Актин: Разлика помеѓу преработките

[проверена преработка][проверена преработка]
Избришана содржина Додадена содржина
сНема опис на уредувањето
дополнение
Ред 24:
 
Способноста на клетката динамички да создава микрофиламенти ѝ овозможува брзо да се реорганизира како одговор на надворешни или внатрешни сигнали; на пример, да ја зголеми апсорпцијата на клеточната мембрана или да ја зголеми [[Клеточна адхезија|клеточната адхезија]] за да формира ткиво. Други [[Ензим|ензими]] или органели, како што се на пример [[Трепки|трепките]] (цилиите), можат да се закотват за „скелето“ од микрофиламенти за да ја контролираат деформацијата на надворешната клеточна мембрана, што овозможува [[ендоцитоза]] и цитокинеза. Скелето од микрофиламенти може да продуцира движење во клетката, или само по себе или со помош на [[Молекуларен мотор|молекуларни мотори]]. Затоа актинот придонесува за процеси како што се внатрешноклеточниот транспорт на везикули и органели, [[Клеточна миграција|клеточната миграција]] и контракцијата на мускулите. Оттука може да се заклучи дека тој игра улога во процесите како што се [[Ембриогенеза|ембриогенезата]], заздравувањето на раните и инвазивноста на канцерските клетки. Иако актинот не е присутен во [[Прокариоти|прокариотските клетки]], тие имаат протеини кои вршат слична функција.<ref>{{Наведено списание|last=Gunning|first=Peter W.|last2=Ghoshdastider|first2=Umesh|last3=Whitaker|first3=Shane|last4=Popp|first4=David|last5=Robinson|first5=Robert C.|date=2015-06-01|title=The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25788699|journal=Journal of Cell Science|volume=128|issue=11|pages=2009–2019|doi=10.1242/jcs.165563|issn=1477-9137|pmid=25788699}}</ref> Актинските хомолози кај [[Бактерии|бактериите]] и [[Археи|археите]] можат да полимеризираат во различни хеликални или линеарни филаменти кои се изградени од една или повеќе нишки. И покрај разликите помеѓу еукариотските актини и нивните прокариотски [[Хомологија (биологија)|хомолози]], тие имаат две заеднички карактеристики: местото за врзување на [[Нуклеотид|нуклеотидот]] и контактите кои се формираат внатре во нишката.<ref>{{Наведено списание|last=Ghoshdastider|first=Umesh|last2=Jiang|first2=Shimin|last3=Popp|first3=David|last4=Robinson|first4=Robert C.|date=2015-07-28|title=In search of the primordial actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26178194|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=112|issue=30|pages=9150–9151|doi=10.1073/pnas.1511568112|issn=1091-6490|pmc=PMCPMC4522752|pmid=26178194}}</ref>
 
== Откритие и рани истражувања ==
[[Податотека:Straub F. Brunó3 (cropped).jpg|мини|Бруно Ференц Штрауб]]
Актинот за првпат бил експериментално опсервиран во 1887 година од страна на британскиот физиолог [[Вилијам Добинсон Халибуртон]], кој го екстрахирал од мускулно ткиво.<ref>{{Наведено списание|last=Halliburton|first=W. D.|date=1887-8|title=On Muscle-Plasma|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16991477|journal=The Journal of Physiology|volume=8|issue=3-4|pages=133–202|issn=0022-3751|pmc=PMCPMC1485127|pmid=16991477}}</ref> Бидејќи Халибуртон не бил во можност понатаму да ги развие своите наоди, откритието на актинот најчесто се припишува на унгарскиот биохемичар [[Бруно Ференц Штрауб]], кој работел во лабораторијата на [[Алберт Сент-Ѓерѓи]] при Институтот за медицинска хемија на [[Сегедски универзитет|Сегедскиот универзитет]] во [[Унгарија]].
 
