|pmid=2395459}}</ref> Истата година бил предложен модел за структурата на F-актинот, од страна на Холмс и соработниците.<ref>{{Наведено списание|last=Holmes|first=K. C.|last2=Popp|first2=D.|last3=Gebhard|first3=W.|last4=Kabsch|first4=W.|date=1990-09-06|title=Atomic model of the actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395461|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=44–49|doi=10.1038/347044a0|issn=0028-0836|pmid=2395461}}</ref> Во текот на следните години, процедурата на ко-кристализација со различни протеини била постојано користена, сè додека во 2001 година не бил добиен чист кристал на актин со врзан ADP. Сепак, сè уште не е добиена структура на F-актинот со висока резолуција по пат на рендгенска дифракција. Кристализацијата на F-актинот била можна поради употребата на [[Родамин|родамински]] коњугат, кој ја спречува полимеризацијата со блокирање на аминокиселинскиот остаток [[Цистеин|cys-374]].<ref name=":4">{{Наведено списание|last=Otterbein|first=L. R.|last2=Graceffa|first2=P.|last3=Dominguez|first3=R.|date=2001-07-27|title=The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11474115|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=293|issue=5530|pages=708–711|doi=10.1126/science.1059700|issn=0036-8075|pmid=11474115}}</ref>
Иако сè уште не постои високорезолуционен модел за структурата на F-актинот, во 2008 година тимот на Саваја бил во можност да добие поточен модел за неговата структура, врз основа на повеќе кристали на актински димери кои се меѓусебно поврзани на различни места.<ref>{{Наведено списание|last=Sawaya|first=Michael R.|last2=Kudryashov|first2=D. S.|last3=Pashkov|first3=Inna|last4=Adisetiyo|first4=Helty|last5=Reisler|first5=Emil|last6=Yeates|first6=Todd O.|date=2008-4|title=Multiple crystal structures of actin dimers and their implications for interactions in the actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18391412|journal=Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography|volume=64|issue=Pt 4|pages=454–465|doi=10.1107/S0907444908003351|issn=0907-4449|pmc=PMCPMC2631129|pmid=18391412}}</ref> Овој модел бил понатаму уште повеќе усовршен од страна на Саваја и Лоренц. Други пристапи, како што се употребата на [[Криоелектронска микроскопија|криоелектронска микроскопија]] и [[Синхронтронско зрачење|синхронтронско зрачење]], во поново време имаат овозможено добивање на повисока резолуција и подобро разбирање на природата на интеракциите и конформационите промени кои се одговорни за формирањето на актинските филаменти.<ref>{{Наведено списание|last=Narita|first=Akihiro|last2=Takeda|first2=Shuichi|last3=Yamashita|first3=Atsuko|last4=Maéda|first4=Yuichiro|date=2006-11-29|title=Structural basis of actin filament capping at the barbed-end: a cryo-electron microscopy study|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17110933|journal=The EMBO journal|volume=25|issue=23|pages=5626–5633|doi=10.1038/sj.emboj.7601395|issn=0261-4189|pmc=PMCPMC1679762|pmid=17110933}}</ref><ref name=":5">{{Наведено списание|last=Oda|first=Toshiro|last2=Iwasa|first2=Mitsusada|last3=Aihara|first3=Tomoki|last4=Maéda|first4=Yuichiro|last5=Narita|first5=Akihiro|date=2009-01-22|title=The nature of the globular- to fibrous-actin transition|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19158791|journal=Nature|volume=457|issue=7228|pages=441–445|doi=10.1038/nature07685|issn=1476-4687|pmid=19158791}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=von der Ecken|first=Julian|last2=Müller|first2=Mirco|last3=Lehman|first3=William|last4=Manstein|first4=Dietmar J.|last5=Penczek|first5=Pawel A.|last6=Raunser|first6=Stefan|date=2015-03-05|title=Structure of the F-actin-tropomyosin complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25470062|journal=Nature|volume=519|issue=7541|pages=114–117|doi=10.1038/nature14033|issn=1476-4687|pmc=PMCPMC4477711|pmid=25470062}}</ref>
== Структура ==
[[Примарна структура на белковините|Аминокиселинската секвенца]] на актинот е една од најсочуваните во споредба со сите други протеини, бидејќи не претрпела многу промени во текот на [[Еволуција|еволуцијата]]. Идентичноста во аминокиселинската секвенца помеѓу човечкиот и квасниот актин е 85%, додека помеѓу човечкиот и актинот на амебата ''Dictyostelium'' таа е 98%.<ref>{{Наведено списание|last=Hanukoglu|first=I.|last2=Tanese|first2=N.|last3=Fuchs|first3=E.|date=1983-02-05|title=Complementary DNA sequence of a human cytoplasmic actin. Interspecies divergence of 3' non-coding regions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6842590|journal=Journal of Molecular Biology|volume=163|issue=4|pages=673–678|issn=0022-2836|pmid=6842590}}</ref> Затоа се смета дека актинот има оптимизирана [[Структура на белковините|структура]].<ref name=":1" /> Актинот може да се смета и за [[ензим]] чија реакција е бавна [[хидролиза]] на [[Аденозин трифосфат|ATP]], а улогата на оваа реакција е да го одржи структурниот интегритет на актинската молекула. Актинската структура се формира по пат на уникатен процес на [[Склопување на белковините|склопување]]. Тој стапува во многу повеќе интеракции од било кој друг протеин, што му овозможува да извршува многу повеќе функции во однос на другите протеини, на секое ниво од клеточниот живот.<ref name=":1" /> [[Миозин|Миозинот]] е пример за протеин кој се врзува за актинот. Друг пример е [[Вилин|вилинот]], кој може да го „ткае“ актинот во снопови или да ги сече актинските филаменти, во зависност од концентрацијата на [[Калциум|Ca<sup>++</sup>]] катјоните во околината.<ref name=":6">{{Наведена книга|url=https://books.google.mk/books?id=54vSCCv33pYC&redir_esc=y|title=Biología celular|last=Maillet|first=Marc|date=2002|publisher=Elsevier España|isbn=9788445811054|language=es}}</ref>
Актинот е еден од најзастапените протеини во [[Еукариоти|еукариотските клетки]], и е распространет низ целата [[цитоплазма]].<ref name=":6" /> Во [[Миоцит|миоцитите]], актинот сочинува околу 20% од вкупната протеинска маса, а во другите типови на клетки оваа вредност изнесува помеѓу 1% и 5%. Постојат повеќе типови на актин, бидејќи [[Ген|гените]] кои кодираат за актин претставуваат цела [[Генска фамилија|генска фамилија]] (кај растенијата оваа фамилија содржи повеќе од 60 елементи, вклучувајќи гени и [[Псевдоген|псевдогени]], додека кај човекот таа содржи повеќе од 30 елементи).<ref name=":1" /><ref>{{Наведено списание|last=Ponte|first=P.|last2=Gunning|first2=P.|last3=Blau|first3=H.|last4=Kedes|first4=L.|date=1983-10|title=Human actin genes are single copy for alpha-skeletal and alpha-cardiac actin but multicopy for beta- and gamma-cytoskeletal genes: 3' untranslated regions are isotype specific but are conserved in evolution|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6646124|journal=Molecular and Cellular Biology|volume=3|issue=10|pages=1783–1791|issn=0270-7306|pmid=6646124}}</ref> Ова значи дека генетската информација на секоја единка содржи инструкции кои создаваат повеќе варијанти на актинот (наречени [[Белковинска изоформа|изоформи]]), кои имаат нешто поразлични функции. Еукариотските организми вршат [[Генска експресија|експресија]] на различни гени чии продукти се: α-актин, кој е дел од контрактилните структури; β-актин, кој се наоѓа во експанзиониот раб на клетките кои ја користат проекцијата на своите клеточни структури како начин за подвижност; и γ-актин, кој се наоѓа во филаментите на стрес влакната.<ref>{{Наведена книга|title=Molecular Cell Biology|last=Scott MP, Lodish HF, Berk A, Kaiser C, Krieger M, Bretscher A, Ploegh H, Amon A|first=|publisher=W. H. Freeman|year=2012|isbn=978-1-4292-3413-9|location=San Francisco|pages=}}</ref> Актинот има свои хомолози и во другите домени на животот; кај [[Бактерии|бактериите]] тоа е протеинот [[MreB]] (скратеница од [[Англиски јазик|англ.]], Murein region ‘e’ B), кој е способен да полимеризира во микрофиламенти;<ref name=":1" /><ref name=":5" /> додека кај [[Археи|археите]] тоа е протеинот ТаО583, кој е посличен со еукариотскиот актин.<ref>{{Наведено списание|last=Hara|first=Futoshi|last2=Yamashiro|first2=Kan|last3=Nemoto|first3=Naoki|last4=Ohta|first4=Yoshinori|last5=Yokobori|first5=Shin-ichi|last6=Yasunaga|first6=Takuo|last7=Hisanaga|first7=Shin-ichi|last8=Yamagishi|first8=Akihiko|date=2007-3|title=An actin homolog of the archaeon Thermoplasma acidophilum that retains the ancient characteristics of eukaryotic actin|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17189356|journal=Journal of Bacteriology|volume=189|issue=5|pages=2039–2045|doi=10.1128/JB.01454-06|issn=0021-9193|pmc=PMCPMC1855749|pmid=17189356}}</ref>