Во 1942 година, Штрауб развил нова техника за [[екстракција]] на мускулни протеини, која му овозможила да изолира големи количества на релативно чист актин. Неговиот метод и до ден денес е во употреба во лабораториите. Алберт Сент-Ѓерѓи претходно веќе ја имал опишано повискозната форма на [[Миозин|миозинот]], добиена со бавна екстракција од мускулно ткиво, како „активиран“ миозин, а бидејќи протеинот на Штрауб ја имал способноста да го создава активирачкиот ефект, тој бил наречен ''актин''. Додавањето на [[Аденозин трифосфат|ATP]] во смесата од двата протеина (наречена актомиозин) предизвикало намалување на [[Вискозност|вискозноста]] на растворот. Непријателствата во текот на [[Втора светска војна|Втората светска војна]] им оневозможиле на Штрауб и Сент-Ѓерѓи да го објават своето откритие во [[Западен свет|западните]] [[Научно списание|научни списанија]]. Затоа знаењето за актинот се проширило на западот дури по 1945 година, кога научниот труд на Штрауб и Сент-Ѓерѓи бил објавен како додаток во списанието ''Acta Physiologica Scandinavica''.<ref>{{Наведено списание|last=Szent-Gyorgyi|first=A|date=1945|title=Studies on muscle|url=|journal=Acta Physiologica Scandinavica|volume=9 Supp. XXV|pages=}}</ref> Штрауб продолжил да работи на изучување на актинот, па во 1950 година објавил дека актинот има способност да врзе ATP<ref name=":0">{{Наведено списание|last=Straub|first=F. B.|last2=Feuer|first2=G.|date=1989|title=Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2673365|journal=Biochimica Et Biophysica Acta|volume=1000|pages=180–195|issn=0006-3002|pmid=2673365}}</ref> и дека ATP се хидролизира на [[Аденозин дифосфат|ADP]] и [[Фосфат|неоргански фосфат]] во текот на полимеризацијата на актинот во микрофиламенти, кои остануваат врзани за микрофиламентот. Штрауб предложил дека трансформацијата на актин-ATP комплексот во актин-ADP комплекс игра улога во контракцијата на мускулите. Меѓутоа ова тврдење е точно само за [[Мазно мускулно ткиво|мазното мускулно ткиво]], а експериментално било потврдено дури во 2001 година.<ref name=":0" /><ref>{{Наведено списание|last=Bárány|first=M.|last2=Barron|first2=J. T.|last3=Gu|first3=L.|last4=Bárány|first4=K.|date=2001-12-21|title=Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11602582|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=276|issue=51|pages=48398–48403|doi=10.1074/jbc.M106227200|issn=0021-9258|pmid=11602582}}</ref>
 