Клеточниот актин има две форми: мономерни глобули, наречени G-актин, и полимерни филаменти, наречени F-актин (т.е. филаменти составени од повеќе G-актински мономери). F-актинот, исто така, може да се опише како микрофиламент. Две паралелни нишки од F-актин мора да ротираат за 166 степени за да можат да лежат точно една врз друга. На овој начин се создава структурата на двоен хеликс на микрофиламентите од [[Цитоскелет|цитоскелетот]]. Микрофиламентите имаат дијаметар од приближно 7 nm, а хеликсот се повторува на секои 37 nm. Секоја актинска молекула врзува молекула на ADP или ATP, која пак е врзана за [[Магнезиум|Mg<sup>++</sup>]] катјон. Споредено со сите можни комбинации, најчестите форми на актин се ATP-G-актин и ADP-F-актин.<ref name=":7">{{Наведено списание|last=Graceffa|first=Philip|last2=Dominguez|first2=Roberto|date=2003-09-05|title=Crystal structure of monomeric actin in the ATP state. Structural basis of nucleotide-dependent actin dynamics|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12813032|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=278|issue=36|pages=34172–34180|doi=10.1074/jbc.M303689200|issn=0021-9258|pmid=12813032}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Reisler|first=E.|date=1993-2|title=Actin molecular structure and function|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8448029|journal=Current Opinion in Cell Biology|volume=5|issue=1|pages=41–47|issn=0955-0674|pmid=8448029}}</ref>
=== G-актин ===
Сликите добиени од [[Скенирачки електронски микроскоп|скенирачки електронски микроскоп]] покажуваат дека G-актинот има глобуларна структура; сепак, [[Рендгенска кристалографија|рендгенската кристалографија]] покажува дека секоја од овие глобули се состои од два лобуса разделени со расцеп (пукнатина). Оваа структура го претставува „ATP-азниот склоп“, кој е центарот на ензимската [[катализа]] која врзува ATP и Mg<sup>++</sup>. Овој склоп е сочуван структурен мотив, а се среќава и кај другите протеини кои стапуваат во интеракција со трифосфатни [[Нуклеотид|нуклеотиди]].<ref>{{Наведена мрежна страница|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/cddsrv.cgi?uid=28896|title=NCBI CDD CDD Conserved Protein Domain ACTIN|work=www.ncbi.nlm.nih.gov|accessdate=2019-03-15}}</ref> G-актинот е функционален само ако содржи ATP или ADP во својата пукнатина, а формата која преовладува во клетките е онаа која врзува ATP.<ref name=":7" />
[[Податотека:G-actin subdomains.png|мини|449x449пкс|Модел на лента на актин изолиран од мускулно ткиво на зајак, според Грасефа и Домингез, 2003. На сликата можат да се забележат N- и C-терминалите, четирите поддомени и местото за врзување на ATP. Молекулата е ориентирана по конвенцијата според која шилестиот крај (- крај) се наоѓа горе, а бодликавиот крај (+ крај) се наоѓа доле. ]]
Кристалографскиот модел на актин добиен од Кабш е најчесто употребуваниот во структурните студии, бидејќи бил првиот кој бил прочистен. G-актинот кристализиран од Кабш има големина од околу 67 x 40 x 37 [[Ангстрем|Å]], [[Молекуларна маса|молекуларна маса]] од 41,785 [[Далтон (единица)|Da]] и [[Изоелектрична точка|изоелектрична точка]] од 4,8. Неговиот [[Електричен полнеж|нето полнеж]], при [[Водороден показател|pH]] = 7, изнесува -7.<ref name=":2" /><ref name=":8">{{Наведено списание|last=Collins|first=J. H.|last2=Elzinga|first2=M.|date=1975-08-10|title=The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1150665|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=250|issue=15|pages=5915–5920|issn=0021-9258|pmid=1150665}}</ref>
==== Примарна структура ====
Комплетната [[Примарна структура на белковините|пептидна секвенца]] на G-актинот првпат била утврдена во 1973 година, од страна на Елзинга и соработниците. Таа се состои од 374 [[Аминокиселина|аминокиселински]] остатоци. N-терминалот има изразено [[Киселина|кисел]] карактер и започнува со ацетилиран [[Аспарагинска киселина|аспартатен]] остаток, каде е ацетилирана амино групата. C-терминалот има [[База (хемија)|алкален]] карактер и се состои од [[фенилаланин]] кој му претходи во секвенцата на [[Цистеин|цистеински]] остаток, кој има одреден степен на функционална значајност. Двата краја се наоѓаат во непосредна близина во рамките на поддоменот I. На позиција 73 се наоѓа невообичаениот [[Хистидин|''N''<sub>T</sub>-метилхистидински]] остаток.<ref name=":8" />
==== Терциерна структура – домени ====
Терциерната структура се состои од два [[Белковински домен|домена]], познати како голем домен и мал домен, кои се одделени со расцеп (пукнатина) кој е блиску до локацијата за врзување на ATP/ADP+P<sub>i</sub>. Подолу од расцепот се наоѓа подлабоко место кое е наречено „жлеб“. Во нативната состојба, и покрај нивните имиња, и двете места имаат споредлива длабочина.<ref name=":2" />
Според вообичаената конвенција во [[Топологија|тополошките]] студии, протеинот е прикажан така што најголемиот домен се наоѓа на левата страна, а најмалиот домен се наоѓа на десната страна. Кај актинот, во ваква позиција, помалиот домен е поделен на два поддомени: поддомен I (долна положба, аминокиселински остатоци 1-32, 70-144 и 338-374) и поддомен II (горна положба, остатоци 33-69). Поголемиот домен е, исто така, поделен на два поддомена: поддомен III (долна положба, остатоци 145-180 и 270-337) и поддомен IV (горна положба, остатоци 181-269). Изложените делови на поддомените I и III се нарекуваат „бодликави“ краеви, додека изложените делови на поддомените II и IV се нарекуваат „шилести“ краеви. Оваа номенклатура алудира на фактот дека, поради малата маса на поддоменот II, актинот е поларен, за што во поголеми детали ќе биде дискутирано подолу во текстот. Некои автори поддомените ги именуваат Ia, Ib, IIa и IIb, соодветно.
==== Други важни структури ====
Најзабележителната суперсекундарна структура кај актинот е [[Бета плоча|бета плоча]] составена од пет бета нишки, кои се организирани во β-меандра и β-α-β единица со насока на часовникот. Оваа суперсекундарна структура ја има во двата актински домени, што сугерира дека протеинот настанал како резултат на генска дупликација.<ref name=":3" />
* Врзувачкото место за аденозинскиот нуклеотид се наоѓа помеѓу две структури со форма на [[Бета шнола|β-шнола]], кои припаѓаат на поддомените I и III. Остатоците кои се вклучени во врзувањето се Asp11-Lys18 и Asp154-His161, соодветно.
* Врзувачкото место за двовалентен [[катјон]] се наоѓа веднаш под тоа за аденозинскиот нуклеотид. In vivo ова место најчесто има [[Магнезиум|Mg<sup>++</sup>]] или [[Калциум|Ca<sup>++</sup>]] катјон, додека in vitro се забележува хелирачката структура, која ја сочинуваат [[Лизин|Lys18]] остатокот и два кислородни атоми од α- и β-фосфатите на нуклеотидот. Калциумот е координиран со шест молекули на вода кои се врзани од аминокиселинските остатоци [[Аспарагинска киселина|Asp11]], Asp154 и [[Глутамин|Gln137]]. Тие формираат комплекс со нуклеотидот, што ги ограничува движењата на т.н. „зглобен“ регион, кој е лоциран помеѓу остатоците 137 и 144. Ова ја одржува нативната форма на протеинот, а отстранувањето на овој комплекс го денатурира актинскиот мономер. Овој регион е, исто така, важен бидејќи одредува дали пукнатината на протеинот е во „отворена“ или „затворена“ конформација.<ref name=":4" />
* Многу е веројатно дека постојат уште најмалку три други центри со среден афинитет за двовалентни јони, а уште повеќе со низок афинитет за двовалентни јони. Се претпоставува дека овие центри може да играат улога во полимеризацијата на актинот, преку дејствување за време на фазата на активација.
* Во поддоменот II постои структура која се вика „D-петелка“ и се наоѓа помеѓу остатоците [[Хистидин|His40]] и [[Глицин|Gly48]]. Во повеќето кристали, D-петелката има изглед на неструктуриран елемент, но кога е комплексирана со [[Дезоксирибонуклеаза I|ДНКаза I]] (дезоксирибонуклеаза I) има изглед на β-плоча.
== Наводи ==
| |||