[[Примарна структура на белковините|Секвенционирањето]] на актинот било комплетирано во 1973 година, од страна на М. Елзинга и соработниците.<ref>{{Наведено списание|last=Elzinga|first=M.|last2=Collins|first2=J. H.|last3=Kuehl|first3=W. M.|last4=Adelstein|first4=R. S.|date=1973-9|title=Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4517681|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=70|issue=9|pages=2687–2691|issn=0027-8424|pmid=4517681}}</ref> [[Рендгенска кристалографија|Кристалната структура]] на G-актинот била објавена во 1990 година, од страна на Кабш и соработниците.<ref>{{Наведено списание|last=Kabsch|first=W.|last2=Mannherz|first2=H. G.|last3=Suck|first3=D.|last4=Pai|first4=E. F.|last5=Holmes|first5=K. C.|date=1990-09-06|title=Atomic structure of the actin:DNase I complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395459|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=37–44|doi=10.1038/347037a0|issn=0028-0836|pmid=2395459}}</ref> Истата година бил предложен модел за структурата на F-актинот, од страна на Холмс и соработниците.<ref>{{Наведено списание|last=Holmes|first=K. C.|last2=Popp|first2=D.|last3=Gebhard|first3=W.|last4=Kabsch|first4=W.|date=1990-09-06|title=Atomic model of the actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395461|journal=Nature|volume=347|issue=6288|pages=44–49|doi=10.1038/347044a0|issn=0028-0836|pmid=2395461}}</ref> Во текот на следните години, процедурата на ко-кристализација со различни протеини била постојано користена, сè додека во 2001 година не бил добиен чист кристал на актин со врзан ADP. Сепак, сè уште не е добиена структура на F-актинот со висока резолуција по пат на рендгенска дифракција. Кристализацијата на F-актинот била можна поради употребата на [[Родамин|родамински]] коњугат, кој ја спречува полимеризацијата со блокирање на аминокиселинскиот остаток [[Цистеин|cys-374]].<ref>{{Наведено списание|last=Otterbein|first=L. R.|last2=Graceffa|first2=P.|last3=Dominguez|first3=R.|date=2001-07-27|title=The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11474115|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=293|issue=5530|pages=708–711|doi=10.1126/science.1059700|issn=0036-8075|pmid=11474115}}</ref>
Иако сè уште не постои високорезолуционен модел за структурата на F-актинот, во 2008 година тимот на Саваја бил во можност да добие поточен модел за неговата структура, врз основа на повеќе кристали на актински димери кои се меѓусебно поврзани на различни места.<ref>{{Наведено списание|last=Sawaya|first=Michael R.|last2=Kudryashov|first2=D. S.|last3=Pashkov|first3=Inna|last4=Adisetiyo|first4=Helty|last5=Reisler|first5=Emil|last6=Yeates|first6=Todd O.|date=2008-4|title=Multiple crystal structures of actin dimers and their implications for interactions in the actin filament|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18391412|journal=Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography|volume=64|issue=Pt 4|pages=454–465|doi=10.1107/S0907444908003351|issn=0907-4449|pmc=PMCPMC2631129|pmid=18391412}}</ref> Овој модел бил понатаму уште повеќе усовршен од страна на Саваја и Лоренц. Други пристапи, како што се употребата на [[Криоелектронска микроскопија|криоелектронска микроскопија]] и [[Синхронтронско зрачење|синхронтронско зрачење]], во поново време имаат овозможено добивање на повисока резолуција и подобро разбирање на природата на интеракциите и конформационите промени кои се одговорни за формирањето на актинските филаменти.<ref>{{Наведено списание|last=Narita|first=Akihiro|last2=Takeda|first2=Shuichi|last3=Yamashita|first3=Atsuko|last4=Maéda|first4=Yuichiro|date=2006-11-29|title=Structural basis of actin filament capping at the barbed-end: a cryo-electron microscopy study|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17110933|journal=The EMBO journal|volume=25|issue=23|pages=5626–5633|doi=10.1038/sj.emboj.7601395|issn=0261-4189|pmc=PMCPMC1679762|pmid=17110933}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Oda|first=Toshiro|last2=Iwasa|first2=Mitsusada|last3=Aihara|first3=Tomoki|last4=Maéda|first4=Yuichiro|last5=Narita|first5=Akihiro|date=2009-01-22|title=The nature of the globular- to fibrous-actin transition|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19158791|journal=Nature|volume=457|issue=7228|pages=441–445|doi=10.1038/nature07685|issn=1476-4687|pmid=19158791}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=von der Ecken|first=Julian|last2=Müller|first2=Mirco|last3=Lehman|first3=William|last4=Manstein|first4=Dietmar J.|last5=Penczek|first5=Pawel A.|last6=Raunser|first6=Stefan|date=2015-03-05|title=Structure of the F-actin-tropomyosin complex|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25470062|journal=Nature|volume=519|issue=7541|pages=114–117|doi=10.1038/nature14033|issn=1476-4687|pmc=PMCPMC4477711|pmid=25470062}}</ref>
 
== Наводи ==
Преземено од „https://mk.wikipedia.org/wiki/Актин